जो सेलुलर और ऊतक संगठन, संरक्षण और, कुछ हद तक, कामकाज के तंत्र में भिन्न होते हैं। साथ ही, इन प्रकार की मांसपेशियों के बीच मांसपेशी संकुचन के आणविक तंत्र में कई समानताएं हैं।

कंकाल की मांसपेशियां

कंकाल की मांसपेशियाँ मस्कुलोस्केलेटल प्रणाली का सक्रिय हिस्सा हैं। संविदात्मक गतिविधि के परिणामस्वरूप धारीदार मांसपेशियाँनिष्पादित किए गए हैं:

• अंतरिक्ष में शरीर की गति;
• एक दूसरे के सापेक्ष शरीर के अंगों की गति;
• आसन बनाए रखना.

इसके अलावा, मांसपेशियों के संकुचन के परिणामों में से एक गर्मी का उत्पादन है।

मनुष्यों में, सभी कशेरुकियों की तरह, तंतु कंकाल की मांसपेशियांचार महत्वपूर्ण गुण हैं:

• उत्तेजना- आयनिक पारगम्यता और झिल्ली क्षमता में परिवर्तन द्वारा उत्तेजना पर प्रतिक्रिया करने की क्षमता;
• चालकता -संपूर्ण फ़ाइबर के साथ ऐक्शन पोटेंशिअल संचालित करने की क्षमता;
• सिकुड़ना- उत्तेजित होने पर तनाव को सिकोड़ने या बदलने की क्षमता;
• लोच -तन्यता तनाव विकसित करने की क्षमता।

प्राकृतिक परिस्थितियों में, मांसपेशियों में उत्तेजना और संकुचन तंत्रिका केंद्रों से मांसपेशी फाइबर में प्रवेश करने वाले तंत्रिका आवेगों के कारण होता है। किसी प्रयोग में उत्तेजना पैदा करने के लिए विद्युत उत्तेजना का प्रयोग किया जाता है।

मांसपेशियों की प्रत्यक्ष उत्तेजना को ही प्रत्यक्ष उत्तेजना कहा जाता है; मोटर तंत्रिका की जलन जिसके कारण इस तंत्रिका से जुड़ी एक मांसपेशी में संकुचन होता है (न्यूरोमोटर इकाइयों की उत्तेजना) एक अप्रत्यक्ष जलन है। इस तथ्य के कारण कि मांसपेशियों के ऊतकों की उत्तेजना तंत्रिका ऊतक की तुलना में कम है, मांसपेशियों में सीधे परेशान वर्तमान इलेक्ट्रोड का अनुप्रयोग अभी तक प्रत्यक्ष जलन प्रदान नहीं करता है: मांसपेशियों के ऊतकों के माध्यम से फैलने वाला वर्तमान, मुख्य रूप से मोटर के अंत पर कार्य करता है इसमें स्थित तंत्रिकाएं उन्हें उत्तेजित करती हैं, जिससे मांसपेशियों में संकुचन होता है।

संक्षिप्तीकरण के प्रकार

आइसोटोनिक शासन- एक संकुचन जिसमें मांसपेशी बिना तनाव पैदा किए छोटी हो जाती है। ऐसी कमी तब संभव होती है जब कंडरा कट जाता है या टूट जाता है या किसी अलग (शरीर से निकाली गई) मांसपेशी पर प्रयोग के दौरान होता है।

आइसोमेट्रिक मोड- एक संकुचन जिसमें मांसपेशियों में तनाव बढ़ जाता है, लेकिन लंबाई व्यावहारिक रूप से कम नहीं होती है। भारी भार उठाने की कोशिश करते समय यह कमी देखी जाती है।

ऑक्सोटोनिक मोड -एक संकुचन जिसमें मांसपेशियों का तनाव बढ़ने पर उनकी लंबाई बदल जाती है। कार्यान्वयन के समय संकुचन की यह विधि देखी जाती है श्रम गतिविधिव्यक्ति। यदि किसी मांसपेशी के सिकुड़ने के साथ-साथ उसका तनाव बढ़ता है, तो ऐसा संकुचन कहलाता है गाढ़ा,और इसे लंबा करने पर मांसपेशियों में तनाव बढ़ने की स्थिति में (उदाहरण के लिए, जब धीरे-धीरे भार कम किया जाता है) - विलक्षण संकुचन.

मांसपेशियों के संकुचन के प्रकार

मांसपेशी संकुचन दो प्रकार के होते हैं: एकल और टेटैनिक।

जब एक मांसपेशी एक ही उत्तेजना से चिढ़ जाती है, तो एक एकल मांसपेशी संकुचन होता है, जिसमें निम्नलिखित तीन चरण प्रतिष्ठित होते हैं:

• अव्यक्त अवधि चरण - उत्तेजना की शुरुआत से शुरू होकर छोटा होने की शुरुआत तक;
• संकुचन चरण (छोटा चरण) - संकुचन की शुरुआत से अधिकतम मूल्य तक;
• विश्राम चरण - अधिकतम संकुचन से प्रारंभिक लंबाई तक।

एकल मांसपेशी संकुचनयह तब देखा जाता है जब मोटर न्यूरॉन्स से तंत्रिका आवेगों की एक छोटी श्रृंखला मांसपेशियों में पहुंचती है। इसे मांसपेशियों में बहुत कम (लगभग 1 एमएस) विद्युत उत्तेजना लागू करके प्रेरित किया जा सकता है। उत्तेजना की शुरुआत से 10 एमएस तक के समय अंतराल के भीतर मांसपेशियों में संकुचन शुरू हो जाता है, जिसे अव्यक्त अवधि कहा जाता है (चित्र 1)। फिर छोटा होना (अवधि लगभग 30-50 एमएस) और विश्राम (50-60 एमएस) विकसित होता है। एकल मांसपेशी संकुचन के पूरे चक्र में औसतन 0.1 सेकंड का समय लगता है।

एकल संकुचन की अवधि विभिन्न मांसपेशियाँबहुत भिन्न हो सकता है और निर्भर करता है कार्यात्मक अवस्थामांसपेशियों। मांसपेशियों में थकान विकसित होने पर संकुचन और विशेष रूप से विश्राम की दर धीमी हो जाती है। जिन तेज मांसपेशियों में अल्पकालिक एकल संकुचन होता है उनमें नेत्रगोलक, पलकें, मध्य कान आदि की बाहरी मांसपेशियां शामिल होती हैं।

मांसपेशी फाइबर झिल्ली और उसके एकल संकुचन पर एक्शन पोटेंशिअल की उत्पत्ति की गतिशीलता की तुलना करने पर, यह स्पष्ट है कि एक्शन पोटेंशिअल हमेशा पहले होता है और उसके बाद ही छोटा होना विकसित होना शुरू होता है, जो झिल्ली पुनर्ध्रुवीकरण के अंत के बाद भी जारी रहता है। आइए याद रखें कि मांसपेशी फाइबर क्रिया क्षमता के विध्रुवण चरण की अवधि 3-5 एमएस है। इस अवधि के दौरान, फाइबर झिल्ली पूर्ण अपवर्तकता की स्थिति में होती है, इसके बाद इसकी उत्तेजना की बहाली होती है। चूंकि छोटा करने की अवधि लगभग 50 एमएस है, इसलिए यह स्पष्ट है कि छोटा करने के दौरान भी, मांसपेशी फाइबर झिल्ली को उत्तेजना बहाल करनी चाहिए और अपूर्ण की पृष्ठभूमि के खिलाफ संकुचन के साथ एक नए प्रभाव का जवाब देने में सक्षम होगा। नतीजतन, मांसपेशियों के तंतुओं में संकुचन के विकास की पृष्ठभूमि के खिलाफ, उनकी झिल्ली पर उत्तेजना के नए चक्र और बाद में संचयी संकुचन हो सकते हैं। इस संचयी कमी को कहा जाता है धनुस्तंभीय(टेटनस)। इसे एकल तंतु और संपूर्ण मांसपेशी में देखा जा सकता है। हालाँकि, संपूर्ण मांसपेशी में प्राकृतिक परिस्थितियों में धनुस्तंभीय संकुचन के तंत्र की अपनी विशिष्टताएँ होती हैं।

चावल। 1. कंकाल की मांसपेशी फाइबर के उत्तेजना और संकुचन के एकल चक्रों के बीच अस्थायी संबंध: ए - क्रिया क्षमता का अनुपात, सार्कोप्लाज्म और संकुचन में सीए 2+ की रिहाई: 1 - अव्यक्त अवधि; 2 - छोटा करना; 3 - विश्राम; बी - क्रिया क्षमता, उत्तेजना और संकुचन का अनुपात

धनुस्तंभमांसपेशी संकुचन कहा जाता है जो मोटर न्यूरॉन्स से कई तंत्रिका आवेगों की प्राप्ति के कारण उनकी मोटर इकाइयों के संकुचन के योग के परिणामस्वरूप होता है। यह मांसपेशी. कई मोटर इकाइयों के तंतुओं के संकुचन के दौरान विकसित बलों का योग टेटनिक मांसपेशी संकुचन के बल को बढ़ाने में मदद करता है और संकुचन की अवधि को प्रभावित करता है।

अंतर करना दाँतेदारऔर चिकनाधनुस्तंभ. एक प्रयोग में डेंटेट टेटनस का निरीक्षण करने के लिए, मांसपेशियों को विद्युत प्रवाह दालों से ऐसी आवृत्ति पर उत्तेजित किया जाता है कि प्रत्येक बाद की उत्तेजना को छोटा करने के चरण के बाद लागू किया जाता है, लेकिन विश्राम के अंत से पहले। जब मांसपेशियों की कमी के विकास के दौरान बाद की उत्तेजनाओं को लागू किया जाता है, तो चिकनी टेटैनिक संकुचन अधिक लगातार उत्तेजना के साथ विकसित होता है। उदाहरण के लिए, यदि मांसपेशी छोटा करने का चरण 50 एमएस है, विश्राम चरण 60 एमएस है, तो दाँतेदार टेटनस प्राप्त करने के लिए 9-19 हर्ट्ज की आवृत्ति के साथ इस मांसपेशी को परेशान करना आवश्यक है, चिकनी टेटनस प्राप्त करने के लिए - की आवृत्ति के साथ कम से कम 20 हर्ट्ज.

विभिन्न प्रकार के टेटनस को प्रदर्शित करने के लिए, पृथक मेंढक गैस्ट्रोकनेमियस मांसपेशी के संकुचन की ग्राफिक रिकॉर्डिंग का उपयोग आमतौर पर कीमोग्राफ पर किया जाता है। ऐसे किमोग्राम का एक उदाहरण चित्र में दिखाया गया है। 2.

यदि हम मांसपेशियों के संकुचन के विभिन्न तरीकों के दौरान विकसित आयामों और बलों की तुलना करते हैं, तो वे एक संकुचन के साथ न्यूनतम होते हैं, दाँतेदार टेटनस के साथ बढ़ते हैं और एक चिकनी टेटनिक संकुचन के साथ अधिकतम हो जाते हैं। संकुचन के आयाम और बल में इस वृद्धि का एक कारण यह है कि मांसपेशी फाइबर झिल्ली पर एपी पीढ़ी की आवृत्ति में वृद्धि मांसपेशी फाइबर के सार्कोप्लाज्म में सीए 2+ आयनों के उत्पादन और संचय में वृद्धि के साथ होती है। , जो संकुचनशील प्रोटीनों के बीच परस्पर क्रिया की अधिक दक्षता में योगदान देता है।

चावल। 2. उत्तेजना की आवृत्ति पर संकुचन आयाम की निर्भरता (उत्तेजना की ताकत और अवधि अपरिवर्तित है)

उत्तेजना की आवृत्ति में क्रमिक वृद्धि के साथ, मांसपेशियों के संकुचन की ताकत और आयाम केवल एक निश्चित सीमा तक बढ़ जाता है - इष्टतम प्रतिक्रिया। उत्तेजना की आवृत्ति जो सबसे बड़ी मांसपेशी प्रतिक्रिया का कारण बनती है उसे इष्टतम कहा जाता है। उत्तेजना की आवृत्ति में और वृद्धि के साथ संकुचन के आयाम और बल में कमी आती है। इस घटना को प्रतिक्रिया पेसिमल कहा जाता है, और इष्टतम मूल्य से अधिक उत्तेजना आवृत्तियों को पेसिमल कहा जाता है। इष्टतम और निराशाम की परिघटनाओं की खोज एन.ई. द्वारा की गई थी। वेदवेन्स्की।

प्राकृतिक परिस्थितियों में, मोटर न्यूरॉन्स द्वारा मांसपेशियों में तंत्रिका आवेग भेजने की आवृत्ति और मोड मांसपेशियों की मोटर इकाइयों की बड़ी या छोटी संख्या (सक्रिय मोटर न्यूरॉन्स की संख्या के आधार पर) की संकुचन प्रक्रिया में अतुल्यकालिक भागीदारी सुनिश्चित करते हैं। उनके संकुचनों का योग. शरीर में अभिन्न मांसपेशी का संकुचन प्रकृति में स्मूथ-टेगैनिक के करीब होता है।

मांसपेशियों की कार्यात्मक गतिविधि को चिह्नित करने के लिए, उनके स्वर और संकुचन का आकलन किया जाता है। मांसपेशियों की टोन उसकी मोटर इकाइयों के बारी-बारी से अतुल्यकालिक संकुचन के कारण लंबे समय तक निरंतर तनाव की स्थिति है। इस मामले में, मांसपेशियों की दृश्यमान कमी इस तथ्य के कारण अनुपस्थित हो सकती है कि सभी मोटर इकाइयाँ संकुचन प्रक्रिया में शामिल नहीं होती हैं, बल्कि केवल वे मोटर इकाइयाँ होती हैं जिनके गुण सबसे अच्छा तरीकामांसपेशियों की टोन बनाए रखने के लिए अनुकूलित और उनके अतुल्यकालिक संकुचन की ताकत मांसपेशियों को छोटा करने के लिए पर्याप्त नहीं है। विश्राम से तनाव की ओर संक्रमण के दौरान या तनाव की डिग्री बदलते समय ऐसी इकाइयों के संकुचन कहलाते हैं टॉनिक।मांसपेशियों की ताकत और लंबाई में परिवर्तन के साथ होने वाले अल्पकालिक संकुचन कहलाते हैं भौतिक।

मांसपेशी संकुचन का तंत्र

मांसपेशी फाइबर एक बहुकेंद्रीय संरचना है जो एक झिल्ली से घिरी होती है और इसमें एक विशेष सिकुड़ा हुआ उपकरण होता है -मायोफाइब्रिल्स(चित्र 3)। इसके अलावा, मांसपेशी फाइबर के सबसे महत्वपूर्ण घटक माइटोकॉन्ड्रिया, अनुदैर्ध्य नलिकाओं की प्रणाली - सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम और अनुप्रस्थ नलिकाओं की एक प्रणाली हैं - टी-प्रणाली।

चावल। 3. मांसपेशी फाइबर की संरचना

मांसपेशी कोशिका के सिकुड़न तंत्र की कार्यात्मक इकाई है सरकोमेरे,मायोफाइब्रिल में सारकोमेरेस होते हैं। सरकोमेरेज़ Z-प्लेट्स द्वारा एक दूसरे से अलग होते हैं (चित्र 4)। मायोफाइब्रिल में सरकोमेरेस को क्रमिक रूप से व्यवस्थित किया जाता है, इसलिए कैपकोमेरेस के संकुचन से मायोफाइब्रिल का संकुचन होता है और मांसपेशी फाइबर की समग्र कमी होती है।

चावल। 4. सरकोमियर की संरचना की योजना

एक प्रकाश सूक्ष्मदर्शी में मांसपेशी फाइबर की संरचना का अध्ययन करने से उनकी अनुप्रस्थ धारियां सामने आईं, जो प्रोटोफाइब्रिल्स के सिकुड़ा प्रोटीन के विशेष संगठन के कारण होती हैं - एक्टिनऔर मायोसिन.एक्टिन फिलामेंट्स को लगभग 36.5 एनएम की पिच के साथ डबल हेलिक्स में मुड़े हुए डबल फिलामेंट द्वारा दर्शाया जाता है। ये फिलामेंट्स 1 माइक्रोमीटर लंबे और 6-8 एनएम व्यास के होते हैं, जिनकी संख्या लगभग 2000 तक पहुंचती है, और जेड-प्लेट के एक छोर पर जुड़े होते हैं। फिलामेंटस प्रोटीन अणु एक्टिन हेलिक्स के अनुदैर्ध्य खांचे में स्थित होते हैं ट्रोपोमायोसिन 40 एनएम के चरण के साथ, एक अन्य प्रोटीन का एक अणु ट्रोपोमायोसिन अणु से जुड़ा होता है - ट्रोपोनिन।

एक्टिन और मायोसिन के बीच परस्पर क्रिया के तंत्र में ट्रोपोनिन और ट्रोपोमायोसिन एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं (चित्र 3 देखें)। सरकोमियर के मध्य में, एक्टिन फिलामेंट्स के बीच, लगभग 1.6 µm लंबे मोटे मायोसिन फिलामेंट्स होते हैं। ध्रुवीकरण सूक्ष्मदर्शी में यह क्षेत्र गहरे रंग की एक पट्टी के रूप में दिखाई देता है (द्विअपवर्तन के कारण) - अनिसोट्रोपिक ए-डिस्क।इसके बीच में एक हल्की पट्टी नजर आ रही है एच।आराम की स्थिति में, कोई एक्टिन फिलामेंट्स नहीं होते हैं। दोनों तरफ ए-चमकदार डिस्क दिखाई दे रही हैं समदैशिकधारियाँ - आई-डिस्कएक्टिन फिलामेंट्स द्वारा निर्मित।

आराम करने पर, एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स एक-दूसरे को थोड़ा ओवरलैप करते हैं ताकि सरकोमियर की कुल लंबाई लगभग 2.5 माइक्रोमीटर हो। केंद्र में इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी के साथ एच-धारियों का पता चला एम-लाइन -वह संरचना जो मायोसिन तंतुओं को धारण करती है।

इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी से पता चलता है कि मायोसिन फिलामेंट के किनारों पर क्रॉस ब्रिज नामक उभार होते हैं। आधुनिक अवधारणाओं के अनुसार, अनुप्रस्थ पुल में एक सिर और एक गर्दन होती है। एक्टिन से बंधने पर सिर स्पष्ट ATPase गतिविधि प्राप्त कर लेता है। गर्दन में लोचदार गुण होते हैं और यह एक टिका हुआ जोड़ होता है, इसलिए क्रॉस ब्रिज का सिर अपनी धुरी के चारों ओर घूम सकता है।

आधुनिक प्रौद्योगिकी के उपयोग ने किसी क्षेत्र में विद्युत उत्तेजना लागू करना स्थापित करना संभव बना दिया है जेड-प्लेट से सरकोमियर में कमी आती है, जबकि डिस्क क्षेत्र का आकार एनहीं बदलता है, लेकिन धारियों का आकार एनऔर मैंघट जाती है. इन अवलोकनों से संकेत मिलता है कि मायोसिन फिलामेंट्स की लंबाई नहीं बदलती है। जब मांसपेशियों को खींचा गया तो समान परिणाम प्राप्त हुए - एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स की आंतरिक लंबाई नहीं बदली। प्रयोगों के परिणामस्वरूप, यह पता चला कि एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स के पारस्परिक ओवरलैप का क्षेत्र बदल गया है। इन तथ्यों ने एक्स और ए हक्सले को मांसपेशियों के संकुचन के तंत्र को समझाने के लिए थ्रेड स्लाइडिंग के सिद्धांत का प्रस्ताव करने की अनुमति दी। इस सिद्धांत के अनुसार, संकुचन के दौरान, मोटे मायोसिन फिलामेंट्स के सापेक्ष पतले एक्टिन फिलामेंट्स की सक्रिय गति के कारण सरकोमियर का आकार कम हो जाता है।

चावल। 5. ए - सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम, अनुप्रस्थ नलिकाओं और मायोफिब्रिल्स के संगठन का आरेख। बी - एक व्यक्तिगत कंकाल मांसपेशी फाइबर में अनुप्रस्थ नलिकाओं और सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम की शारीरिक संरचना का आरेख। बी - कंकाल की मांसपेशी संकुचन के तंत्र में सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम की भूमिका

मांसपेशी फाइबर संकुचन की प्रक्रिया के दौरान, इसमें निम्नलिखित परिवर्तन होते हैं:

विद्युत रासायनिक रूपांतरण:

• पीडी पीढ़ी;
• टी-प्रणाली के माध्यम से पीडी का वितरण;
• टी-सिस्टम और सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम के संपर्क क्षेत्र की विद्युत उत्तेजना, एंजाइमों की सक्रियता, इनोसिटोल ट्राइफॉस्फेट का गठन, सीए 2+ आयनों की इंट्रासेल्युलर एकाग्रता में वृद्धि;

रसायन यांत्रिक परिवर्तन:

• ट्रोपोनिन के साथ Ca 2+ आयनों की परस्पर क्रिया, ट्रोपोमायोसिन के विन्यास में परिवर्तन, एक्टिन फिलामेंट्स पर सक्रिय केंद्रों की रिहाई;
• एक्टिन के साथ मायोसिन सिर की परस्पर क्रिया, सिर का घूमना और लोचदार कर्षण का विकास;
• एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स का एक-दूसरे के सापेक्ष खिसकना, सार्कोमियर आकार में कमी, तनाव का विकास या मांसपेशी फाइबर का छोटा होना।

मोटर न्यूरॉन से मांसपेशी फाइबर तक उत्तेजना का स्थानांतरण मध्यस्थ एसिटाइलकोलाइन (एसीएच) का उपयोग करके होता है। एंडप्लेट कोलीनर्जिक रिसेप्टर के साथ एसीएच की बातचीत से एसीएच-संवेदनशील चैनलों की सक्रियता होती है और एंडप्लेट क्षमता की उपस्थिति होती है, जो 60 एमवी तक पहुंच सकती है। इस मामले में, अंत प्लेट का क्षेत्र मांसपेशी फाइबर झिल्ली के लिए परेशान करने वाले प्रवाह का स्रोत बन जाता है और अंत प्लेट से सटे कोशिका झिल्ली के क्षेत्रों में, एक पीडी होता है, जो लगभग की गति से दोनों दिशाओं में फैलता है 36 डिग्री सेल्सियस के तापमान पर 3-5 मी/से. इस प्रकार, पीडी की पीढ़ी है पहला चरणमांसपेशी में संकुचन।

दूसरे चरणनलिकाओं की अनुप्रस्थ प्रणाली के माध्यम से मांसपेशी फाइबर में पीडी का प्रसार होता है, जो सतह झिल्ली और मांसपेशी फाइबर के सिकुड़ा तंत्र के बीच एक कड़ी के रूप में कार्य करता है। जी-प्रणाली दो पड़ोसी सार्कोमेरेस के सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम के टर्मिनल सिस्टर्न के निकट संपर्क में है। संपर्क स्थल की विद्युत उत्तेजना से संपर्क स्थल पर स्थित एंजाइम सक्रिय हो जाते हैं और इनोसिटोल ट्राइफॉस्फेट का निर्माण होता है। इनोसिटॉल ट्राइफॉस्फेट टर्मिनल सिस्टर्न की झिल्लियों के कैल्शियम चैनलों को सक्रिय करता है, जिससे सिस्टर्न से Ca 2+ आयन निकलते हैं और Ca 2+ की इंट्रासेल्युलर सांद्रता 10 -7 से 10 -5 तक बढ़ जाती है। सेट Ca 2+ की अंतःकोशिकीय सांद्रता में वृद्धि की ओर ले जाने वाली प्रक्रियाओं का सार है तीसरा चरणमांसपेशी में संकुचन। इस प्रकार, पहले चरण में, एपी का विद्युत संकेत एक रासायनिक में परिवर्तित हो जाता है - सीए 2+ की इंट्रासेल्युलर एकाग्रता में वृद्धि, यानी। विद्युत रासायनिक रूपांतरण(चित्र 6)।

जब Ca 2+ आयनों की इंट्रासेल्युलर सांद्रता बढ़ जाती है, तो वे ट्रोपोनिन से बंध जाते हैं, जो ट्रोपोमायोसिन के विन्यास को बदल देता है। उत्तरार्द्ध एक्टिन फिलामेंट्स के बीच खांचे में मिल जाएगा; इस मामले में, एक्टिन फिलामेंट्स पर क्षेत्र खुलते हैं जिनके साथ मायोसिन क्रॉस ब्रिज बातचीत कर सकते हैं। ट्रोपोमायोसिन का यह विस्थापन Ca 2+ के बंधन पर ट्रोपोनिन प्रोटीन अणु के निर्माण में बदलाव के कारण होता है। नतीजतन, एक्टिन और मायोसिन के बीच बातचीत के तंत्र में सीए 2+ आयनों की भागीदारी ट्रोपोनिन और ट्रोपोमायोसिन के माध्यम से मध्यस्थ होती है। इस प्रकार, चौथा चरणइलेक्ट्रोमैकेनिकल युग्मन ट्रोपोनिन के साथ कैल्शियम की परस्पर क्रिया और ट्रोपोमायोसिन का विस्थापन है।

पर पाँचवाँ चरणइलेक्ट्रोमैकेनिकल युग्मन तब होता है जब मायोसिन क्रॉस ब्रिज का सिर एक्टिन ब्रिज से जुड़ जाता है - क्रमिक रूप से स्थित कई स्थिर केंद्रों में से पहला। इस मामले में, मायोसिन सिर अपनी धुरी के चारों ओर घूमता है, क्योंकि इसमें कई सक्रिय केंद्र होते हैं जो क्रमिक रूप से एक्टिन फिलामेंट पर संबंधित केंद्रों के साथ बातचीत करते हैं। सिर के घूमने से क्रॉस ब्रिज की गर्दन के लोचदार कर्षण में वृद्धि होती है और तनाव में वृद्धि होती है। संकुचन के विकास के दौरान प्रत्येक विशिष्ट क्षण में, क्रॉस ब्रिज के प्रमुखों का एक हिस्सा एक्टिन फिलामेंट के संबंध में होता है, दूसरा मुक्त होता है, यानी। एक्टिन फिलामेंट के साथ उनकी अंतःक्रिया का एक क्रम होता है। यह एक सुचारु कमी प्रक्रिया सुनिश्चित करता है। चौथे और पांचवें चरण में, एक रसायन-यांत्रिक परिवर्तन होता है।

चावल। 6. मांसपेशियों में इलेक्ट्रोमैकेनिकल प्रक्रियाएं

एक्टिन फिलामेंट के साथ क्रॉस ब्रिज के सिरों के कनेक्शन और पृथक्करण की अनुक्रमिक प्रतिक्रिया से पतले और मोटे फिलामेंट्स एक दूसरे के सापेक्ष फिसलते हैं और सरकोमियर के आकार और मांसपेशियों की कुल लंबाई में कमी आती है, जो है छठा चरण.वर्णित प्रक्रियाओं की समग्रता थ्रेड स्लाइडिंग के सिद्धांत का सार बनाती है (चित्र 7)।

प्रारंभ में यह माना गया था कि Ca 2+ आयन मायोसिन की ATPase गतिविधि के लिए सहकारक के रूप में कार्य करते हैं। आगे के शोध ने इस धारणा का खंडन किया। आराम करने वाली मांसपेशियों में, एक्टिन और मायोसिन में वस्तुतः कोई ATPase गतिविधि नहीं होती है। मायोसिन हेड का एक्टिन से जुड़ाव सिर को ATPase गतिविधि प्राप्त करने का कारण बनता है।

चावल। 7. फिसलने वाले धागों के सिद्धांत का चित्रण:

ए. ए - आराम के समय मांसपेशी: ए. 6 - संकुचन के दौरान मांसपेशी: बी. ए. बी - सक्रिय फिलामेंट पर केंद्रों के साथ मायोसिन सिर के सक्रिय केंद्रों की अनुक्रमिक बातचीत

मायोसिन हेड के एटीपीस केंद्र में एटीपी की हाइड्रोलिसिस बाद की संरचना में बदलाव और एक नई, उच्च-ऊर्जा स्थिति में इसके स्थानांतरण के साथ होती है। मायोसिन हेड को एक्टिन फिलामेंट पर एक नए केंद्र से दोबारा जोड़ने से हेड फिर से घूमने लगता है, जो इसमें संग्रहीत ऊर्जा द्वारा प्रदान किया जाता है। एक्टिन के साथ मायोसिन हेड के कनेक्शन और पृथक्करण के प्रत्येक चक्र में, प्रति ब्रिज एक एटीपी अणु टूट जाता है। घूर्णन की गति एटीपी टूटने की दर से निर्धारित होती है। यह स्पष्ट है कि फास्ट फासिक फाइबर प्रति यूनिट समय में काफी अधिक एटीपी का उपभोग करते हैं और टॉनिक व्यायाम के दौरान कम रासायनिक ऊर्जा बनाए रखते हैं धीमे रेशे. इस प्रकार, केमोमैकेनिकल परिवर्तन की प्रक्रिया में, एटीपी मायोसिन हेड और एक्टिन फिलामेंट को अलग करने की सुविधा प्रदान करता है और एक्टिन फिलामेंट के दूसरे भाग के साथ मायोसिन हेड की आगे की बातचीत के लिए ऊर्जा प्रदान करता है। ये प्रतिक्रियाएँ 10 -6 एम से ऊपर कैल्शियम सांद्रता पर संभव हैं।

मांसपेशी फाइबर को छोटा करने के वर्णित तंत्र से पता चलता है कि विश्राम के लिए सबसे पहले Ca 2+ आयनों की सांद्रता में कमी की आवश्यकता होती है। यह प्रयोगात्मक रूप से सिद्ध हो चुका है कि सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम में एक विशेष तंत्र होता है - एक कैल्शियम पंप, जो सक्रिय रूप से कैल्शियम को टैंकों में लौटाता है। कैल्शियम पंप अकार्बनिक फॉस्फेट द्वारा सक्रिय होता है, जो एटीपी के हाइड्रोलिसिस के दौरान बनता है। और कैल्शियम पंप के लिए ऊर्जा आपूर्ति भी एटीपी के हाइड्रोलिसिस के दौरान उत्पन्न ऊर्जा के कारण होती है। तो एटीपी दूसरा है सबसे महत्वपूर्ण कारक, विश्राम प्रक्रिया के लिए नितांत आवश्यक है। मृत्यु के बाद कुछ समय तक मोटर न्यूरॉन्स के टॉनिक प्रभाव की समाप्ति के कारण मांसपेशियां नरम रहती हैं। एटीपी सांद्रता फिर नीचे कम हो जाती है महत्वपूर्ण स्तरऔर एक्टिन फिलामेंट से मायोसिन हेड के अलग होने की संभावना गायब हो जाती है। कठोर मोर्टिस की घटना कंकाल की मांसपेशियों की स्पष्ट कठोरता के साथ होती है।

कंकाल की मांसपेशी संकुचन के दौरान एटीपी का कार्यात्मक महत्व

• मायोसिन द्वारा एटीपी का हाइड्रोलिसिस, जिसके परिणामस्वरूप क्रॉस ब्रिज को खींचने वाले बल के विकास के लिए ऊर्जा प्राप्त होती है
• एटीपी को मायोसिन से बांधने से एक्टिन से जुड़े क्रॉस ब्रिज अलग हो जाते हैं, जिससे उनकी गतिविधि के चक्र को दोहराने की संभावना पैदा होती है
• सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम के पार्श्व सिस्टर्न में सीए 2+ आयनों के सक्रिय परिवहन के लिए एटीपी का हाइड्रोलिसिस (सीए 2+ -एटीपीस की कार्रवाई के तहत), साइटोप्लाज्मिक कैल्शियम के स्तर को प्रारंभिक स्तर तक कम करता है।

संकुचन और टेटनस का योग

यदि किसी प्रयोग में एक व्यक्तिगत मांसपेशी फाइबर या पूरी मांसपेशी को दो रैपिड्स के अधीन किया जाता है अगला दोस्तएक के बाद एक तीव्र एकल जलन होती है, तो परिणामी संकुचनों का आयाम एक ही जलन के दौरान अधिकतम संकुचन से अधिक होगा। पहली और दूसरी जलन के कारण होने वाले सिकुड़न प्रभाव बढ़ने लगते हैं। इस घटना को संकुचनों का योग कहा जाता है (चित्र 8)। यह प्रत्यक्ष और अप्रत्यक्ष दोनों तरह की मांसपेशियों में जलन के साथ देखा जाता है।

संक्षेपण घटित होने के लिए, यह आवश्यक है कि जलन के बीच के अंतराल की एक निश्चित अवधि हो: यह दुर्दम्य अवधि से अधिक लंबी होनी चाहिए, अन्यथा दूसरी जलन पर कोई प्रतिक्रिया नहीं होगी, और सिकुड़न प्रतिक्रिया की पूरी अवधि से कम होगी, इसलिए पहली जलन के बाद आराम करने का समय मिलने से पहले ही दूसरी जलन मांसपेशियों को प्रभावित करती है। इस मामले में, दो विकल्प संभव हैं: यदि दूसरी उत्तेजना तब आती है जब मांसपेशी पहले से ही आराम करना शुरू कर चुकी है, तो मायोग्राफिक वक्र पर इस संकुचन का शीर्ष पीछे हटने से पहले के शीर्ष से अलग हो जाएगा (चित्रा 8, जी-डी) ; यदि दूसरी उत्तेजना तब कार्य करती है जब पहली अभी तक अपने चरम पर नहीं पहुंची है, तो दूसरा संकुचन पूरी तरह से पहले के साथ विलीन हो जाता है, जिससे एक एकल शिखर बनता है (चित्रा 8, ए-बी)।

मेंढक की जठराग्नि मांसपेशी में योग पर विचार करें। इसके संकुचन के आरोही चरण की अवधि लगभग 0.05 s है। इसलिए, इस मांसपेशी पर संकुचन के पहले प्रकार के योग (अपूर्ण योग) को पुन: उत्पन्न करने के लिए, यह आवश्यक है कि पहली और दूसरी उत्तेजना के बीच का अंतराल 0.05 एस से अधिक हो, और दूसरे प्रकार के योग (तथाकथित) को प्राप्त करने के लिए पूर्ण योग) - 0.05 सेकंड से कम।

चावल। 8. मांसपेशियों के संकुचन का योग 8 दो उत्तेजनाओं के प्रति प्रतिक्रिया। टाइमस्टैम्प 20ms

संकुचनों के पूर्ण और अपूर्ण दोनों योगों के साथ, कार्य क्षमता का योग नहीं किया जाता है।

टेटनस मांसपेशी

यदि एक व्यक्तिगत मांसपेशी फाइबर या संपूर्ण मांसपेशी इतनी आवृत्ति के साथ लयबद्ध उत्तेजना के अधीन है कि उनके प्रभावों को संक्षेप में प्रस्तुत किया जा सकता है, तो मांसपेशियों में एक मजबूत और लंबे समय तक संकुचन होता है, जिसे कहा जाता है धनुस्तंभीय संकुचन, या धनुस्तंभ.

इसका आयाम अधिकतम एकल संकुचन से कई गुना अधिक हो सकता है। जलन की अपेक्षाकृत कम आवृत्ति के साथ, यह देखा जाता है दाँतेदार टेटनस, उच्च आवृत्ति पर - चिकना टेटनस(चित्र 9)। टेटनस के साथ, मांसपेशियों की सिकुड़न प्रतिक्रियाओं को संक्षेप में प्रस्तुत किया जाता है, लेकिन इसकी विद्युत प्रतिक्रियाओं - क्रिया क्षमता - को सारांशित नहीं किया जाता है (चित्र 10) और उनकी आवृत्ति लयबद्ध उत्तेजना की आवृत्ति से मेल खाती है जो टेटनस का कारण बनी।

धनुस्तंभीय जलन की समाप्ति के बाद, तंतु पूरी तरह से शिथिल हो जाते हैं, उनकी मूल लंबाई कुछ समय बाद ही बहाल हो जाती है। इस घटना को पोस्ट-टेटेनिक, या अवशिष्ट संकुचन कहा जाता है।

मांसपेशीय तंतु जितनी तेजी से सिकुड़ते और शिथिल होते हैं, टेटनस पैदा करने के लिए उत्तेजना उतनी ही अधिक बार होनी चाहिए।

मांसपेशियों की थकान

थकान किसी कोशिका, अंग या संपूर्ण जीव के प्रदर्शन में एक अस्थायी कमी है जो काम के परिणामस्वरूप होती है और आराम के बाद गायब हो जाती है।

चावल। 9. पृथक मांसपेशी फाइबर का टेटनस (एफ.एन. सेरकोव के अनुसार):

ए - 18 हर्ट्ज की उत्तेजना आवृत्ति पर दाँतेदार टेटनस; 6 - 35 हर्ट्ज की उत्तेजना आवृत्ति पर चिकनी टेटनस; एम - मायोग्राम; पी - जलन का निशान; बी - समय टिकट 1 एस

चावल। 10. टेटनिक तंत्रिका उत्तेजना के दौरान बिल्ली के कंकाल की मांसपेशियों के संकुचन (ए) और विद्युत गतिविधि (6) की एक साथ रिकॉर्डिंग

यदि आप किसी पृथक मांसपेशी को लंबे समय तक लयबद्ध विद्युत उत्तेजनाओं से परेशान करते हैं, जिस पर एक छोटा सा भार निलंबित है, तो इसके संकुचन का आयाम धीरे-धीरे कम होकर शून्य हो जाता है। इस मामले में दर्ज किए गए संकुचन रिकॉर्ड को थकान वक्र कहा जाता है।

लंबे समय तक जलन के दौरान पृथक मांसपेशियों के प्रदर्शन में कमी दो मुख्य कारणों से होती है:

• संकुचन के दौरान, चयापचय उत्पाद (फॉस्फोरिक, लैक्टिक एसिड, आदि) मांसपेशियों में जमा हो जाते हैं, जो मांसपेशी फाइबर के प्रदर्शन पर निराशाजनक प्रभाव डालते हैं। इनमें से कुछ उत्पाद, साथ ही पोटेशियम आयन, तंतुओं से पेरीसेल्यूलर अंतरिक्ष में फैल जाते हैं और क्रिया क्षमता उत्पन्न करने के लिए उत्तेजक झिल्ली की क्षमता पर निराशाजनक प्रभाव डालते हैं। यदि रिंगर के तरल पदार्थ की एक छोटी मात्रा में रखी गई एक अलग मांसपेशी लंबे समय तक परेशान होती है और पूरी थकान के बिंदु पर लाई जाती है, तो मांसपेशियों के संकुचन को बहाल करने के लिए इसे धोने वाले घोल को बदलना ही पर्याप्त है;
• मांसपेशियों में ऊर्जा भंडार का धीरे-धीरे कम होना। एक पृथक मांसपेशी के लंबे समय तक काम करने से, ग्लाइकोजन भंडार तेजी से कम हो जाता है, जिसके परिणामस्वरूप संकुचन के लिए आवश्यक एटीपी और क्रिएटिन फॉस्फेट के पुनर्संश्लेषण की प्रक्रिया बाधित हो जाती है।

उन्हें। सेचेनोव (1903) ने दिखाया कि लंबे समय तक भार उठाने के काम के बाद किसी व्यक्ति की बांह की थकी हुई मांसपेशियों के प्रदर्शन की बहाली तेज हो जाती है यदि बाकी अवधि के दौरान दूसरे हाथ से काम किया जाता है। थके हुए हाथ की मांसपेशियों की कार्य क्षमता की अस्थायी बहाली अन्य प्रकार से प्राप्त की जा सकती है मोटर गतिविधि, उदाहरण के लिए जब मांसपेशियां काम कर रही हों निचले अंग. साधारण आराम के विपरीत, ऐसे आराम को आई.एम. ने कहा था। सेचेनोव सक्रिय। उन्होंने इन तथ्यों को इस बात का प्रमाण माना कि थकान मुख्य रूप से तंत्रिका केंद्रों में विकसित होती है।

मांसपेशियों का संकुचन एक्टिन और मायोसिन द्वारा निर्मित तंतुओं की दो प्रणालियों के पारस्परिक आंदोलन पर आधारित है। एटीपी को मायोसिन हेड्स में स्थित सक्रिय स्थल पर हाइड्रोलाइज्ड किया जाता है। हाइड्रोलिसिस के साथ मायोसिन हेड्स के अभिविन्यास और एक्टिन फिलामेंट्स की गति में बदलाव होता है। संकुचन का विनियमन एक्टिन या मायोसिन फिलामेंट्स पर स्थित विशेष सीए-बाध्यकारी प्रोटीन द्वारा प्रदान किया जाता है।

परिचय। विभिन्न आकारगतिशीलता लगभग सभी जीवित जीवों की विशेषता है। विकास के क्रम में जानवरों का विकास हुआ विशेष कोशिकाएँऔर ऊतक जिनका मुख्य कार्य गति उत्पन्न करना है। मांसपेशियाँ अत्यधिक विशिष्ट अंग हैं जो एटीपी के हाइड्रोलिसिस के माध्यम से यांत्रिक बल उत्पन्न करने और अंतरिक्ष में जानवरों की आवाजाही सुनिश्चित करने में सक्षम हैं। इसी समय, लगभग सभी प्रकार की मांसपेशियों का संकुचन मुख्य रूप से एक्टिन और मायोसिन से निर्मित प्रोटीन थ्रेड्स (फिलामेंट्स) की दो प्रणालियों की गति पर आधारित होता है।

मांसपेशियों की अल्ट्रास्ट्रक्चर.एटीपी ऊर्जा को यांत्रिक कार्य में अत्यधिक कुशल रूपांतरण के लिए, मांसपेशियों में एक कड़ाई से व्यवस्थित संरचना होनी चाहिए। दरअसल, मांसपेशियों में संकुचनशील प्रोटीन की पैकिंग एक क्रिस्टल में परमाणुओं और अणुओं की पैकिंग के बराबर होती है। आइए कंकाल की मांसपेशी की संरचना को देखें (चित्र 1)।

फ़्यूसीफ़ॉर्म मांसपेशी में मांसपेशी फाइबर के बंडल होते हैं। परिपक्व मांसपेशी फाइबर लगभग पूरी तरह से मायोफाइब्रिल्स से भरा होता है - सिकुड़ा हुआ प्रोटीन द्वारा गठित मोटे और पतले फिलामेंट्स को ओवरलैप करने की प्रणाली से गठित बेलनाकार संरचनाएं। कंकाल की मांसपेशी मायोफिब्रिल्स में, हल्के और गहरे क्षेत्रों का नियमित विकल्प देखा जाता है। इसलिए, कंकाल की मांसपेशियों को अक्सर धारीदार कहा जाता है। मायोफाइब्रिल में समान दोहराए जाने वाले तत्व होते हैं, तथाकथित सार्कोमेरेस (चित्र 1 देखें)। सरकोमियर दोनों तरफ Z-डिस्क से घिरा हुआ है। इन डिस्क से दोनों तरफ पतले एक्टिन फिलामेंट्स जुड़े होते हैं। एक्टिन फिलामेंट्स का घनत्व कम होता है और इसलिए माइक्रोस्कोप के नीचे अधिक पारदर्शी या हल्का दिखाई देता है। Z-डिस्क के दोनों किनारों पर स्थित इन पारदर्शी, हल्के क्षेत्रों को आइसोट्रोपिक ज़ोन (या I-ज़ोन) कहा जाता है (चित्र 1 देखें)। सरकोमियर के मध्य में मोटे तंतुओं की एक प्रणाली होती है, जो मुख्य रूप से एक अन्य सिकुड़ा हुआ प्रोटीन, मायोसिन से निर्मित होती है। सरकोमियर का यह भाग सघन है और एक गहरे अनिसोट्रोपिक क्षेत्र (या ए-ज़ोन) का निर्माण करता है।

संकुचन के दौरान, मायोसिन एक्टिन के साथ बातचीत करने में सक्षम हो जाता है और एक्टिन फिलामेंट्स को सार्कोमियर के केंद्र की ओर खींचना शुरू कर देता है (चित्र 1 देखें)। इस गति के परिणामस्वरूप, प्रत्येक सर्कोमियर और संपूर्ण मांसपेशी की लंबाई कम हो जाती है। यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि गति निर्माण की इस प्रणाली के साथ, जिसे स्लाइडिंग फिलामेंट सिस्टम कहा जाता है, फिलामेंट्स की लंबाई (न तो एक्टिन फिलामेंट्स और न ही मायोसिन फिलामेंट्स) नहीं बदलती है। छोटा होना केवल धागों की एक दूसरे के सापेक्ष गति का परिणाम है।

मांसपेशियों के संकुचन की शुरुआत का संकेत कोशिका के अंदर Ca 2+ की सांद्रता में वृद्धि है। कोशिका में कैल्शियम की सांद्रता बाहरी झिल्ली और सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम की झिल्लियों में बने विशेष कैल्शियम पंपों द्वारा नियंत्रित होती है, जो मायोफाइब्रिल्स को जोड़ती है (चित्र 1 देखें)। उपरोक्त चित्र मांसपेशियों के संकुचन के तंत्र का एक सामान्य विचार देता है। इस प्रक्रिया के आणविक आधार को समझने के लिए, आइए हम मुख्य सिकुड़ा प्रोटीन के गुणों के विश्लेषण की ओर मुड़ें।

एक्टिन की संरचना और गुण.एक्टिन की खोज 1948 में हंगेरियन बायोकेमिस्ट ब्रूनो स्ट्राब ने की थी। मायोसिन द्वारा उत्प्रेरित एटीपी के हाइड्रोलिसिस को सक्रिय करने (इसलिए एक्टिन) की क्षमता के कारण इस प्रोटीन को इसका नाम मिला। एक्टिन सर्वव्यापी प्रोटीनों में से एक है; यह लगभग सभी जानवरों और पौधों की कोशिकाओं में पाया जाता है। यह प्रोटीन बहुत संरक्षित है.

एक्टिन मोनोमर्स (अक्सर जी-एक्टिन, यानी गोलाकार एक्टिन कहा जाता है) एक दूसरे के साथ बातचीत कर सकते हैं, जिससे तथाकथित फाइब्रिलर (या एफ-एक्टिन) बनता है। पोलीमराइजेशन प्रक्रिया को मोनो- या डाइवैलेंट धनायनों की सांद्रता बढ़ाकर या विशेष प्रोटीन जोड़कर शुरू किया जा सकता है। पोलीमराइजेशन प्रक्रिया संभव हो जाती है क्योंकि एक्टिन मोनोमर्स एक दूसरे को पहचान सकते हैं और अंतर-आणविक संपर्क बना सकते हैं।

पॉलिमराइज्ड एक्टिन एक दूसरे के सापेक्ष मुड़े हुए मोतियों के दो तारों की तरह दिखता है, जहां प्रत्येक मनका एक एक्टिन मोनोमर (छवि 2 ए) का प्रतिनिधित्व करता है। एक्टिन अणु सममिति से बहुत दूर है, इसलिए, इस विषमता को दृश्यमान बनाने के लिए, चित्र में एक्टिन बॉल का हिस्सा दिखाया गया है। 2, बी को काला कर दिया गया है। एक्टिन पोलीमराइजेशन की प्रक्रिया को सख्ती से आदेश दिया गया है, और एक्टिन मोनोमर्स को केवल एक विशिष्ट अभिविन्यास में पॉलिमर में पैक किया जाता है। इसलिए, बहुलक के एक छोर पर स्थित मोनोमर्स को एक के साथ विलायक की ओर मोड़ दिया जाता है, उदाहरण के लिए, अंधेरे छोर, और बहुलक के दूसरे छोर पर स्थित मोनोमर्स को दूसरे (प्रकाश) छोर के साथ विलायक की ओर मोड़ दिया जाता है (चित्र 2)। , बी)। पॉलिमर के अंधेरे और हल्के सिरों पर मोनोमर जुड़ने की संभावना अलग-अलग होती है। पॉलिमर का वह सिरा जहां पोलीमराइजेशन की दर अधिक होती है, उसे प्लस एंड कहा जाता है, और पॉलिमर के विपरीत सिरे को माइनस एंड कहा जाता है।

एक्टिन अद्वितीय है निर्माण सामग्री, साइटोस्केलेटन और संकुचन तंत्र के विभिन्न तत्वों के निर्माण के लिए कोशिकाओं द्वारा व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। कोशिका की निर्माण आवश्यकताओं के लिए एक्टिन का उपयोग इस तथ्य के कारण है कि एक्टिन पोलीमराइजेशन और डीपोलीमराइजेशन की प्रक्रियाओं को विशेष एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन का उपयोग करके आसानी से नियंत्रित किया जा सकता है। ऐसे प्रोटीन होते हैं जो मोनोमेरिक एक्टिन से बंधते हैं (उदाहरण के लिए, प्रोफिलिन, चित्र 2, बी)। ये प्रोटीन, गोलाकार एक्टिन के साथ जटिल होने के कारण, इसके पोलीमराइजेशन को रोकते हैं। ऐसे विशेष प्रोटीन होते हैं, जो कैंची की तरह, पहले से बने एक्टिन फिलामेंट्स को छोटे टुकड़ों में काटते हैं। कुछ प्रोटीन अधिमानतः पॉलिमर एक्टिन के प्लस सिरे पर बंधते हैं और एक टोपी (अंग्रेजी शब्द "कैप" से "कैप") बनाते हैं। अन्य प्रोटीन एक्टिन के नकारात्मक सिरे को ढक देते हैं। ऐसे प्रोटीन हैं जो पहले से बने एक्टिन फिलामेंट्स को क्रॉस-लिंक कर सकते हैं। इस मामले में, या तो बड़े-जाल वाले लचीले नेटवर्क या एक्टिन फिलामेंट्स के क्रमबद्ध कठोर बंडल बनते हैं (चित्र 2, बी)।

सरकोमियर में सभी एक्टिन फिलामेंट्स की एक स्थिर लंबाई और सही अभिविन्यास होता है, फिलामेंट्स के प्लस सिरे Z-डिस्क में स्थित होते हैं और माइनस सिरे सरकोमियर के मध्य भाग में स्थित होते हैं। इस पैकेजिंग के कारण, बाईं ओर स्थित एक्टिन फिलामेंट्स और सही भागसरकोमेरे, विपरीत दिशा रखते हैं (यह चित्र 1 में चित्र 1 के निचले भाग में एक्टिन फिलामेंट्स पर विपरीत दिशा वाले चेकमार्क के रूप में दिखाया गया है)।

मायोसिन की संरचना और गुण।वर्तमान में, कई (दस से अधिक) विभिन्न प्रकार के मायोसिन अणुओं का वर्णन किया गया है। आइए हम सबसे गहन अध्ययन किए गए कंकाल की मांसपेशी मायोसिन (छवि 3, ए) की संरचना पर विचार करें। कंकाल की मांसपेशी मायोसिन अणु में छह पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं - दो तथाकथित मायोसिन भारी श्रृंखलाएं और चार मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाएं (एलएमसी)। ये शृंखलाएँ एक-दूसरे से मजबूती से जुड़ी होती हैं (गैर-सहसंयोजक बंधन) और एक एकल समूह बनाती हैं, जो वास्तव में एक मायोसिन अणु है।

मायोसिन भारी श्रृंखलाओं में एक बड़ा आणविक भार (200,000-250,000) और एक अत्यधिक असममित संरचना होती है (चित्र 3 ए)। प्रत्येक भारी श्रृंखला में एक लंबी, कुंडलित पूंछ और एक छोटा, कॉम्पैक्ट, नाशपाती के आकार का सिर होता है। मायोसिन भारी श्रृंखलाओं की पेचदार पूंछें रस्सी की तरह एक साथ मुड़ी हुई हैं (चित्र 3ए)। इस रस्सी में काफी अधिक कठोरता होती है, और इसलिए मायोसिन अणु की पूंछ रॉड के आकार की संरचना बनाती है। कई स्थानों पर पूँछ की कठोर संरचना टूट गई है। इन स्थानों में तथाकथित काज क्षेत्र होते हैं, जो मायोसिन अणु के अलग-अलग हिस्सों की गतिशीलता सुनिश्चित करते हैं। हिंज क्षेत्रों को प्रोटियोलिटिक (हाइड्रोलाइटिक) एंजाइमों द्वारा आसानी से साफ़ किया जाता है, जिससे टुकड़ों का निर्माण होता है जो बरकरार मायोसिन अणु (छवि 3 ए) के कुछ गुणों को बरकरार रखते हैं।

गर्दन क्षेत्र में, यानी, मायोसिन भारी श्रृंखला के नाशपाती के आकार के सिर के सर्पिल पूंछ में संक्रमण पर, 18000-28000 के आणविक भार वाली छोटी मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाएं स्थित होती हैं (इन श्रृंखलाओं को चित्र में चाप के रूप में दर्शाया गया है) .3, ए). प्रत्येक मायोसिन हेवी चेन हेड के साथ एक नियामक (लाल चाप) और एक आवश्यक (नीला चाप) मायोसिन प्रकाश श्रृंखला जुड़ी होती है। दोनों मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाएं एक तरह से या किसी अन्य मायोसिन की एक्टिन के साथ बातचीत करने की क्षमता को प्रभावित करती हैं और मांसपेशियों के संकुचन के नियमन में शामिल होती हैं।

छड़ के आकार की पूँछें इलेक्ट्रोस्टैटिक अंतःक्रियाओं के कारण एक-दूसरे से चिपक सकती हैं (चित्र 3बी)। इस मामले में, मायोसिन अणु एक दूसरे के सापेक्ष या तो समानांतर या एंटीपैरलल स्थित हो सकते हैं (चित्र 3, बी)। समानांतर मायोसिन अणु एक दूसरे के सापेक्ष एक निश्चित दूरी से विस्थापित होते हैं। इस मामले में, सिर, उनसे जुड़ी मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाओं के साथ, एक बेलनाकार सतह (मायोसिन अणुओं की पूंछ द्वारा निर्मित) पर अजीबोगरीब प्रोट्रूशियंस-टियर के रूप में स्थित होते हैं।

कंकाल की मांसपेशी मायोसिन पूंछ या तो समानांतर या एंटीपैरल दिशा में पैक हो सकती है। समानांतर और एंटीपैरलल पैकिंग के संयोजन से तथाकथित द्विध्रुवी (अर्थात, द्विध्रुवी) मायोसिन फिलामेंट्स का निर्माण होता है (चित्र 3, बी)। इस फिलामेंट में लगभग 300 मायोसिन अणु होते हैं। मायोसिन के आधे अणु अपना सिर एक दिशा में घुमाते हैं, और दूसरा आधा दूसरी दिशा में। द्विध्रुवी मायोसिन फिलामेंट सरकोमियर के मध्य भाग में स्थित है (चित्र 1 देखें)। मोटे फिलामेंट के बाएँ और दाएँ भागों में मायोसिन शीर्षों की अलग-अलग दिशाओं को चित्र के निचले हिस्से में मायोसिन फिलामेंट्स पर बहुदिशात्मक चेकमार्क द्वारा दर्शाया गया है। 1.

कंकाल की मांसपेशी मायोसिन का मुख्य "मोटर" हिस्सा संबंधित मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाओं के साथ मायोसिन भारी श्रृंखला का सिर है। मायोसिन हेड एक्टिन फिलामेंट्स तक पहुंच सकते हैं और उनसे संपर्क कर सकते हैं। जब ऐसे संपर्क बंद हो जाते हैं, तो तथाकथित क्रॉस ब्रिज बनते हैं, जो वास्तव में एक खींचने वाला बल उत्पन्न करते हैं और मायोसिन के सापेक्ष एक्टिन फिलामेंट्स की स्लाइडिंग सुनिश्चित करते हैं। आइए कल्पना करने का प्रयास करें कि ऐसा एकल क्रॉस ब्रिज कैसे काम करता है।

मायोसिन प्रमुखों के कामकाज के तंत्र के बारे में आधुनिक विचार। 1993 में, पृथक और विशेष रूप से संशोधित मायोसिन शीर्षों को क्रिस्टलीकृत किया गया। इससे हमें मायोसिन हेड्स की संरचना स्थापित करने और इस बारे में परिकल्पना तैयार करने की अनुमति मिली कि मायोसिन हेड्स एक्टिन फिलामेंट्स को कैसे स्थानांतरित कर सकते हैं।

ए - मायोसिन हेड इस तरह से उन्मुख होता है कि एक्टिन-बाइंडिंग सेंटर (लाल रंग का) दाहिनी ओर स्थित होता है। एक्टिन-बाइंडिंग सेंटर के दो हिस्सों (दो "जबड़े") को अलग करने वाला गैप ("खुला मुंह") स्पष्ट रूप से दिखाई देता है बी - एक्टिन फिलामेंट के साथ मायोसिन हेड के एक चरण का आरेख। एक्टिन को गेंदों की माला के रूप में दर्शाया गया है। सिर के निचले हिस्से में एक्टिन-बाइंडिंग सेंटर के दो हिस्सों को अलग करने वाला एक गैप होता है। एडेनोसिन को ए नामित किया गया है, और फॉस्फेट समूहों को छोटे वृत्तों के रूप में दर्शाया गया है। अवस्था 5 और 1 के बीच, खींचने वाले बल के उत्पादन के दौरान होने वाली मायोसिन गर्दन का पुनर्अभिविन्यास योजनाबद्ध रूप से दिखाया गया है (संशोधनों और सरलीकरण के साथ)

यह पता चला कि मायोसिन हेड में तीन मुख्य भागों की पहचान की जा सकती है (चित्र 4)। लगभग 25000 (चित्र 4ए में हरे रंग में दर्शाया गया) के आणविक भार के साथ मायोसिन हेड का एन-टर्मिनल भाग एटीपी-बाध्यकारी केंद्र बनाता है। 50,000 के आणविक भार के साथ मायोसिन सिर के मध्य भाग (चित्र 4, ए में लाल रंग में दर्शाया गया है) में एक एक्टिन बाइंडिंग सेंटर होता है। अंत में, 20,000 के आणविक भार वाला सी-टर्मिनल भाग (चित्र 4, ए में बैंगनी रंग में दर्शाया गया है) पूरे सिर का ढांचा बनाता है। यह भाग एक लचीली काज द्वारा मायोसिन भारी श्रृंखलाओं की पेचदार पूंछ से जुड़ा होता है (चित्र 4ए देखें)। मायोसिन हेड के सी-टर्मिनल भाग में आवश्यक (चित्र 4, ए में पीला) और नियामक (चित्र 4, ए में हल्का बैंगनी) मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाओं के लिए बाध्यकारी केंद्र हैं। मायोसिन सिर की सामान्य रूपरेखा एक सांप की तरह होती है जिसका "मुंह" थोड़ा खुला होता है। इस "मुंह" के जबड़े (चित्र 4, ए में लाल रंग) एक एक्टिन-बाध्यकारी केंद्र बनाते हैं। यह माना जाता है कि एटीपी के हाइड्रोलिसिस के दौरान, इस "मुंह" का आवधिक उद्घाटन और समापन होता है। "जबड़े" की स्थिति के आधार पर, मायोसिन सिर एक्टिन के साथ अधिक या कम मजबूती से संपर्क करता है।

आइए एटीपी हाइड्रोलिसिस के चक्र और एक्टिन के साथ सिर की गति पर विचार करें। प्रारंभिक अवस्था में, मायोसिन सिर एटीपी से संतृप्त नहीं होता है, "मुंह" बंद हो जाता है, एक्टिन-बाइंडिंग सेंटर ("जबड़े") को एक साथ लाया जाता है, और सिर एक्टिन के साथ मजबूती से संपर्क करता है। इस मामले में, सर्पिलीकृत "गर्दन" 45 के कोण पर उन्मुख है? एक्टिन फिलामेंट के सापेक्ष (चित्र 4, बी में स्थिति 1)। जब एटीपी सक्रिय केंद्र में बंधता है, तो "मुंह" खुल जाता है, मुंह के दो "जबड़े" पर स्थित एक्टिन-बाइंडिंग साइट एक-दूसरे से दूर चली जाती हैं, मायोसिन और एक्टिन के बीच संबंध की ताकत कमजोर हो जाती है, और सिर अलग हो जाता है एक्टिन फिलामेंट से (चित्र 4, बी में स्थिति 2)। एक्टिन से अलग किए गए मायोसिन सिर के सक्रिय केंद्र में एटीपी के हाइड्रोलिसिस से सक्रिय केंद्र फांक बंद हो जाता है, "जबड़े" के अभिविन्यास में बदलाव होता है और सर्पिल गर्दन का पुनर्संयोजन होता है। एटीपी से एडीपी और अकार्बनिक फॉस्फेट के हाइड्रोलिसिस के बाद, गर्दन को 45 घुमाया जाता है? और एक्टिन फिलामेंट की लंबी धुरी के लंबवत स्थिति रखता है (चित्र 4बी में स्थिति 3)। इन सभी घटनाओं के बाद, मायोसिन सिर फिर से एक्टिन के साथ बातचीत करने में सक्षम हो जाता है। हालाँकि, यदि अवस्था 1 में सिर ऊपर से दूसरे एक्टिन मोनोमर के संपर्क में था, तो अब, गर्दन के घूमने के कारण, सिर ऊपर से तीसरे एक्टिन मोनोमर के साथ जुड़ जाता है और संपर्क करता है (चित्र 4बी में अवस्था 4) ). एक्टिन के साथ एक कॉम्प्लेक्स के बनने से मायोसिन हेड में संरचनात्मक परिवर्तन होते हैं। ये परिवर्तन मायोसिन के सक्रिय केंद्र से अकार्बनिक फॉस्फेट को जारी करने की अनुमति देते हैं, जो एटीपी के हाइड्रोलिसिस के दौरान बनता था। उसी समय, गर्दन का पुनर्निर्देशन होता है। यह एक्टिन फिलामेंट के सापेक्ष 45° के कोण पर एक स्थिति रखता है, और पुनर्अभिविन्यास के दौरान, एक खींचने वाला बल विकसित होता है (चित्र 4बी में स्थिति 5)। मायोसिन हेड एक्टिन फिलामेंट को एक कदम आगे धकेलता है। इसके बाद, एक अन्य प्रतिक्रिया उत्पाद, एडीपी, सक्रिय साइट से जारी किया जाता है। चक्र बंद हो जाता है और सिर अपनी मूल स्थिति में लौट आता है (चित्र 4, बी में स्थिति 1)।

प्रत्येक सिर एक छोटा खींचने वाला बल (कुछ पिकोन्यूटन) उत्पन्न करता है। हालाँकि, ये सभी छोटे प्रयास बढ़ जाते हैं, और परिणामस्वरूप, मांसपेशियों में काफी बड़ा तनाव विकसित हो सकता है। जाहिर है, पतले और मोटे फिलामेंट्स के बीच ओवरलैप का क्षेत्र जितना बड़ा होगा (अर्थात, जितने अधिक मायोसिन हेड एक्टिन फिलामेंट्स को संलग्न कर सकते हैं), उतना अधिक बल जो मांसपेशियों द्वारा उत्पन्न किया जा सकता है।

मांसपेशियों के संकुचन के नियमन के तंत्र।यदि कोई मांसपेशी लगातार सिकुड़ी हुई अवस्था में रहती है तो वह अपना कार्य नहीं कर पाती है। के लिए कुशल कार्ययह आवश्यक है कि मांसपेशियों में विशेष "स्विच" हों जो मायोसिन सिर को केवल कड़ाई से परिभाषित परिस्थितियों में एक्टिन फिलामेंट के साथ चलने की अनुमति दें (उदाहरण के लिए, मांसपेशियों की रासायनिक या विद्युत उत्तेजना के दौरान)। उत्तेजना से मांसपेशियों के अंदर Ca 2+ की सांद्रता में 10 -7 से 10 -5 M तक अल्पकालिक वृद्धि होती है। Ca 2+ आयन मांसपेशियों के संकुचन की शुरुआत के लिए एक संकेत हैं।

इस प्रकार, संकुचन को विनियमित करने के लिए, विशेष नियामक प्रणालियों की आवश्यकता होती है जो कोशिका के अंदर Ca 2+ सांद्रता में परिवर्तन की निगरानी कर सकें। नियामक प्रोटीन पतले और मोटे तंतुओं पर या साइटोप्लाज्म में स्थित हो सकते हैं। सीए-बाइंडिंग प्रोटीन कहां स्थित हैं, इसके आधार पर, सिकुड़ा गतिविधि के विनियमन के तथाकथित मायोसिन और एक्टिन प्रकारों के बीच अंतर करना प्रथागत है।

सिकुड़ा गतिविधि के विनियमन का मायोसिन प्रकार।मोलस्क की कुछ मांसपेशियों के लिए मायोसिन विनियमन की सबसे सरल विधि का वर्णन किया गया है। मोलस्क में मायोसिन, कशेरुक कंकाल की मांसपेशियों में मायोसिन से संरचना में भिन्न नहीं है। दोनों ही मामलों में, मायोसिन में दो भारी श्रृंखलाएं (200,000-250,000 के आणविक भार के साथ) और चार हल्की श्रृंखलाएं (18,000-28,000 के आणविक भार के साथ) होती हैं (चित्र 3 देखें)। सीए 2+ की अनुपस्थिति में, प्रकाश श्रृंखलाएं मायोसिन भारी श्रृंखला के काज क्षेत्र के चारों ओर लपेटी जाती हैं। इस मामले में, काज की गतिशीलता बहुत सीमित है। मायोसिन सिर दोलन संबंधी गतिविधियां नहीं कर सकता है; ऐसा लगता है जैसे यह मोटे फिलामेंट के ट्रंक के सापेक्ष एक ही स्थिति में जमा हुआ है (चित्र 5, ए)। जाहिर है, इस अवस्था में सिर दोलनशील ("रेकिंग") गतिविधियां नहीं कर सकता है और परिणामस्वरूप, एक्टिन फिलामेंट को स्थानांतरित नहीं कर सकता है। जब Ca 2+ बंधता है, तो मायोसिन की हल्की और भारी श्रृंखलाओं की संरचना में परिवर्तन होता है। काज क्षेत्र में गतिशीलता तेजी से बढ़ जाती है। अब, एटीपी हाइड्रोलिसिस के बाद, मायोसिन हेड दोलन संबंधी गतिविधियां कर सकता है और मायोसिन के सापेक्ष एक्टिन फिलामेंट्स को धक्का दे सकता है।

कशेरुकियों की चिकनी मांसपेशियां (जैसे संवहनी मांसपेशियां, गर्भाशय), साथ ही गैर-पेशी गतिशीलता के कुछ रूप (प्लेटलेट्स के आकार में परिवर्तन), भी तथाकथित मायोसिन प्रकार के विनियमन की विशेषता है। मोलस्क मांसपेशियों के मामले में, चिकनी मांसपेशियों का मायोसिन प्रकार का विनियमन मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाओं की संरचना में परिवर्तन से जुड़ा होता है। हालाँकि, चिकनी मांसपेशियों के मामले में, यह तंत्र काफ़ी अधिक जटिल है।

यह पता चला कि एक विशेष एंजाइम चिकनी मांसपेशियों के मायोसिन तंतु से जुड़ा होता है। इस एंजाइम को मायोसिन लाइट चेन किनेज (एमएलसीके) कहा जाता है। मायोसिन प्रकाश श्रृंखला किनेज प्रोटीन किनेसेस के एक समूह से संबंधित है, एंजाइम जो एटीपी के टर्मिनल फॉस्फेट अवशेषों को प्रोटीन के सेरीन या थ्रेओनीन अवशेषों के ऑक्सी समूहों में स्थानांतरित करने में सक्षम हैं। आराम करने पर, साइटोप्लाज्म में सीए 2+ की कम सांद्रता पर, मायोसिन प्रकाश श्रृंखला काइनेज निष्क्रिय होता है। यह इस तथ्य के कारण है कि एंजाइम संरचना में एक विशेष निरोधात्मक (गतिविधि-अवरोधक) साइट होती है। निरोधात्मक साइट एंजाइम के सक्रिय केंद्र में प्रवेश करती है और, इसे वास्तविक सब्सट्रेट के साथ बातचीत करने से रोकती है, एंजाइम की गतिविधि को पूरी तरह से अवरुद्ध कर देती है। इस प्रकार, एंजाइम स्वयं को सुलाने लगता है।

ए - मोलस्क में मांसपेशियों के संकुचन को विनियमित करने के लिए तंत्र का काल्पनिक आरेख। प्रकाश श्रृंखलाओं वाला एक मायोसिन सिर और पांच वृत्तों के रूप में एक एक्टिन फिलामेंट दर्शाया गया है। विश्राम की स्थिति में (ए), मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाएं सिर को मायोसिन फिलामेंट के धड़ से जोड़ने वाले काज की गतिशीलता को कम कर देती हैं। सीए 2+ बाइंडिंग (बी) के बाद, काज की गतिशीलता बढ़ जाती है, मायोसिन सिर दोलनशील गति करता है और मायोसिन के सापेक्ष एक्टिन को धकेलता है। बी - कशेरुकियों की चिकनी मांसपेशियों की सिकुड़ा गतिविधि के नियमन की योजना। सीएएम - शांतोडुलिन; एमएलसीके - मायोसिन प्रकाश श्रृंखला किनेज; एफएलसीएम - मायोसिन प्रकाश श्रृंखला फॉस्फेट; पी-मायोसिन - फॉस्फोराइलेटेड मायोसिन (सरलीकरण और संशोधन के साथ)

चिकनी मांसपेशियों के साइटोप्लाज्म में एक विशेष प्रोटीन कैल्मोडुलिन होता है, जिसकी संरचना में चार सीए-बाध्यकारी केंद्र होते हैं। Ca 2+ बाइंडिंग के कारण शांतोडुलिन की संरचना में परिवर्तन होता है। सीए 2+ से संतृप्त कैल्मोडुलिन एमएलसीके (चित्र 5, बी) के साथ बातचीत करने में सक्षम हो जाता है। कैल्मोडुलिन के उतरने से सक्रिय केंद्र से निरोधात्मक स्थल हट जाता है, और मायोसिन प्रकाश श्रृंखला काइनेज जागने लगता है। एंजाइम अपने सब्सट्रेट को पहचानना शुरू कर देता है और एटीपी से फॉस्फेट अवशेषों को मायोसिन नियामक प्रकाश श्रृंखला के एन-टर्मिनस के पास स्थित एक (या दो) सेरीन अवशेषों में स्थानांतरित करता है। नियामक मायोसिन प्रकाश श्रृंखला के फॉस्फोराइलेशन से प्रकाश श्रृंखला और जाहिर तौर पर, प्रकाश श्रृंखला के साथ इसके संपर्क के क्षेत्र में मायोसिन भारी श्रृंखला दोनों की संरचना में महत्वपूर्ण परिवर्तन होते हैं। प्रकाश श्रृंखला के फॉस्फोराइलेशन के बाद ही मायोसिन एक्टिन के साथ बातचीत करने में सक्षम होता है और मांसपेशियों में संकुचन शुरू होता है (चित्र 5, बी)।

कोशिका में कैल्शियम की सांद्रता में कमी से कैल्मोडुलिन के धनायन-बाध्यकारी केंद्रों से Ca 2+ आयनों का पृथक्करण होता है। कैल्मोडुलिन मायोसिन प्रकाश श्रृंखला किनेज से अलग हो जाता है, जो तुरंत अपने निरोधात्मक पेप्टाइड के प्रभाव में अपनी गतिविधि खो देता है और फिर से हाइबरनेशन में चला जाता है। लेकिन जब मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाएं फॉस्फोराइलेटेड अवस्था में होती हैं, तो मायोसिन एक्टिन फिलामेंट्स का चक्रीय विस्तार जारी रखता है। रोक लेना चक्रीय हलचलेंप्रमुखों, मायोसिन नियामक प्रकाश श्रृंखला से फॉस्फेट अवशेषों को हटाना आवश्यक है। यह प्रक्रिया एक अन्य एंजाइम की क्रिया के तहत की जाती है - तथाकथित मायोसिन प्रकाश श्रृंखला फॉस्फेट (चित्र 5, बी में एमएलसीएम)। फॉस्फेटस मायोसिन नियामक प्रकाश श्रृंखला से फॉस्फेट अवशेषों को तेजी से हटाने को उत्प्रेरित करता है। डिफॉस्फोराइलेटेड मायोसिन अपने सिर की चक्रीय गतिविधियों को करने और एक्टिन फिलामेंट्स को खींचने में सक्षम नहीं है। विश्राम होता है (चित्र 5, बी)।

इस प्रकार, मोलस्क की मांसपेशियों और कशेरुकियों की चिकनी मांसपेशियों दोनों में, विनियमन का आधार मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाओं की संरचना में बदलाव है।

चावल। 6. मांसपेशी संकुचन के एक्टिन-प्रकार विनियमन का संरचनात्मक आधार ए - हेलिक्स के खांचे में स्थित ट्रोपोमायोसिन अणुओं के निरंतर स्ट्रैंड के साथ एक्टिन फिलामेंट; बी - धारीदार और हृदय की मांसपेशियों के सार्कोमियर में पतले और मोटे तंतुओं की सापेक्ष व्यवस्था। विश्राम (सी) और संकुचन (डी) की स्थिति में एक्टिन फिलामेंट के हिस्से की बढ़ी हुई छवि। टीएनसी, टीएनआई और टीएनटी, क्रमशः, ट्रोपोनिन सी, ट्रोपोनिन I और ट्रोपोनिन टी। अक्षर एन, आई और सी क्रमशः ट्रोपोनिन I के एन-टर्मिनल, निरोधात्मक और सी-टर्मिनल भागों को दर्शाते हैं (संशोधनों और सरलीकरण के साथ)

मांसपेशियों के संकुचन को विनियमित करने के लिए एक्टिन तंत्र।सिकुड़न गतिविधि को विनियमित करने के लिए एक्टिन-संबंधी तंत्र कशेरुक धारीदार कंकाल की मांसपेशी और हृदय की मांसपेशी की विशेषता है। कंकाल और हृदय की मांसपेशियों में फाइब्रिलर एक्टिन के तंतु मोतियों की दोहरी स्ट्रिंग की तरह दिखते हैं (चित्र 2 और 6, ए)। एक्टिन मोतियों की लड़ियाँ एक-दूसरे के सापेक्ष मुड़ी हुई होती हैं, इसलिए फिलामेंट के दोनों किनारों पर खांचे बन जाते हैं। अत्यधिक कुंडलित प्रोटीन ट्रोपोमायोसिन इन खांचों में गहराई में स्थित होता है। प्रत्येक ट्रोपोमायोसिन अणु में दो समान (या एक दूसरे के समान) पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं, जो एक लड़की की चोटी की तरह एक दूसरे के सापेक्ष मुड़ी होती हैं। एक्टिन ग्रूव के भीतर स्थित, रॉड के आकार का ट्रोपोमायोसिन अणु सात एक्टिन मोनोमर्स से संपर्क करता है। प्रत्येक ट्रोपोमायोसिन अणु न केवल एक्टिन मोनोमर्स के साथ, बल्कि पिछले और बाद के ट्रोपोमायोसिन अणुओं के साथ भी संपर्क करता है, जिसके परिणामस्वरूप पूरे एक्टिन खांचे के भीतर ट्रोपोमायोसिन अणुओं का एक निरंतर स्ट्रैंड बनता है। इस प्रकार, पूरे एक्टिन फिलामेंट के अंदर ट्रोपोमायोसिन अणुओं द्वारा निर्मित एक प्रकार की केबल होती है।

ट्रोपोमायोसिन के अलावा, एक्टिन फिलामेंट में ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स भी होता है। इस परिसर में तीन घटक होते हैं, जिनमें से प्रत्येक विशिष्ट कार्य करता है। ट्रोपोनिन का पहला घटक, ट्रोपोनिन सी, सीए 2+ को बांधने में सक्षम है (संक्षिप्त नाम सी इस प्रोटीन की सीए 2+ को बांधने की क्षमता को इंगित करता है)। संरचना और गुणों में, ट्रोपोनिन सी कैल्मोडुलिन के समान है (अधिक जानकारी के लिए, देखें)। ट्रोपोनिन का दूसरा घटक, ट्रोपोनिन I, इसलिए नामित किया गया था क्योंकि यह एक्टोमीओसिन द्वारा एटीपी के हाइड्रोलिसिस को रोक सकता है। अंत में, ट्रोपोनिन के तीसरे घटक को ट्रोपोनिन टी कहा जाता है क्योंकि यह प्रोटीन ट्रोपोनिन को ट्रोपोमायोसिन से जोड़ता है। संपूर्ण ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स में अल्पविराम का आकार होता है, जिसके आयाम 2-3 एक्टिन मोनोमर्स के आकार के बराबर होते हैं (चित्र 6, सी, डी देखें)। प्रति सात एक्टिन मोनोमर्स में एक ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स होता है।

विश्राम की अवस्था में, साइटोप्लाज्म में Ca 2+ की सांद्रता बहुत कम होती है। ट्रोपोनिन सी के नियामक केंद्र सीए 2+ से संतृप्त नहीं हैं। यही कारण है कि ट्रोपोनिन सी केवल सी-टर्मिनस पर ट्रोपोनिन I के साथ कमजोर रूप से इंटरैक्ट करता है (चित्र 6, सी)। ट्रोपोनिन I के निरोधात्मक और सी-टर्मिनल क्षेत्र एक्टिन के साथ बातचीत करते हैं और, ट्रोपोनिन टी की मदद से, ट्रोपोमायोसिन को खांचे से बाहर एक्टिन सतह पर धकेलते हैं। जब तक ट्रोपोमायोसिन खांचे की परिधि पर स्थित है, तब तक मायोसिन प्रमुखों तक एक्टिन की पहुंच सीमित है। एक्टिन और मायोसिन के बीच संपर्क संभव है, लेकिन इस संपर्क का क्षेत्र छोटा है, जिसके परिणामस्वरूप मायोसिन सिर एक्टिन सतह के साथ नहीं चल सकता है और खींचने वाला बल उत्पन्न नहीं कर सकता है।

साइटोप्लाज्म में सीए 2+ की सांद्रता में वृद्धि के साथ, ट्रोपोनिन सी के नियामक केंद्र संतृप्त हो जाते हैं (चित्र 6, डी)। ट्रोपोनिन सी, ट्रोपोनिन I के साथ एक मजबूत कॉम्प्लेक्स बनाता है। इस मामले में, ट्रोपोनिन I के निरोधात्मक और सी-टर्मिनल हिस्से एक्टिन से अलग हो जाते हैं। अब कुछ भी एक्टिन सतह पर ट्रोपोमायोसिन को नहीं रखता है, और यह खांचे के नीचे तक लुढ़क जाता है। ट्रोपोमायोसिन के इस आंदोलन से मायोसिन हेड्स तक एक्टिन की पहुंच बढ़ जाती है, एक्टिन और मायोसिन के बीच संपर्क का क्षेत्र बढ़ जाता है, और मायोसिन हेड्स न केवल एक्टिन से संपर्क करने की क्षमता हासिल कर लेते हैं, बल्कि इसकी सतह पर लुढ़कने की क्षमता भी हासिल कर लेते हैं, जिससे एक खींचने वाला बल पैदा होता है।

इस प्रकार, Ca 2+ ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स की संरचना में परिवर्तन का कारण बनता है। ट्रोपोनिन संरचना में इन परिवर्तनों के परिणामस्वरूप ट्रोपोमायोसिन की गति होती है। क्योंकि ट्रोपोमायोसिन अणु एक-दूसरे के साथ परस्पर क्रिया करते हैं, एक ट्रोपोमायोसिन की स्थिति में परिवर्तन से पिछले और बाद के ट्रोपोमायोसिन अणुओं की गति में वृद्धि होगी। यही कारण है कि ट्रोपोनिन और ट्रोपोमायोसिन की संरचना में स्थानीय परिवर्तन तेजी से पूरे एक्टिन फिलामेंट में फैल जाते हैं।

निष्कर्ष।अंतरिक्ष में घूमने के लिए मांसपेशियाँ सबसे उन्नत और विशिष्ट उपकरण हैं। मांसपेशियों का संकुचन एक दूसरे के सापेक्ष मुख्य सिकुड़ा प्रोटीन (एक्टिन और मायोसिन) द्वारा गठित फिलामेंट्स की दो प्रणालियों के फिसलने से पूरा होता है। एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स के बीच संपर्कों के चक्रीय समापन और खुलने के कारण फिलामेंट्स का फिसलना संभव हो जाता है। ये संपर्क मायोसिन हेड्स द्वारा बनते हैं, जो एटीपी को हाइड्रोलाइज कर सकते हैं और जारी ऊर्जा के कारण एक खींचने वाला बल उत्पन्न करते हैं।

मांसपेशियों के संकुचन का विनियमन विशेष सीए-बाइंडिंग प्रोटीन द्वारा प्रदान किया जाता है, जो या तो मायोसिन या एक्टिन फिलामेंट पर स्थित हो सकता है। कुछ प्रकार की मांसपेशियों (उदाहरण के लिए, कशेरुक चिकनी मांसपेशी) में, मुख्य भूमिका मायोसिन फिलामेंट पर स्थित नियामक प्रोटीन की होती है, और अन्य प्रकार की मांसपेशियों (कशेरुकी कंकाल और हृदय की मांसपेशी) में, मुख्य भूमिका नियामक प्रोटीन की होती है एक्टिन फिलामेंट.

साहित्य

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एन.के.नाग्रादोवा के लेख के समीक्षक

निकोलाई बोरिसोविच गुसेव, डॉक्टर ऑफ बायोलॉजिकल साइंसेज, बायोकैमिस्ट्री विभाग के प्रोफेसर, जीवविज्ञान संकाय, मॉस्को स्टेट यूनिवर्सिटी। वैज्ञानिक रुचि का क्षेत्र: प्रोटीन संरचना, मांसपेशी जैव रसायन। 90 से अधिक वैज्ञानिक पत्रों के लेखक।

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»कंकाल की मांसपेशी का संरचनात्मक संगठन
»कंकाल की मांसपेशियों के संकुचन के आणविक तंत्र
» कंकाल की मांसपेशी में उत्तेजना और संकुचन का युग्मन
»कंकाल की मांसपेशियों को आराम
»
»कंकाल की मांसपेशी का काम
» चिकनी मांसपेशियों का संरचनात्मक संगठन और संकुचन
»मांसपेशियों के शारीरिक गुण

मांसपेशियों का संकुचन महत्वपूर्ण है महत्वपूर्ण कार्यशरीर की रक्षात्मक, श्वसन, पोषण, यौन, उत्सर्जन और अन्य शारीरिक प्रक्रियाओं से जुड़ा हुआ है। सभी प्रकार की स्वैच्छिक गतिविधियाँ - चलना, चेहरे के भाव, नेत्रगोलक की गति, निगलना, साँस लेना आदि कंकाल की मांसपेशियों द्वारा की जाती हैं। अनैच्छिक गतिविधियाँ (हृदय संकुचन को छोड़कर) - पेट और आंतों की क्रमाकुंचन, स्वर में परिवर्तन रक्त वाहिकाएंमूत्राशय की टोन को बनाए रखना चिकनी मांसपेशियों के संकुचन के कारण होता है। हृदय की मांसपेशियों के संकुचन से हृदय का कार्य सुनिश्चित होता है।

कंकाल की मांसपेशी का संरचनात्मक संगठन

मांसपेशी फाइबर और मायोफाइब्रिल (चित्र 1)।कंकाल की मांसपेशी में कई मांसपेशी फाइबर होते हैं जिनमें हड्डियों से जुड़ाव के बिंदु होते हैं और एक दूसरे के समानांतर स्थित होते हैं। प्रत्येक मांसपेशी फाइबर (मायोसाइट) में कई सबयूनिट शामिल होते हैं - मायोफिब्रिल, जो अनुदैर्ध्य दिशा में दोहराए जाने वाले ब्लॉक (सरकोमेरेस) से निर्मित होते हैं। सरकोमेरे है कार्यात्मक इकाईकंकाल की मांसपेशी का सिकुड़ा हुआ उपकरण। मांसपेशी फाइबर में मायोफाइब्रिल्स इस तरह से स्थित होते हैं कि उनमें सार्कोमर्स का स्थान मेल खाता है। यह क्रॉस स्ट्राइक का एक पैटर्न बनाता है।

सरकोमेरे और तंतु।मायोफाइब्रिल में सरकोमेरेज़ जेड-प्लेट्स द्वारा एक दूसरे से अलग होते हैं, जिनमें प्रोटीन बीटा-एक्टिनिन होता है। पतले एक्टिन फिलामेंट्स Z प्लेट से दोनों दिशाओं में विस्तारित होते हैं। उनके बीच के रिक्त स्थान में मोटे मायोसिन तंतु होते हैं।

एक्टिन फिलामेंट बाह्य रूप से एक डबल हेलिक्स में मुड़े हुए मोतियों की दो माला जैसा दिखता है, जहां प्रत्येक मनका एक एक्टिन प्रोटीन अणु है। एक्टिन हेलिकॉप्टरों के अवकाशों में, एक दूसरे से समान दूरी पर, प्रोटीन ट्रोपोनिन के अणु होते हैं, जो प्रोटीन ट्रोपोमायोसिन के फिलामेंटस अणुओं से जुड़े होते हैं।

मायोसिन फिलामेंट्स मायोसिन प्रोटीन के अणुओं को दोहराने से बनते हैं। प्रत्येक मायोसिन अणु में एक सिर और एक पूंछ होती है। मायोसिन हेड एक एक्टिन अणु से बंध सकता है, जिससे एक तथाकथित क्रॉस ब्रिज बनता है।

मांसपेशी फाइबर की कोशिका झिल्ली आक्रमण (अनुप्रस्थ नलिकाएं) बनाती है, जो सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम की झिल्ली में उत्तेजना का संचालन करने का कार्य करती है। सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम (अनुदैर्ध्य ट्यूब) बंद ट्यूबों का एक इंट्रासेल्युलर नेटवर्क है और Ca++ आयन जमा करने का कार्य करता है।

मोटर इकाई।कंकालीय मांसपेशी की कार्यात्मक इकाई है मोटर इकाई(डे)। एमयू मांसपेशी फाइबर का एक समूह है जो एक मोटर न्यूरॉन की प्रक्रियाओं द्वारा संक्रमित होता है। एक मोटर इकाई को बनाने वाले तंतुओं का उत्तेजना और संकुचन एक साथ होता है (जब संबंधित मोटर न्यूरॉन उत्तेजित होता है)। अलग-अलग मोटर इकाइयों को एक-दूसरे से स्वतंत्र रूप से उत्तेजित और अनुबंधित किया जा सकता है।

संकुचन के आणविक तंत्रकंकाल की मांसपेशी

स्लाइडिंग फिलामेंट सिद्धांत के अनुसार, मांसपेशियों में संकुचन एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स के एक दूसरे के सापेक्ष फिसलने की गति के कारण होता है। थ्रेड स्लाइडिंग तंत्र में कई अनुक्रमिक घटनाएं शामिल होती हैं।

मायोसिन हेड एक्टिन फिलामेंट बाइंडिंग सेंटर से जुड़ते हैं (चित्र 2, ए)।

एक्टिन के साथ मायोसिन की अंतःक्रिया से मायोसिन अणु की गठनात्मक पुनर्व्यवस्था होती है। शीर्ष ATPase गतिविधि प्राप्त करते हैं और 120° घूमते हैं। सिरों के घूमने के कारण, एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स एक दूसरे के सापेक्ष "एक कदम" चलते हैं (चित्र 2, बी)।

एक्टिन और मायोसिन का वियोग और सिर की संरचना की बहाली मायोसिन सिर में एटीपी अणु के जुड़ने और Ca++ की उपस्थिति में इसके हाइड्रोलिसिस के परिणामस्वरूप होती है (चित्र 2, बी)।

चक्र "बाध्यकारी - रचना में परिवर्तन - वियोग - रचना की बहाली" कई बार होता है, जिसके परिणामस्वरूप एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स एक दूसरे के सापेक्ष विस्थापित हो जाते हैं, सार्कोमेरेस की जेड-डिस्क करीब आती हैं और मायोफाइब्रिल छोटा हो जाता है (चित्र) .2, डी).

उत्तेजना और संकुचन का युग्मकंकाल की मांसपेशी में

आराम की स्थिति में, मायोफिब्रिल में धागा फिसलन नहीं होता है, क्योंकि एक्टिन सतह पर बंधन केंद्र ट्रोपोमायोसिन प्रोटीन अणुओं (छवि 3, ए, बी) द्वारा बंद होते हैं। मायोफाइब्रिल की उत्तेजना (विध्रुवण) और मांसपेशी संकुचन स्वयं इलेक्ट्रोमैकेनिकल युग्मन की प्रक्रिया से जुड़े होते हैं, जिसमें अनुक्रमिक घटनाओं की एक श्रृंखला शामिल होती है।

पोस्टसिनेप्टिक झिल्ली पर न्यूरोमस्कुलर सिनैप्स के सक्रियण के परिणामस्वरूप, एक ईपीएसपी उत्पन्न होता है, जो पोस्टसिनेप्टिक झिल्ली के आसपास के क्षेत्र में एक एक्शन पोटेंशिअल के विकास को उत्पन्न करता है।

उत्तेजना (क्रिया क्षमता) मायोफाइब्रिल झिल्ली के साथ फैलती है और, अनुप्रस्थ नलिकाओं की एक प्रणाली के माध्यम से, सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम तक पहुंचती है। सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम झिल्ली के विध्रुवण से इसमें Ca++ चैनल खुल जाते हैं, जिसके माध्यम से Ca++ आयन सार्कोप्लाज्म में प्रवेश करते हैं (चित्र 3, बी)।

Ca++ आयन प्रोटीन ट्रोपोनिन से बंधते हैं। ट्रोपोनिन अपनी संरचना बदलता है और ट्रोपोमायोसिन प्रोटीन अणुओं को विस्थापित करता है जो एक्टिन बाइंडिंग केंद्रों को कवर करते हैं (चित्र 3, डी)।

मायोसिन हेड खुले बंधन केंद्रों से जुड़ जाते हैं, और संकुचन प्रक्रिया शुरू हो जाती है (चित्र 3, ई)।

इन प्रक्रियाओं के विकास के लिए एक निश्चित अवधि (10-20 एमएस) की आवश्यकता होती है। मांसपेशी फाइबर (मांसपेशी) के उत्तेजना के क्षण से उसके संकुचन की शुरुआत तक के समय को संकुचन की गुप्त अवधि कहा जाता है।

कंकाल की मांसपेशियों को आराम

मांसपेशियों में शिथिलता सार्कोप्लास्मिक रेटिकुलम के चैनलों में कैल्शियम पंप के माध्यम से Ca++ आयनों के रिवर्स ट्रांसफर के कारण होती है। चूँकि Ca++ को साइटोप्लाज्म से हटा दिया जाता है केंद्र खोलेंबंधन कम होता जाता है और अंततः एक्टिन और मायोसिन तंतु पूरी तरह से अलग हो जाते हैं; मांसपेशियों में शिथिलता आती है।

संकुचन एक मांसपेशी का लगातार, लंबे समय तक संकुचन है जो उत्तेजना की समाप्ति के बाद भी बना रहता है। सार्कोप्लाज्म में बड़ी मात्रा में Ca++ के संचय के परिणामस्वरूप टेटनिक संकुचन के बाद अल्पकालिक संकुचन विकसित हो सकता है; विषाक्तता और चयापचय संबंधी विकारों के परिणामस्वरूप दीर्घकालिक (कभी-कभी अपरिवर्तनीय) संकुचन हो सकता है।

कंकाल की मांसपेशी संकुचन के चरण और तरीके

मांसपेशियों के संकुचन के चरण

जब एक कंकाल की मांसपेशी सुपरथ्रेशोल्ड ताकत के विद्युत प्रवाह के एक नाड़ी से परेशान होती है, तो एक मांसपेशी संकुचन होता है, जिसमें 3 चरण प्रतिष्ठित होते हैं (चित्र 4, ए):

अव्यक्त (छिपी) संकुचन अवधि (लगभग 10 एमएस), जिसके दौरान क्रिया क्षमता विकसित होती है और इलेक्ट्रोमैकेनिकल युग्मन प्रक्रियाएं होती हैं; एकल संकुचन के दौरान मांसपेशियों की उत्तेजना क्रिया क्षमता के चरणों के अनुसार बदलती है;

छोटा करने का चरण (लगभग 50 एमएस);

विश्राम चरण (लगभग 50 एमएस)।

मांसपेशियों के संकुचन के तरीके

प्राकृतिक परिस्थितियों में, शरीर में एक भी मांसपेशी संकुचन नहीं देखा जाता है, क्योंकि मांसपेशियों को संक्रमित करने वाली मोटर तंत्रिकाओं के साथ कार्य क्षमता की एक श्रृंखला होती है। मांसपेशियों में आने वाले तंत्रिका आवेगों की आवृत्ति के आधार पर, मांसपेशी तीन तरीकों में से एक में सिकुड़ सकती है (चित्र 4, बी)।

एकल मांसपेशी संकुचन विद्युत आवेगों की कम आवृत्ति पर होता है। यदि अगला आवेग विश्राम चरण के पूरा होने के बाद मांसपेशियों में प्रवेश करता है, तो क्रमिक एकल संकुचन की एक श्रृंखला होती है।

उच्च आवेग आवृत्ति पर, अगला आवेग पिछले संकुचन चक्र के विश्राम चरण के साथ मेल खा सकता है। संकुचन का आयाम बढ़ जाएगा, और दाँतेदार टेटनस प्रकट होगा - मांसपेशियों की अधूरी छूट की अवधि से बाधित एक लंबा संकुचन।

आवेगों की आवृत्ति में और वृद्धि के साथ, प्रत्येक बाद का आवेग छोटा होने के चरण के दौरान मांसपेशियों पर कार्य करेगा, जिसके परिणामस्वरूप चिकनी टेटनस होगा - एक लंबा संकुचन जो विश्राम की अवधि से बाधित नहीं होता है।

इष्टतम और निराशावादी आवृत्ति

धनुस्तंभीय संकुचन का आयाम मांसपेशियों को परेशान करने वाले आवेगों की आवृत्ति पर निर्भर करता है। इष्टतम आवृत्ति परेशान करने वाली पल्स की आवृत्ति है जिस पर प्रत्येक बाद की पल्स चरण के साथ मेल खाती है बढ़ी हुई उत्तेजना(चित्र 4, ए) और, तदनुसार, सबसे बड़े आयाम के टेटनस का कारण बनता है। फ़्रीक्वेंसी पेसिमम उत्तेजना की एक उच्च आवृत्ति है जिस पर प्रत्येक बाद की वर्तमान नाड़ी दुर्दम्य चरण (छवि 4, ए) में गिरती है, जिसके परिणामस्वरूप टेटनस का आयाम काफी कम हो जाता है।

कंकाल की मांसपेशी का काम

कंकाल की मांसपेशियों के संकुचन की ताकत 2 कारकों द्वारा निर्धारित होती है:

- कटौती में शामिल इकाइयों की संख्या;

मांसपेशीय तंतुओं के संकुचन की आवृत्ति.

कंकाल की मांसपेशी का कार्य संकुचन के दौरान मांसपेशियों के स्वर (तनाव) और लंबाई में समन्वित परिवर्तन के माध्यम से पूरा होता है।

कंकालीय मांसपेशी कार्य के प्रकार:

गतिशील काबू पाने का काम तब किया जाता है जब एक मांसपेशी सिकुड़ती हुई शरीर या उसके हिस्सों को अंतरिक्ष में ले जाती है;

यदि मांसपेशियों के संकुचन के कारण शरीर के कुछ हिस्सों को एक निश्चित स्थिति में बनाए रखा जाता है, तो स्थैतिक (धारण) कार्य किया जाता है;

यदि मांसपेशियां कार्य करती हैं, लेकिन साथ ही उनमें खिंचाव भी होता है, तो गतिशील उपज देने वाला कार्य किया जाता है, क्योंकि इससे लगने वाला बल शरीर के कुछ हिस्सों को हिलाने या पकड़ने के लिए पर्याप्त नहीं होता है।

काम के दौरान, मांसपेशियाँ सिकुड़ सकती हैं:

आइसोटोनिक - लगातार तनाव से मांसपेशियां छोटी हो जाती हैं ( बाहरी भार); आइसोटोनिक संकुचन केवल प्रयोग में ही पुनरुत्पादित होता है;

आइसोमेट्रिक्स - मांसपेशियों में तनाव बढ़ता है, लेकिन इसकी लंबाई नहीं बदलती; प्रदर्शन करते समय मांसपेशियाँ सममितीय रूप से सिकुड़ती हैं स्थैतिक कार्य;

ऑक्सोटोनिक - मांसपेशियों का तनाव कम होने पर बदल जाता है; ऑक्सोटोनिक संकुचन गतिशील काबू पाने वाले कार्य के दौरान किया जाता है।

औसत भार का नियम-मांसपेशियां मध्यम भार के तहत अधिकतम कार्य कर सकती हैं।

थकान मांसपेशियों की एक शारीरिक स्थिति है जो लंबे समय तक काम करने के बाद विकसित होती है और संकुचन के आयाम में कमी, संकुचन की गुप्त अवधि के विस्तार और विश्राम चरण के रूप में प्रकट होती है। थकान के कारण हैं: एटीपी भंडार की कमी, मांसपेशियों में चयापचय उत्पादों का संचय। लयबद्ध कार्य के दौरान मांसपेशियों की थकान सिनैप्स थकान से कम होती है। इसलिए, जब शरीर कार्य करता है मांसपेशियों का कामथकान शुरू में केंद्रीय तंत्रिका तंत्र और न्यूरोमस्कुलर सिनैप्स के स्तर पर विकसित होती है।

संरचनात्मक संगठन और कमीचिकनी मांसपेशियां

संरचनात्मक संगठन. चिकनी पेशी में एकल धुरी के आकार की कोशिकाएं (मायोसाइट्स) होती हैं, जो मांसपेशियों में कमोबेश अव्यवस्थित रूप से स्थित होती हैं। संकुचनशील तंतु अनियमित रूप से व्यवस्थित होते हैं, जिसके परिणामस्वरूप मांसपेशियों में कोई अनुप्रस्थ धारी नहीं होती है।

संकुचन का तंत्र कंकाल की मांसपेशी के समान है, लेकिन फिलामेंट के खिसकने की दर और एटीपी हाइड्रोलिसिस की दर कंकाल की मांसपेशी की तुलना में 100-1000 गुना कम है।

उत्तेजना और संकुचन के युग्मन का तंत्र। जब कोशिका उत्तेजित होती है, तो Ca++ न केवल सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम से, बल्कि अंतरकोशिकीय स्थान से भी मायोसाइट के साइटोप्लाज्म में प्रवेश करता है। Ca++ आयन, कैल्मोडुलिन प्रोटीन की भागीदारी के साथ, एंजाइम (मायोसिन किनेज) को सक्रिय करते हैं, जो फॉस्फेट समूह को एटीपी से मायोसिन में स्थानांतरित करता है। फॉस्फोराइलेटेड मायोसिन हेड्स एक्टिन फिलामेंट्स से जुड़ने की क्षमता हासिल कर लेते हैं।

चिकनी मांसपेशियों का संकुचन और विश्राम। सार्कोप्लाज्म से Ca++ आयनों को हटाने की दर कंकाल की मांसपेशी की तुलना में बहुत कम है, जिसके परिणामस्वरूप विश्राम बहुत धीरे-धीरे होता है। चिकनी मांसपेशियां लंबे टॉनिक संकुचन और धीमी लयबद्ध गति करती हैं। एटीपी हाइड्रोलिसिस की कम तीव्रता के कारण, चिकनी मांसपेशियां लंबे समय तक संकुचन के लिए अनुकूलित होती हैं, जिससे थकान और उच्च ऊर्जा खपत नहीं होती है।

मांसपेशियों के शारीरिक गुण

कंकाल और चिकनी मांसपेशियों के सामान्य शारीरिक गुण उत्तेजना और सिकुड़न हैं। कंकाल और चिकनी मांसपेशियों की तुलनात्मक विशेषताएं तालिका में दी गई हैं। 6.1. हृदय की मांसपेशियों के शारीरिक गुणों और विशेषताओं की चर्चा "होमियोस्टैसिस के शारीरिक तंत्र" खंड में की गई है।

तालिका 7.1. कंकाल और चिकनी मांसपेशियों की तुलनात्मक विशेषताएं

संपत्ति	कंकाल की मांसपेशियां	चिकनी पेशी
विध्रुवण दर		धीमा
आग रोक की अवधि	छोटा	लंबा
संकुचन की प्रकृति	तेजी से चरणबद्ध	धीमा टॉनिक
ऊर्जा लागत
प्लास्टिक
स्वचालित
प्रवाहकत्त्व
अभिप्रेरणा	दैहिक एनएस के मोटर न्यूरॉन्स	स्वायत्त तंत्रिका तंत्र के पोस्टगैंग्लिओनिक न्यूरॉन्स
आंदोलन किये	मनमाना	अनैच्छिक
रासायनिक संवेदनशीलता
विभाजित करने और अंतर करने की क्षमता

चिकनी मांसपेशियों की प्लास्टिसिटी इस तथ्य में प्रकट होती है कि वे छोटी और विस्तारित दोनों अवस्थाओं में निरंतर स्वर बनाए रख सकती हैं।

चिकनी मांसपेशी ऊतक की चालकता इस तथ्य में प्रकट होती है कि उत्तेजना विशेष विद्युत प्रवाहकीय संपर्कों (नेक्सस) के माध्यम से एक मायोसाइट से दूसरे तक फैलती है।

चिकनी मांसपेशियों की स्वचालितता की संपत्ति इस तथ्य में प्रकट होती है कि यह तंत्रिका तंत्र की भागीदारी के बिना अनुबंध कर सकती है, इस तथ्य के कारण कि कुछ मायोसाइट्स स्वचालित रूप से लयबद्ध रूप से दोहराई जाने वाली क्रिया क्षमता उत्पन्न करने में सक्षम हैं।

शरीर की सभी मांसपेशियाँ चिकनी और धारीदार में विभाजित होती हैं।

कंकाल की मांसपेशी संकुचन के तंत्र

धारीदार मांसपेशियों को दो प्रकारों में विभाजित किया जाता है: कंकाल की मांसपेशियां और मायोकार्डियम।

मांसपेशी फाइबर की संरचना

मांसपेशी कोशिका झिल्ली, जिसे सरकोलेममा कहा जाता है, विद्युतीय रूप से उत्तेजित होती है और कार्य क्षमता का संचालन करने में सक्षम होती है। मांसपेशी कोशिकाओं में ये प्रक्रियाएँ तंत्रिका कोशिकाओं के समान सिद्धांत के अनुसार होती हैं। मांसपेशी फाइबर की आराम क्षमता लगभग -90 एमवी है, यानी तंत्रिका फाइबर (-70 एमवी) की तुलना में कम है; महत्वपूर्ण विध्रुवण, जिस पर पहुँचने पर एक क्रिया क्षमता उत्पन्न होती है, तंत्रिका तंतु के समान ही होती है। इसलिए: मांसपेशी फाइबर की उत्तेजना तंत्रिका फाइबर की उत्तेजना से कुछ हद तक कम होती है, क्योंकि मांसपेशी कोशिका को अधिक मात्रा में विध्रुवित करने की आवश्यकता होती है।

उत्तेजना के प्रति मांसपेशी फाइबर की प्रतिक्रिया होती है कमी, जो कोशिका के संकुचनशील उपकरण द्वारा किया जाता है - पेशीतंतुओं. वे दो प्रकार के धागों से बनी डोरियाँ हैं: मोटे - मायोसिन, और पतली - एक्टिन. मोटे तंतु (व्यास में 15 एनएम और लंबाई में 1.5 माइक्रोमीटर) में केवल एक प्रोटीन होता है - मायोसिन। पतले फिलामेंट्स (व्यास में 7 एनएम और लंबाई में 1 माइक्रोमीटर) में तीन प्रकार के प्रोटीन होते हैं: एक्टिन, ट्रोपोमायोसिन और ट्रोपोनिन।

एक्टिनएक लंबा प्रोटीन धागा है जिसमें अलग-अलग गोलाकार प्रोटीन एक साथ इस तरह जुड़े होते हैं कि पूरी संरचना एक लम्बी श्रृंखला बन जाती है। गोलाकार एक्टिन (जी-एक्टिन) के अणुओं में अन्य समान अणुओं के साथ पार्श्व और टर्मिनल बंधन केंद्र होते हैं। परिणामस्वरूप, वे इस तरह से एक साथ आते हैं कि वे एक ऐसी संरचना बनाते हैं जिसकी तुलना अक्सर एक साथ जुड़े हुए मोतियों की दो धागों से की जाती है। जी-एक्टिन अणुओं से बनी रिबन को एक सर्पिल में घुमाया जाता है। इस संरचना को फाइब्रिलर एक्टिन (एफ-एक्टिन) कहा जाता है। हेलिक्स पिच (टर्न लंबाई) 38 एनएम है; हेलिक्स के प्रत्येक मोड़ के लिए जी-एक्टिन के 7 जोड़े हैं। जी-एक्टिन का पोलीमराइजेशन, यानी एफ-एक्टिन का निर्माण, एटीपी की ऊर्जा के कारण होता है, और, इसके विपरीत, जब एफ-एक्टिन नष्ट हो जाता है, तो ऊर्जा निकलती है।

चित्र .1। व्यक्तिगत जी-एक्टिन ग्लोब्यूल्स का एफ-एक्टिन में संयोजन

प्रोटीन ट्रोपोमायोसिन एक्टिन फिलामेंट्स के सर्पिल खांचे के साथ स्थित होता है, प्रत्येक ट्रोपोमायोसिन फिलामेंट, 41 एनएम लंबा, 7 एनएम की मोड़ लंबाई के साथ एक सर्पिल में एक साथ मुड़ी हुई दो समान α-श्रृंखलाओं से बना होता है। एफ-एक्टिन के एक मोड़ पर दो ट्रोपोमायोसिन अणु होते हैं। प्रत्येक ट्रोपोमायोसिन अणु, थोड़ा अतिव्यापी होकर, अगले से जुड़ता है, जिसके परिणामस्वरूप एक ट्रोपोमायोसिन फिलामेंट एक्टिन के साथ लगातार फैलता रहता है।

अंक 2। मायोफाइब्रिल के पतले फिलामेंट की संरचना

धारीदार मांसपेशी कोशिकाओं में, पतले तंतुओं में, एक्टिन और ट्रोपोमायोसिन के अलावा, प्रोटीन ट्रोपोनिन भी होता है। इस गोलाकार प्रोटीन की एक जटिल संरचना होती है। इसमें तीन उपइकाइयाँ होती हैं, जिनमें से प्रत्येक संकुचन प्रक्रिया के दौरान एक अलग कार्य करती है।

मोटा धागाइसमें बड़ी संख्या में अणु होते हैं मायोसिन, एक बंडल में एकत्र किया गया। 155 एनएम लंबे और 2 एनएम व्यास वाले प्रत्येक मायोसिन अणु में छह पॉलीपेप्टाइड धागे होते हैं: दो लंबे और चार छोटे। लंबी श्रृंखलाएं 7.5 एनएम की पिच के साथ एक सर्पिल में एक साथ मुड़ जाती हैं और मायोसिन अणु का फाइब्रिलर भाग बनाती हैं। अणु के एक सिरे पर, ये शृंखलाएँ खुलती हैं और एक द्विभाजित सिरे का निर्माण करती हैं। इनमें से प्रत्येक छोर दो छोटी श्रृंखलाओं के साथ एक कॉम्प्लेक्स बनाता है, यानी प्रत्येक अणु पर दो सिर होते हैं। यह मायोसिन अणु का गोलाकार भाग है।

चित्र 3. मायोसिन अणु की संरचना.

मायोसिन के दो टुकड़े होते हैं: हल्का मेरोमायोसिन (LMM) और भारी मेरोमायोसिन (HMM), उनके बीच एक काज होता है। TMM में दो उप-खंड होते हैं: S1 और S2। एलएमएम और उपखंड एस2 धागों के एक बंडल में एम्बेडेड हैं, और उपखंड एस1 सतह से ऊपर फैला हुआ है। यह फैला हुआ सिरा (मायोसिन हेड) एक्टिन फिलामेंट पर सक्रिय साइट से जुड़ने और मायोसिन फिलामेंट बंडल के झुकाव के कोण को बदलने में सक्षम है। एक बंडल में व्यक्तिगत मायोसिन अणुओं का संयोजन एलएमएम के बीच इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन के कारण होता है। धागे के मध्य भाग में कोई सिर नहीं है। मायोसिन अणुओं का पूरा परिसर 1.5 µm तक फैला हुआ है। यह प्रकृति में ज्ञात सबसे बड़ी जैविक आणविक संरचनाओं में से एक है।

ध्रुवीकरण माइक्रोस्कोप के माध्यम से धारीदार मांसपेशियों के अनुदैर्ध्य खंड को देखने पर, प्रकाश और अंधेरे क्षेत्र दिखाई देते हैं। डार्क क्षेत्र (डिस्क) अनिसोट्रोपिक हैं: ध्रुवीकृत प्रकाश में वे अनुदैर्ध्य दिशा में पारदर्शी और अनुप्रस्थ दिशा में अपारदर्शी दिखाई देते हैं, जिसे अक्षर ए द्वारा निर्दिष्ट किया जाता है। प्रकाश क्षेत्र आइसोट्रोपिक होते हैं और अक्षर I द्वारा निर्दिष्ट होते हैं। डिस्क I में केवल पतले धागे शामिल होते हैं, और डिस्क ए में मोटी और पतली दोनों शामिल हैं। डिस्क A के मध्य में एक चमकीली पट्टी होती है जिसे H-ज़ोन कहते हैं। इसमें पतले धागे नहीं होते. डिस्क I को एक पतली पट्टी Z द्वारा अलग किया जाता है, जो एक झिल्ली है जिसमें संरचनात्मक तत्व होते हैं जो पतले फिलामेंट्स के सिरों को एक साथ रखते हैं। दो Z-रेखाओं के बीच का क्षेत्र कहलाता है सरकोमेरे.

चित्र.4. मायोफाइब्रिल संरचना (क्रॉस सेक्शन)

चित्र.5. धारीदार मांसपेशी की संरचना (अनुदैर्ध्य खंड)

प्रत्येक मोटा धागा छह पतले धागों से घिरा होता है, और प्रत्येक पतला धागा तीन मोटे धागों से घिरा होता है। इस प्रकार, एक क्रॉस सेक्शन में, मांसपेशी फाइबर में एक नियमित हेक्सागोनल संरचना होती है।

मांसपेशी में संकुचन

जब कोई मांसपेशी सिकुड़ती है, तो एक्टिन और मायोसिन तंतु की लंबाई नहीं बदलती है। उनमें केवल एक-दूसरे के सापेक्ष विस्थापन होता है: पतले धागे मोटे धागों के बीच की खाई में चले जाते हैं। इस स्थिति में, डिस्क A की लंबाई अपरिवर्तित रहती है, लेकिन डिस्क I छोटा हो जाता है, और H पट्टी लगभग गायब हो जाती है। मोटे और पतले तंतुओं के बीच क्रॉस ब्रिज (मायोसिन हेड) के अस्तित्व के कारण ऐसी फिसलन संभव है। संकुचन के दौरान, सर्कोमियर की लंबाई लगभग 2.5 से 1.7 माइक्रोमीटर तक भिन्न हो सकती है।

मायोसिन फिलामेंट में कई शीर्ष होते हैं जिनकी सहायता से यह एक्टिन से बंध सकता है। बदले में, एक्टिन फिलामेंट में अनुभाग (सक्रिय केंद्र) होते हैं जिनसे मायोसिन हेड जुड़ सकते हैं। आराम कर रही मांसपेशी कोशिका में, ये बंधन केंद्र ट्रोपोमायोसिन अणुओं से ढके होते हैं, जो पतले और मोटे तंतुओं के बीच बंधन के निर्माण को रोकता है।

एक्टिन और मायोसिन के परस्पर क्रिया के लिए कैल्शियम आयनों की उपस्थिति आवश्यक है। विश्राम के समय वे सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम में रहते हैं। यह अंगक एक झिल्ली गुहा है जिसमें कैल्शियम पंप होता है, जो एटीपी की ऊर्जा का उपयोग करके कैल्शियम आयनों को सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम में पहुंचाता है। इसकी आंतरिक सतह में Ca2+ को बांधने में सक्षम प्रोटीन होते हैं, जो साइटोप्लाज्म और रेटिकुलम गुहा के बीच इन आयनों की सांद्रता में अंतर को कुछ हद तक कम कर देता है। कोशिका झिल्ली के साथ फैलने वाली एक क्रिया क्षमता कोशिका की सतह के करीब स्थित रेटिकुलम झिल्ली को सक्रिय करती है और साइटोप्लाज्म में Ca2+ की रिहाई का कारण बनती है।

ट्रोपोनिन अणु में कैल्शियम के प्रति उच्च आकर्षण होता है।

इसके प्रभाव में, यह एक्टिन फिलामेंट पर ट्रोपोमायोसिन फिलामेंट की स्थिति को इस तरह से बदल देता है कि सक्रिय केंद्र, जो पहले ट्रोपोमायोसिन से ढका हुआ था, खुल जाता है। खुले सक्रिय केंद्र से एक क्रॉस ब्रिज जुड़ा हुआ है। इससे मायोसिन के साथ एक्टिन की अंतःक्रिया होती है। बंधन बनने के बाद, मायोसिन हेड, जो पहले फिलामेंट्स के समकोण पर स्थित था, मायोसिन फिलामेंट के सापेक्ष एक्टिन फिलामेंट को लगभग 10 एनएम तक झुकाता और खींचता है। परिणामी एटिन-मायोसिन कॉम्प्लेक्स एक दूसरे के सापेक्ष तंतुओं को आगे खिसकने से रोकता है, इसलिए इसका पृथक्करण आवश्यक है। यह केवल एटीपी की ऊर्जा के कारण ही संभव है। मायोसिन में एटीपीस गतिविधि है, यानी यह एटीपी हाइड्रोलिसिस पैदा करने में सक्षम है। इस मामले में जारी ऊर्जा एक्टिन और मायोसिन के बीच के बंधन को तोड़ देती है, और मायोसिन सिर एक्टिन अणु के एक नए हिस्से के साथ बातचीत करने में सक्षम होता है। पुलों का काम इस तरह से सिंक्रोनाइज़ किया जाता है कि एक धागे के सभी पुलों का जुड़ना, झुकना और टूटना एक साथ होता है। जब मांसपेशियां शिथिल हो जाती हैं, तो कैल्शियम पंप सक्रिय हो जाता है, जो साइटोप्लाज्म में Ca2+ की सांद्रता को कम कर देता है; परिणामस्वरूप, पतले और मोटे धागों के बीच संबंध अब नहीं बन पाएंगे। इन परिस्थितियों में, जब मांसपेशियों में खिंचाव होता है, तो धागे एक-दूसरे के सापेक्ष आसानी से फिसलते हैं। हालाँकि, ऐसी विस्तारशीलता केवल एटीपी की उपस्थिति में ही संभव है। यदि कोशिका में एटीपी नहीं है, तो एक्टिन-मायोसिन कॉम्प्लेक्स टूट नहीं सकता है। धागे एक-दूसरे से मजबूती से जुड़े रहते हैं। यह घटना कठोर मोर्टिस में देखी जाती है।

चित्र 6. सार्कोमियर का संकुचन: 1 - मायोसिन फिलामेंट; 2 - सक्रिय केंद्र; 3 - एक्टिन फिलामेंट; 4 - मायोसिन सिर; 5 - जेड-लाइन।

ए)पतले और मोटे धागों के बीच कोई परस्पर क्रिया नहीं होती;

बी) Ca2+ की उपस्थिति में, मायोसिन हेड एक्टिन फिलामेंट पर सक्रिय केंद्र से जुड़ जाता है;

वी)क्रॉस ब्रिज मोटे धागे के सापेक्ष पतले धागे को मोड़ते और खींचते हैं, जिसके परिणामस्वरूप सरकोमियर की लंबाई कम हो जाती है;

जी)एटीपी की ऊर्जा के कारण धागों के बीच के बंधन टूट जाते हैं, मायोसिन हेड नए सक्रिय केंद्रों के साथ बातचीत करने के लिए तैयार होते हैं।

मांसपेशियों के संकुचन के दो तरीके हैं: आइसोटोनिक(फाइबर की लंबाई बदलती है, लेकिन वोल्टेज अपरिवर्तित रहता है) और सममितीय(मांसपेशियों के सिरे स्थिर होते हैं, जिसके परिणामस्वरूप लंबाई नहीं, बल्कि तनाव बदलता है)।

मांसपेशियों के संकुचन की शक्ति और गति

मांसपेशियों की महत्वपूर्ण विशेषताएं संकुचन की ताकत और गति हैं। इन विशेषताओं को व्यक्त करने वाले समीकरण ए. हिल द्वारा अनुभवजन्य रूप से प्राप्त किए गए थे और बाद में मांसपेशियों के संकुचन के गतिज सिद्धांत (देशचेरेव्स्की मॉडल) द्वारा इसकी पुष्टि की गई थी।

हिल का समीकरण, जो मांसपेशियों के संकुचन की ताकत और गति से संबंधित है, के निम्नलिखित रूप हैं: (P+a)(v+b) = (P0+a)b = a(vmax+b), जहां v मांसपेशियों के छोटा होने की गति है; पी - मांसपेशी बल या उस पर लागू भार; वीमैक्स - अधिकतम गतिमांसपेशियों का छोटा होना; P0 आइसोमेट्रिक संकुचन मोड में मांसपेशियों द्वारा विकसित बल है; ए, बी स्थिरांक हैं। सामान्य शक्ति, मांसपेशियों द्वारा विकसित, सूत्र द्वारा निर्धारित किया जाता है: कुल = (P+a)v = b(P0-P). क्षमतामांसपेशियाँ एक स्थिर मान बनाए रखती हैं ( लगभग 40%) बल मानों की सीमा में 0.2 P0 से 0.8 P0 तक। मांसपेशियों के संकुचन के दौरान, एक निश्चित मात्रा में गर्मी निकलती है। यह मात्रा कहलाती है गर्मी की उत्पत्ति. गर्मी का उत्पादन केवल मांसपेशियों की लंबाई में परिवर्तन पर निर्भर करता है और भार पर निर्भर नहीं करता है। स्थिरांक एऔर बीकिसी दिए गए मांसपेशी के लिए स्थिर मान हैं। स्थिर एबल का आयाम है, और बी- रफ़्तार। स्थिर बीकाफी हद तक तापमान पर निर्भर करता है। स्थिर ए 0.25 P0 से 0.4 P0 तक मानों की सीमा में है। इन्हीं आंकड़ों के आधार पर यह अनुमान लगाया गया है अधिकतम संकुचन गतिकिसी दी गई मांसपेशी के लिए: वीमैक्स = बी (पी0/ए).

मांसपेशी ऊतक के लक्षण.

कंकाल की मांसपेशी संकुचन और उसके तंत्र

मांसपेशी ऊतक के प्रकार. एक्टिनो-मायोसिन कॉम्प्लेक्स और इसके कामकाज के तंत्र।

जानवरों के ऊतक 3 प्रकार के होते हैं: 1) मांसपेशी, 2) तंत्रिका, 3) स्रावी। पहला संकुचन और विस्थापन का कार्य करके उत्तेजना पर प्रतिक्रिया करता है। दूसरा है आवेगों का संचालन और विश्लेषण करने की क्षमता, तीसरा है विभिन्न रहस्यों को उजागर करना।

मांसपेशी ऊतक 3 प्रकार के होते हैं: 1. धारीदार, 2. चिकने, 3. हृदय।

विशेषताएँ	धारीदार	चिकना	दिल का
विशेषज्ञता	बहुत ऊँचा	सबसे कम विशिष्ट	माध्यमिक विशेषीकृत
संरचना	10 सेमी तक लंबे तंतु, उपइकाइयों में विभाजित - सरकोमेरेस। तंतु संयोजी ऊतक और रक्त वाहिकाओं द्वारा एक दूसरे से जुड़े होते हैं। तंत्रिका अंत तंतुओं के पास पहुंचते हैं, जिससे न्यूरोमस्कुलर जंक्शन बनते हैं	व्यक्तिगत स्पिंडल की तरह से मिलकर बनता है। कोशिकाएँ बंडलों में जुड़ी हुई हैं।	कोशिकाएँ सिरों पर शाखा करती हैं और प्रक्रियाओं का उपयोग करके दूसरों से जुड़ती हैं।
मुख्य	परिधि पर कई कोर	1 कोर प्रतिशत	केंद्र में कई कोर
कोशिका द्रव्य	इसमें माइटोकॉन्ड्रिया, सार्कोप्लाज्म होता है। रेटिकुलम, टी ट्यूब, ग्लाइकोजन, वसा की बूंदें	वतन. माइटोकॉन्ड्रिया, सार्कोप्लाज्म। जालिका, ट्यूब,	वतन. माइटोकॉन्ड्रिया, सार्कोप्लाज्म। रेटिकुलम, टी ट्यूब,
सारकोलेममा	वहाँ है	नहीं	वहाँ है
विनियमन	तंत्रिकाजन्य	तंत्रिकाजन्य	न्यूरोग. और विनोदी
क्रॉस धारियां	वहाँ है	नहीं	वहाँ है
यौगिक गतिविधि.	शक्तिशाली, तेज़ संकुचन. दुर्दम्य अवधि कम है; आराम का समय कम है; थकान तेजी से होती है।	धीमी लय	तेज़ लय, लंबा दुर्दम्य समय - कोई थकान नहीं।

एक्टिनो-मायोसिन कॉम्प्लेक्स।सभी मांसपेशी कोशिकाएं रोकना एक बड़ी संख्या कीविशेष संकुचनशील प्रोटीन - वे मांसपेशी प्रोटीन की कुल मात्रा का 60-80% बनाते हैं। मुख्य संकुचनशील

प्रोटीन फाइब्रिलर प्रोटीन हैं: - मायोसिन- मोटे धागे बनाता है; — एक्टिन- पतले धागे बनाता है। संकुचन को विनियमित करने के लिए, गोलाकार प्रोटीन का उपयोग किया जाता है: ट्रोपोनिन-ट्रोपोमायोसिन।

मायोसिन - 2-श्रृंखला संरचना 1=180 एनएम और 0=2.5 ​​​​एनएम। एक्टिन एक 2-पेचदार पेप्टाइड श्रृंखला है।

न्यूनीकरण तंत्र:एक्टिन और मायोसिन को तंतु में स्थानिक रूप से अलग किया जाता है। तंत्रिका आवेग न्यूरोमस्कुलर जंक्शन के सिनैप्टिक फांक में एसिटाइलकोलाइन की रिहाई का कारण बनता है। यह

ट्रांसमीटर के बंधन के बाद पोस्टसिनेप्टिक झिल्ली के विध्रुवण का कारण बनता है

कोशिका झिल्लियों और मांसपेशियों में क्रिया क्षमता का प्रसार

टी ट्यूबों के माध्यम से फाइबर. एक्टिन-मायोसिन इंटरैक्शन के परिणामस्वरूप, फाइब्रिल संकुचन होता है। यह मायोसिन हेड द्वारा एक पुल के निर्माण के माध्यम से एक्टिन फिलामेंट को धकेलने से प्राप्त होता है। जब आवेग गायब हो जाता है, तो Ca2+ बहाल हो जाता है, एक्टिन और मायोसिन के बीच का पुल नष्ट हो जाता है और मांसपेशी अपनी मूल स्थिति में लौट आती है।

ट्रोपोनिन 3 केंद्रों वाला एक गोलाकार प्रोटीन है:

- टी - ट्रोपोमायोसिन से बंधता है

- C - Ca2+ को बांधता है

- 1 - एक्टिन-मायोसिन अंतःक्रिया को रोकता है।

संकुचन चरण:

1. अव्यक्त अवधि - 0.05 सेकंड।

2. संकुचन चरण - 0.1 सेकंड

3. विश्राम अवधि - 0.2 सेकंड।

मांसपेशियों के कार्य की जैव रसायन

1. एटीपी + मायोसिन-एक्टिन कॉम्प्लेक्स——-एडीपी + मायोसिन + एक्टिन + एफ + ऊर्जा

2. एडीपी + क्रिएटिनिन फॉस्फेट——एटीपी + क्रिएटिन

3. ग्लाइकोजन-ग्लूकोज--ग्लूकोज + O2-CO2 + H2O + 38 एटीपी (एरोबिक प्रक्रिया)

4. ग्लूकोज - 2 लैक्टिक एसिड + 2 एटीपी (अवायवीय प्रक्रिया - तंत्रिका अंत को विघटित करता है -

5. लैक्टिक एसिड + O2-CO2 + H2O (शेष) या पिघला हुआ एसिड-ग्लूकोज-ग्लाइकोजन।

कंकाल की मांसपेशी संकुचन का तंत्र

मांसपेशियों का छोटा होना कई सरकोमेरेज़ के संकुचन का परिणाम है।छोटा करने के दौरान, एक्टिन फिलामेंट्स मायोसिन फिलामेंट्स के सापेक्ष स्लाइड करते हैं, जिसके परिणामस्वरूप मांसपेशी फाइबर के प्रत्येक सार्कोमियर की लंबाई कम हो जाती है। इसी समय, धागों की लंबाई स्वयं अपरिवर्तित रहती है। मायोसिन फिलामेंट्स में लगभग 20 एनएम लंबे अनुप्रस्थ प्रक्षेपण (क्रॉस ब्रिज) होते हैं। प्रत्येक उभार में एक सिर होता है, जो एक "गर्दन" के माध्यम से मायोसिन फिलामेंट से जुड़ा होता है (चित्र 23)।

आराम की स्थिति में, क्रॉस ब्रिज के सिर की मांसपेशियां एक्टिन फिलामेंट्स के साथ बातचीत नहीं कर सकती हैं, क्योंकि उनकी सक्रिय साइटें (सिर के साथ पारस्परिक संपर्क के स्थान) ट्रोपोमायोसिन द्वारा पृथक होती हैं। मांसपेशियों का छोटा होना क्रॉस ब्रिज में गठन संबंधी परिवर्तनों का परिणाम है: इसका सिर "गर्दन" को मोड़ने से झुक जाता है।

चावल। 23. धारीदार मांसपेशी में संकुचनशील और नियामक प्रोटीन का स्थानिक संगठन। मांसपेशियों के तंतुओं (फाइबर संकुचन) में संकुचनशील प्रोटीन की परस्पर क्रिया के दौरान मायोसिन ब्रिज की स्थिति दिखाई जाती है (रेकिंग प्रभाव, गर्दन मुड़ी हुई होती है)

प्रक्रियाओं का क्रम , उपलब्ध कराने के मांसपेशी फाइबर संकुचन(इलेक्ट्रोमैकेनिकल इंटरफ़ेस):

1. घटना के बाद पी.डी.सिनैप्स के पास मांसपेशी फाइबर में (पीकेपी के विद्युत क्षेत्र के कारण) उत्तेजना मायोसाइट झिल्ली में फैलता है, अनुप्रस्थ झिल्लियों सहित टी-नलिकाओं. मांसपेशी फाइबर के माध्यम से पीडी संचालन का तंत्र अनमाइलिनेटेड के समान ही है तंत्रिका फाइबर- सिनैप्स के पास उभरता हुआ एपी, अपने विद्युत क्षेत्र के माध्यम से, फाइबर के आसन्न खंड में नए एपी के उद्भव को सुनिश्चित करता है, आदि। (उत्तेजना का निरंतर संचालन)।

2. संभावनाकार्रवाई टी-नलिकाओंअपने विद्युत क्षेत्र के कारण, यह वोल्टेज-गेटेड कैल्शियम चैनलों को सक्रिय करता है एसपीआर झिल्ली, जिसके परिणामस्वरूप Ca2+इलेक्ट्रोकेमिकल ग्रेडिएंट के अनुसार एसपीआर टैंक छोड़ता है।

3. इंटरफाइब्रिलर स्पेस में Ca2+के साथ संपर्क करता है ट्रोपोनिन, जिससे ट्रोपोमायोसिन का निर्माण और विस्थापन होता है, जिसके परिणामस्वरूप एक्टिन फिलामेंट्स बनते हैं सक्रिय क्षेत्र उजागर हो गए हैं, जिससे वे जुड़ते हैं मायोसिन पुलों के प्रमुख.

4. एक्टिन के साथ अंतःक्रिया के परिणामस्वरूप मायोसिन फिलामेंट हेड्स की एटीपीस गतिविधि बढ़ जाती है, एटीपी ऊर्जा की रिहाई सुनिश्चित करना, जिस पर खर्च किया जाता है मायोसिन ब्रिज का झुकना,बाहरी रूप से रोइंग (स्ट्रोक मूवमेंट) के दौरान चप्पुओं की गति जैसा दिखता है (चित्र 23 देखें), मायोसिन फिलामेंट्स के सापेक्ष एक्टिन फिलामेंट्स की स्लाइडिंग सुनिश्चित करना. एक स्ट्रोक गति को पूरा करने के लिए एक एटीपी अणु की ऊर्जा की खपत होती है। इस मामले में, सिकुड़े हुए प्रोटीन के तंतु 20 एनएम से विस्थापित हो जाते हैं। मायोसिन सिर के दूसरे भाग में एक नए एटीपी अणु के जुड़ने से इसकी संलग्नता समाप्त हो जाती है, लेकिन साथ ही एटीपी ऊर्जाउपभोग नहीं किया गया. एटीपी की अनुपस्थिति में, मायोसिन हेड्स एक्टिन से अलग नहीं हो सकते - मांसपेशियां तनावग्रस्त होती हैं; यह, विशेष रूप से, कठोर मोर्टिस का तंत्र है।

5. इसके बाद क्रॉस ब्रिज के शीर्ष, उनकी लोच के कारण, वापस लौट आते हैं प्रारंभिक स्थितिऔर एक्टिन के अगले भाग से संपर्क स्थापित करें; फिर एक और रोइंग मूवमेंट और एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स का फिसलना फिर से होता है। इसी तरह के प्राथमिक कार्य कई बार दोहराए जाते हैं। एक रोइंग मूवमेंट (एक कदम) से प्रत्येक सार्कोमियर की लंबाई में 1% की कमी आती है। जब एक पृथक मेंढक की मांसपेशी 50% भार के बिना सिकुड़ती है, तो सार्कोमियर 0.1 सेकंड में छोटा हो जाता है। ऐसा करने के लिए, आपको 50 रोइंग मूवमेंट करने होंगे।

मांसपेशी संकुचन का तंत्र

मायोसिन पुल अतुल्यकालिक रूप से झुकते हैं, लेकिन इस तथ्य के कारण कि उनमें से कई हैं और प्रत्येक मायोसिन फिलामेंट कई एक्टिन फिलामेंट्स से घिरा हुआ है, मांसपेशी संकुचन सुचारू रूप से होता है।

विश्राममांसपेशियों की वृद्धि विपरीत क्रम में होने वाली प्रक्रियाओं के कारण होती है। सरकोलेममा और टी-ट्यूब्यूल के पुनर्ध्रुवीकरण से एसपीआर झिल्ली में वोल्टेज-गेटेड कैल्शियम चैनल बंद हो जाते हैं। Ca पंप Ca2+ को SPR में लौटाते हैं (मुक्त आयनों की बढ़ती सांद्रता के साथ पंपों की गतिविधि बढ़ जाती है)।

इंटरफाइब्रिलर स्पेस में Ca2+ सांद्रता में कमी से ट्रोपोनिन की विपरीत संरचना होती है, जिसके परिणामस्वरूप ट्रोपोमायोसिन फिलामेंट्स एक्टिन फिलामेंट्स की सक्रिय साइटों को अलग कर देते हैं, जिससे मायोसिन क्रॉस ब्रिज के प्रमुखों के लिए उनके साथ बातचीत करना असंभव हो जाता है। विपरीत दिशा में मायोसिन फिलामेंट्स के साथ एक्टिन फिलामेंट्स का फिसलन मांसपेशी फाइबर तत्वों के गुरुत्वाकर्षण और लोचदार कर्षण के प्रभाव में होता है, जो सरकोमेरेस के मूल आयामों को पुनर्स्थापित करता है।

कंकाल की मांसपेशियों के काम को सुनिश्चित करने के लिए ऊर्जा का स्रोत एटीपी है, जिसकी लागत महत्वपूर्ण है। मांसपेशियों के कामकाज के लिए मुख्य विनिमय की स्थितियों में भी, शरीर अपने सभी ऊर्जा संसाधनों का लगभग 25% उपयोग करता है। शारीरिक कार्य के दौरान ऊर्जा व्यय तेजी से बढ़ता है।

मांसपेशी फाइबर में एटीपी भंडार नगण्य (5 mmol/l) है और 10 से अधिक एकल संकुचन प्रदान नहीं कर सकता है।

ऊर्जा की खपतएटीपी निम्नलिखित प्रक्रियाओं के लिए आवश्यक है।

सबसे पहले, एटीपी ऊर्जा Na/K पंप के संचालन को सुनिश्चित करने के लिए खर्च की जाती है (यह सेल के अंदर और बाहर Na+ और K+ की सांद्रता प्रवणता को बनाए रखता है, जिससे PP और PD बनता है, जो इलेक्ट्रोमैकेनिकल युग्मन सुनिश्चित करता है) और Ca पंप का संचालन सुनिश्चित करने के लिए , जो मांसपेशी फाइबर के संकुचन के बाद सार्कोप्लाज्म में Ca2+ की सांद्रता को कम कर देता है, जिससे आराम मिलता है।

दूसरे, एटीपी ऊर्जा मायोसिन पुलों की रोइंग गति (उन्हें मोड़ने) पर खर्च की जाती है।

एटीपी पुनर्संश्लेषणशरीर की तीन ऊर्जा प्रणालियों का उपयोग करके किया गया।

1. फॉस्फोजेनिक ऊर्जा प्रणाली मांसपेशियों में मौजूद अत्यधिक ऊर्जा-गहन सीपी और क्रिएटिन (के) के गठन के साथ एटीपी के टूटने के दौरान बनने वाले एडेनोसिन डिपोस्फोरिक एसिड (एडेनोसिन डिपोस्फेट, एडीपी) के कारण एटीपी के पुनर्संश्लेषण को सुनिश्चित करती है: एडीपी + + सीपी → एटीपी + के। यह एटीपी का तत्काल पुनर्संश्लेषण है, जबकि मांसपेशी अधिक शक्ति विकसित कर सकती है, लेकिन थोड़े समय के लिए - 6 एस तक, क्योंकि मांसपेशियों में सीपी का भंडार सीमित है।

2. अवायवीय ग्लाइकोलाइटिक ऊर्जा प्रणाली ग्लूकोज के लैक्टिक एसिड में अवायवीय टूटने की ऊर्जा का उपयोग करके एटीपी पुनर्संश्लेषण प्रदान करती है। एटीपी पुनर्संश्लेषण का यह मार्ग तेज़ है, लेकिन अल्पकालिक (1-2 मिनट) भी है, क्योंकि लैक्टिक एसिड का संचय ग्लाइकोलाइटिक एंजाइमों की गतिविधि को रोकता है। हालांकि, लैक्टेट, एक स्थानीय वासोडिलेटर प्रभाव पैदा करता है, काम करने वाली मांसपेशियों में रक्त के प्रवाह और ऑक्सीजन और पोषक तत्वों की आपूर्ति में सुधार करता है।

3. एरोबिक ऊर्जा प्रणाली एटीपी का उपयोग करके पुनर्संश्लेषण सुनिश्चित करती है कार्बोहाइड्रेट का ऑक्सीडेटिव फास्फारिलीकरण और वसायुक्त अम्ल , जो मांसपेशी कोशिकाओं के माइटोकॉन्ड्रिया में होता है। यह विधि कई घंटों तक मांसपेशियों के कार्य के लिए ऊर्जा प्रदान कर सकता हैऔर कंकाल की मांसपेशियों के काम के लिए ऊर्जा प्रदान करने का मुख्य तरीका है।

मांसपेशियों के संकुचन के प्रकार

संक्षिप्ताक्षरों की प्रकृति पर निर्भर करता हैमांसपेशियाँ तीन प्रकार की होती हैं: आइसोमेट्रिक, आइसोटोनिक और ऑक्सोटोनिक.

ऑक्सोटोनिक मांसपेशी संकुचन में मांसपेशियों की लंबाई और तनाव में एक साथ परिवर्तन शामिल होता है। इस प्रकार का संकुचन प्राकृतिक मोटर क्रियाओं की विशेषता है और दो प्रकार में आता है: विलक्षण, जब मांसपेशियों में तनाव के साथ-साथ लंबाई भी बढ़ती है - उदाहरण के लिए, बैठने (कम करने) की प्रक्रिया में, और संकेंद्रित, जब मांसपेशियों में तनाव के साथ-साथ इसकी कमी भी होती है - उदाहरण के लिए, बैठने के बाद निचले अंगों को फैलाते समय (चढ़ना)।

सममितीय मांसपेशी संकुचन- जब मांसपेशियों में तनाव बढ़ जाता है, लेकिन उसकी लंबाई नहीं बदलती। इस प्रकार का संकुचन प्रयोग में देखा जा सकता है, जब मांसपेशियों के दोनों सिरे स्थिर होते हैं और उनके दृष्टिकोण की कोई संभावना नहीं होती है, और प्राकृतिक परिस्थितियों में - उदाहरण के लिए, बैठने और स्थिति को ठीक करने की प्रक्रिया में।

आइसोटोनिक मांसपेशी संकुचनइसमें लगातार तनाव के साथ मांसपेशियों को छोटा करना शामिल है। इस प्रकार का संकुचन तब होता है जब एक कंडरा से जुड़ी एक अनलोडेड मांसपेशी बिना किसी बाहरी भार को उठाए (हिलाए) या बिना त्वरण के भार उठाए सिकुड़ जाती है।

अवधि पर निर्भर करता हैमांसपेशी संकुचन दो प्रकार के होते हैं: एकान्त और धनुस्तंभी.

एकल मांसपेशी संकुचनतब होता है जब तंत्रिका या मांसपेशी में एक भी जलन होती है। आमतौर पर मांसपेशियां अपनी मूल लंबाई से 5-10% छोटी हो जाती हैं। एकल संकुचन वक्र पर तीन मुख्य अवधियाँ होती हैं: 1) अव्यक्त- जलन के क्षण से संकुचन की शुरुआत तक का समय; 2) अवधि छोटा होना (या तनाव का विकास); 3) अवधि विश्राम. मानव मांसपेशियों के एकल संकुचन की अवधि परिवर्तनशील होती है। उदाहरण के लिए, सोलियस मांसपेशी में यह 0.1 s है। अव्यक्त अवधि के दौरान, मांसपेशी फाइबर की उत्तेजना होती है और झिल्ली के साथ इसका संचालन होता है। मांसपेशी फाइबर के एकल संकुचन की अवधि, इसकी उत्तेजना और मांसपेशी फाइबर की उत्तेजना में चरण परिवर्तन के बीच संबंध चित्र में दिखाया गया है। 24.

मांसपेशी फाइबर संकुचन की अवधि पीपी की तुलना में बहुत अधिक लंबी होती है क्योंकि Ca2+ को SPR में वापस लाने के लिए Ca-पंप को काम करने में समय लगता है और पर्यावरणऔर इलेक्ट्रोफिजियोलॉजिकल प्रक्रियाओं की तुलना में यांत्रिक प्रक्रियाओं की अधिक जड़ता।

चावल। 24. गर्म रक्त वाले जानवर के कंकाल की मांसपेशी के धीमे फाइबर के एपी (ए) और एकल संकुचन (बी) की घटना के समय का अनुपात। तीर– जलन का क्षण. तेज़ तंतुओं का संकुचन समय कई गुना कम होता है

धनुस्तंभीय संकुचन- यह एक मांसपेशी का दीर्घकालिक संकुचन है जो लयबद्ध उत्तेजना के प्रभाव में होता है, जब प्रत्येक बाद की उत्तेजना या तंत्रिका आवेग मांसपेशी में पहुंचते हैं जबकि यह अभी तक आराम नहीं कर पाई है। टेटैनिक संकुचन एकल मांसपेशी संकुचन (छवि 25) के योग की घटना पर आधारित है - संकुचन के आयाम और अवधि में वृद्धि जब दो या अधिक तेजी से लगातार उत्तेजनाएं मांसपेशी फाइबर या पूरी मांसपेशी पर लागू होती हैं।

चावल। चित्र: 25. मेंढक गैस्ट्रोकनेमियस मांसपेशी के संकुचन का योग: 1 - शिथिल मांसपेशी की पहली उत्तेजना के जवाब में एकल संकुचन का वक्र; 2 - दूसरी उत्तेजना के जवाब में उसी मांसपेशी के एकल संकुचन का वक्र; 3 - सिकुड़ती मांसपेशियों की युग्मित उत्तेजना के परिणामस्वरूप प्राप्त संक्षेपित संकुचन का वक्र ( तीरों द्वारा दर्शाया गया है)

इस मामले में, जलन पिछले संकुचन की अवधि के दौरान आनी चाहिए। संकुचन के आयाम में वृद्धि को मांसपेशियों के तंतुओं के बार-बार उत्तेजित होने पर हाइलोप्लाज्म में Ca2+ की सांद्रता में वृद्धि से समझाया गया है, क्योंकि Ca पंप के पास इसे SPR में वापस करने का समय नहीं है। Ca2+ एक्टिन फिलामेंट्स के साथ मायोसिन पुलों के जुड़ाव के क्षेत्रों की संख्या में वृद्धि सुनिश्चित करता है।

यदि मांसपेशी विश्राम चरण के दौरान बार-बार आवेग या जलन होती है, दाँतेदार टेटनस. यदि छोटा करने के चरण के दौरान बार-बार उत्तेजना होती है, चिकना टेटनस(चित्र 26)।

चावल। 26. कटिस्नायुशूल तंत्रिका उत्तेजना की विभिन्न आवृत्तियों पर मेंढक गैस्ट्रोकनेमियस मांसपेशी का संकुचन: 1 - एकल संकुचन (आवृत्ति 1 हर्ट्ज); 2.3 - दाँतेदार टेटनस (15-20 हर्ट्ज); 4.5 - चिकनी टेटनस (25-60 हर्ट्ज); 6 - उत्तेजना की निराशावादी आवृत्ति पर विश्राम (120 हर्ट्ज)

चिकने टेटनस के दौरान मांसपेशियों के तंतुओं द्वारा विकसित संकुचन का आयाम और तनाव का परिमाण आमतौर पर एक संकुचन के दौरान 2-4 गुना अधिक होता है। एकल संकुचन के विपरीत, मांसपेशियों के तंतुओं का टेटैनिक संकुचन, उन्हें अधिक तेज़ी से थकान का कारण बनता है।

जैसे-जैसे तंत्रिका या मांसपेशी उत्तेजना की आवृत्ति बढ़ती है, चिकनी टेटनस का आयाम बढ़ता है। अधिकतम टेटनस कहा जाता है अनुकूलतम।टेटनस में वृद्धि को हाइलोप्लाज्म में Ca2+ के संचय द्वारा समझाया गया है। तंत्रिका उत्तेजना की आवृत्ति (लगभग 100 हर्ट्ज) में और वृद्धि के साथ, न्यूरोमस्कुलर सिनैप्स में उत्तेजना के संचालन में एक ब्लॉक के विकास के कारण मांसपेशियों को आराम मिलता है - वेदवेन्स्की पेसिमम(जलन आवृत्ति निराशापूर्ण) (चित्र 26 देखें)। वेदवेन्स्की का पेसिमम मांसपेशियों की प्रत्यक्ष, लेकिन अधिक लगातार जलन (लगभग 200 आवेग/सेकंड) के साथ भी प्राप्त किया जा सकता है, हालांकि, प्रयोग की शुद्धता के लिए, न्यूरोमस्कुलर सिनैप्स को अवरुद्ध किया जाना चाहिए। यदि, पेसिमम की घटना के बाद, उत्तेजना की आवृत्ति इष्टतम तक कम हो जाती है, तो मांसपेशियों के संकुचन का आयाम तुरंत बढ़ जाता है - सबूत है कि पेसिमम मांसपेशियों की थकान या ऊर्जा संसाधनों की कमी का परिणाम नहीं है।

प्राकृतिक परिस्थितियों में, व्यक्तिगत मांसपेशी फाइबर अक्सर दाँतेदार टेटनस मोड में सिकुड़ते हैं, लेकिन उनके संकुचन की अतुल्यकालिकता के कारण, पूरी मांसपेशी का संकुचन चिकनी टेटनस जैसा दिखता है।

गतिशीलता सभी जीवन रूपों का एक विशिष्ट गुण है। निर्देशित गति तब होती है जब कोशिका विभाजन के दौरान गुणसूत्रों का विचलन होता है, अणुओं का सक्रिय परिवहन होता है, और राइबोसोम की गति होती है प्रोटीन संश्लेषण, मांसपेशियों में संकुचन और विश्राम। मांसपेशियों का संकुचन जैविक गतिशीलता का सबसे उन्नत रूप है। मांसपेशियों की गति सहित कोई भी गतिविधि, सामान्य आणविक तंत्र पर आधारित होती है।

मनुष्यों में मांसपेशी ऊतक कई प्रकार के होते हैं। धारीदार मांसपेशी ऊतक कंकाल की मांसपेशियों (कंकाल की मांसपेशियां जिन्हें हम स्वेच्छा से अनुबंधित कर सकते हैं) बनाते हैं। चिकनी मांसपेशी ऊतक आंतरिक अंगों की मांसपेशियों का हिस्सा है: जठरांत्र संबंधी मार्ग, ब्रांकाई, मूत्र पथ, रक्त वाहिकाएं। हमारी चेतना की परवाह किए बिना, ये मांसपेशियाँ अनैच्छिक रूप से सिकुड़ती हैं।

इस व्याख्यान में हम कंकाल की मांसपेशियों के संकुचन और विश्राम की संरचना और प्रक्रियाओं को देखेंगे, क्योंकि वे खेल की जैव रसायन के लिए सबसे बड़ी रुचि हैं।

तंत्र मांसपेशी में संकुचनअभी तक पूरी तरह से खुलासा नहीं किया गया है.

निम्नलिखित निश्चित रूप से ज्ञात है।

1. मांसपेशियों के संकुचन के लिए ऊर्जा का स्रोत एटीपी अणु हैं।

2. एटीपी हाइड्रोलिसिस मांसपेशियों के संकुचन के दौरान मायोसिन द्वारा उत्प्रेरित होता है, जिसमें एंजाइमेटिक गतिविधि होती है।

3. मांसपेशियों के संकुचन के लिए ट्रिगर तंत्र तंत्रिका मोटर आवेग के कारण मायोसाइट्स के सार्कोप्लाज्म में कैल्शियम आयनों की एकाग्रता में वृद्धि है।

4. मांसपेशियों के संकुचन के दौरान, मायोफाइब्रिल्स की पतली और मोटी धागों के बीच क्रॉस ब्रिज या आसंजन दिखाई देते हैं।

5. मांसपेशियों के संकुचन के दौरान, पतले तंतु मोटे तंतुओं के साथ सरकते हैं, जिससे मायोफाइब्रिल्स और संपूर्ण मांसपेशी फाइबर छोटा हो जाता है।

मांसपेशियों के संकुचन के तंत्र की व्याख्या करने वाली कई परिकल्पनाएं हैं, लेकिन सबसे अधिक प्रमाणित तथाकथित है "स्लाइडिंग थ्रेड्स" या "रोइंग परिकल्पना" की परिकल्पना (सिद्धांत)।

आराम कर रही मांसपेशी में पतले और मोटे तंतु अलग-अलग अवस्था में होते हैं।

तंत्रिका आवेग के प्रभाव में, कैल्शियम आयन सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम के सिस्टर्न को छोड़ देते हैं और पतले फिलामेंट प्रोटीन, ट्रोपोनिन से जुड़ जाते हैं। यह प्रोटीन अपना विन्यास बदलता है और एक्टिन का विन्यास बदलता है। परिणामस्वरूप, पतले तंतुओं के एक्टिन और मोटे तंतुओं के मायोसिन के बीच एक क्रॉस ब्रिज बनता है। इससे मायोसिन की ATPase गतिविधि बढ़ जाती है। मायोसिन एटीपी को तोड़ता है और, जारी ऊर्जा के कारण, मायोसिन सिर नाव के काज या चप्पू की तरह घूमता है, जिससे मांसपेशियों के तंतु एक-दूसरे की ओर फिसलने लगते हैं।

एक मोड़ लेने से धागों के बीच के पुल टूट जाते हैं। मायोसिन की एटीपीस गतिविधि तेजी से कम हो जाती है, और एटीपी हाइड्रोलिसिस बंद हो जाता है। हालाँकि, तंत्रिका आवेग के आगे आगमन के साथ, क्रॉस ब्रिज फिर से बनते हैं, क्योंकि ऊपर वर्णित प्रक्रिया फिर से दोहराई जाती है।

प्रत्येक संकुचन चक्र एटीपी के 1 अणु का उपयोग करता है।

मांसपेशियों का संकुचन दो प्रक्रियाओं पर आधारित होता है:

सिकुड़ा हुआ प्रोटीन का पेचदार कुंडलीकरण;

मायोसिन श्रृंखला और एक्टिन के बीच एक कॉम्प्लेक्स का चक्रीय रूप से दोहराव वाला गठन और पृथक्करण।

मांसपेशियों का संकुचन मोटर तंत्रिका की अंतिम प्लेट पर एक एक्शन पोटेंशिअल के आगमन से शुरू होता है, जहां न्यूरोहोर्मोन एसिटाइलकोलाइन जारी होता है, जिसका कार्य आवेगों को संचारित करना है। सबसे पहले, एसिटाइलकोलाइन एसिटाइलकोलाइन रिसेप्टर्स के साथ इंटरैक्ट करता है, जिसके परिणामस्वरूप सरकोलेममा के साथ एक एक्शन पोटेंशिअल का प्रसार होता है। यह सब Na + धनायनों के लिए सार्कोलेम्मा की पारगम्यता में वृद्धि का कारण बनता है, जो मांसपेशी फाइबर में चला जाता है, और सार्कोलेम्मा की आंतरिक सतह पर नकारात्मक चार्ज को निष्क्रिय कर देता है। सार्कोलेम्मा से जुड़ी सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम की अनुप्रस्थ नलिकाएं होती हैं, जिसके माध्यम से उत्तेजना तरंग फैलती है। ट्यूबों से, उत्तेजना तरंग वेसिकल्स और सिस्टर्न की झिल्लियों में संचारित होती है, जो उन क्षेत्रों में मायोफिब्रिल्स को जोड़ती है जहां एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स परस्पर क्रिया करते हैं। जब एक संकेत सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम के सिस्टर्न में प्रेषित होता है, तो बाद वाला उनमें मौजूद सीए 2+ को छोड़ना शुरू कर देता है। जारी सीए 2+ टीएन-सी से बंधता है, जो गठनात्मक बदलाव का कारण बनता है जो ट्रोपोमायोसिन और फिर एक्टिन में संचारित होता है। ऐसा प्रतीत होता है कि एक्टिन उस परिसर से पतले तंतु के घटकों के साथ मुक्त हुआ है जिसमें यह स्थित था। इसके बाद, एक्टिन मायोसिन के साथ इंटरैक्ट करता है, और इस इंटरैक्शन का परिणाम आसंजन का निर्माण होता है, जो पतले फिलामेंट्स को मोटे फिलामेंट्स के साथ चलना संभव बनाता है।

बल की उत्पत्ति (छोटा करना) मायोसिन और एक्टिन के बीच बातचीत की प्रकृति से निर्धारित होती है। मायोसिन रॉड में एक गतिशील काज होता है, जिसके क्षेत्र में घूर्णन तब होता है जब मायोसिन का गोलाकार सिर एक्टिन के एक निश्चित क्षेत्र से जुड़ जाता है। यह ये मोड़ हैं, जो मायोसिन और एक्टिन के बीच बातचीत के कई क्षेत्रों में एक साथ होते हैं, जो एच-ज़ोन में एक्टिन फिलामेंट्स (पतले फिलामेंट्स) के पीछे हटने का कारण बनते हैं। यहां वे संपर्क करते हैं (अधिकतम लघुकरण पर) या यहां तक ​​कि एक-दूसरे को ओवरलैप करते हैं, जैसा कि चित्र में दिखाया गया है।

वी

चित्रकला। न्यूनीकरण तंत्र: ए- आराम की स्थिति; बी- मध्यम कमी; वी- अधिकतम कमी

इस प्रक्रिया के लिए ऊर्जा की आपूर्ति एटीपी के हाइड्रोलिसिस द्वारा की जाती है। जब एटीपी मायोसिन अणु के सिर से जुड़ जाता है, जहां मायोसिन एटीपीस का सक्रिय केंद्र स्थानीयकृत होता है, तो पतले और मोटे फिलामेंट्स के बीच कोई संबंध नहीं बनता है। परिणामी कैल्शियम धनायन एटीपी के नकारात्मक चार्ज को निष्क्रिय कर देता है, जिससे मायोसिन एटीपीस के सक्रिय केंद्र से निकटता को बढ़ावा मिलता है। परिणामस्वरूप, मायोसिन फॉस्फोराइलेशन होता है, यानी, मायोसिन ऊर्जा से चार्ज होता है, जिसका उपयोग एक्टिन के साथ आसंजन बनाने और पतले फिलामेंट को आगे बढ़ाने के लिए किया जाता है। पतले फिलामेंट के एक "कदम" आगे बढ़ने के बाद एडीपी और फॉस्फोरिक एसिड एक्टोमीओसिन कॉम्प्लेक्स से अलग हो जाते हैं। फिर एक नया एटीपी अणु मायोसिन सिर से जुड़ जाता है, और पूरी प्रक्रिया मायोसिन अणु के अगले सिर के साथ दोहराई जाती है।

मांसपेशियों को आराम देने के लिए एटीपी का सेवन भी आवश्यक है। मोटर आवेग की समाप्ति के बाद, Ca 2+ सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम के कुंडों में चला जाता है। टीएन-सी अपने से बंधे कैल्शियम को खो देता है, जिसके परिणामस्वरूप ट्रोपोनिन-ट्रोपोमायोसिन कॉम्प्लेक्स में गठनात्मक बदलाव होता है, और टीएन-आई फिर से एक्टिन के सक्रिय केंद्रों को बंद कर देता है, जिससे वे मायोसिन के साथ बातचीत करने में असमर्थ हो जाते हैं। संकुचनशील प्रोटीन के क्षेत्र में Ca 2+ सांद्रता सीमा से नीचे हो जाती है, और मांसपेशी फाइबर एक्टोमीओसिन बनाने की अपनी क्षमता खो देते हैं।

इन स्थितियों के तहत, स्ट्रोमा की लोचदार शक्तियां, संकुचन के समय विकृत हो जाती हैं, हावी हो जाती हैं और मांसपेशियां शिथिल हो जाती हैं। इस स्थिति में, डिस्क A, ज़ोन H और डिस्क I के मोटे धागों के बीच की जगह से पतले धागे हटा दिए जाते हैं, जिससे उनकी मूल लंबाई प्राप्त हो जाती है, रेखाएँ Z एक दूसरे से समान दूरी पर दूर चली जाती हैं। मांसपेशियां पतली और लंबी हो जाती हैं।

हाइड्रोलिसिस दर एटीपीमांसपेशियों के काम के दौरान यह बहुत बड़ा होता है: 1 मिनट में प्रति 1 ग्राम मांसपेशी में 10 माइक्रोमोल तक। सामान्य भंडार एटीपीइसलिए, सामान्य मांसपेशी कार्य सुनिश्चित करने के लिए छोटा एटीपीइसे उसी दर पर बहाल किया जाना चाहिए जिस दर पर इसका उपभोग किया जाता है।

मांसपेशियों में आरामदीर्घकालिक तंत्रिका आवेग की समाप्ति के बाद होता है। इसी समय, सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम टैंक की दीवार की पारगम्यता कम हो जाती है, और कैल्शियम आयन, कैल्शियम पंप की कार्रवाई के तहत, एटीपी की ऊर्जा का उपयोग करके, टैंक में चले जाते हैं। मोटर आवेग की समाप्ति के बाद रेटिकुलम टैंक में कैल्शियम आयनों को हटाने के लिए महत्वपूर्ण ऊर्जा व्यय की आवश्यकता होती है। चूँकि कैल्शियम आयनों का निष्कासन उच्च सांद्रता की ओर होता है, अर्थात। आसमाटिक प्रवणता के विपरीत, प्रत्येक कैल्शियम आयन को हटाने पर एटीपी के दो अणु खर्च होते हैं। सार्कोप्लाज्म में कैल्शियम आयनों की सांद्रता तेजी से प्रारंभिक स्तर तक कम हो जाती है। प्रोटीन फिर से आराम की अवस्था की संरचना विशेषता प्राप्त कर लेते हैं।

परिचय

सभी प्रकार के मांसपेशी संकुचन का आधार एक्टिन और मायोसिन की परस्पर क्रिया है। कंकाल की मांसपेशी में, मायोफिब्रिल्स (मांसपेशियों के शुष्क वजन का लगभग दो-तिहाई) संकुचन के लिए जिम्मेदार होते हैं। मायोफाइब्रिल्स 1 - 2 माइक्रोमीटर मोटी संरचनाएं हैं, जिसमें सार्कोमेरेस शामिल हैं - लगभग 2.5 माइक्रोमीटर लंबी संरचनाएं, जिसमें एक्टिन और मायोसिन (पतले और मोटे) फिलामेंट्स और एक्टिन फिलामेंट्स से जुड़े जेड-डिस्क शामिल हैं। एक्टिन फिलामेंट्स के सापेक्ष मायोसिन फिलामेंट्स के फिसलने के परिणामस्वरूप साइटोप्लाज्म में सीए 2+ आयनों की सांद्रता में वृद्धि के साथ संकुचन होता है। संकुचन ऊर्जा का स्रोत एटीपी है। एक मांसपेशी कोशिका की कार्यक्षमता लगभग 50% होती है।

मायोसिन एक्टिन के सापेक्ष फिसल रहा है

मायोसिन हेड्स एटीपी को तोड़ते हैं और, जारी ऊर्जा के कारण, एक्टिन फिलामेंट्स के साथ फिसलते हुए संरचना बदलते हैं। चक्र को 4 चरणों में विभाजित किया जा सकता है:

1. मुक्त मायोसिन हेड एटीपी से बंधता है और इसे एडीपी और फॉस्फेट में हाइड्रोलाइज करता है और उनके साथ जुड़ा रहता है। (एक प्रतिवर्ती प्रक्रिया - हाइड्रोलिसिस के परिणामस्वरूप निकलने वाली ऊर्जा मायोसिन की परिवर्तित संरचना में संग्रहीत होती है)।
2. हेड अगले एक्टिन सबयूनिट से कमजोर रूप से बंधते हैं, फॉस्फेट निकलता है, और इससे मायोसिन हेड का एक्टिन फिलामेंट से मजबूत बंधन हो जाता है। यह प्रतिक्रिया पहले से ही अपरिवर्तनीय है.
3. सिर एक गठनात्मक परिवर्तन से गुजरता है जो मोटे फिलामेंट को जेड-डिस्क की ओर खींचता है (या, समकक्ष, पतले फिलामेंट के मुक्त सिरे एक दूसरे की ओर)।
4. एडीपी रिलीज होता है, इससे सिर एक्टिन फिलामेंट से अलग हो जाता है। एक नया एटीपी अणु जुड़ता है।

यह चक्र तब तक दोहराया जाता है जब तक कि Ca 2+ आयनों की सांद्रता कम न हो जाए या ATP आपूर्ति समाप्त न हो जाए (कोशिका मृत्यु के परिणामस्वरूप)। एक्टिन के साथ मायोसिन के फिसलने की गति ≈15 μm/sec है। मायोसिन फिलामेंट में कई (लगभग 500) मायोसिन अणु होते हैं और इसलिए, संकुचन के दौरान, चक्र एक साथ सैकड़ों सिरों द्वारा दोहराया जाता है, जिससे तेज और मजबूत संकुचन होता है। यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि मायोसिन एक एंजाइम की तरह व्यवहार करता है - एक एक्टिन-निर्भर एटीपीस। चूँकि चक्र की प्रत्येक पुनरावृत्ति एटीपी हाइड्रोलिसिस से जुड़ी होती है, और इसलिए मुक्त ऊर्जा में सकारात्मक परिवर्तन के साथ, प्रक्रिया यूनिडायरेक्शनल होती है। मायोसिन एक्टिन के साथ केवल प्लस सिरे की ओर बढ़ता है।

क्रमिक चरण

कमी के लिए ऊर्जा का स्रोत

किसी मांसपेशी को सिकोड़ने के लिए, एटीपी हाइड्रोलिसिस की ऊर्जा का उपयोग किया जाता है, लेकिन मांसपेशी कोशिका में एटीपी आपूर्ति को पुनर्जीवित करने के लिए एक बेहद कुशल प्रणाली होती है, ताकि आराम से और काम करने वाली मांसपेशी में एटीपी सामग्री लगभग बराबर हो। एंजाइम फॉस्फोस्रीटाइन काइनेज एडीपी और क्रिएटिन फॉस्फेट के बीच प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जिसके उत्पाद एटीपी और क्रिएटिन हैं। क्रिएटिन फॉस्फेट में एटीपी की तुलना में अधिक संग्रहीत ऊर्जा होती है। इस तंत्र के लिए धन्यवाद, मांसपेशी कोशिका में गतिविधि के विस्फोट के दौरान, क्रिएटिन फॉस्फेट की सामग्री कम हो जाती है, लेकिन सार्वभौमिक ऊर्जा स्रोत - एटीपी - की मात्रा नहीं बदलती है। एटीपी भंडार को पुनर्जीवित करने के तंत्र आसपास के ऊतकों में ऑक्सीजन के आंशिक दबाव के आधार पर भिन्न हो सकते हैं (अवायवीय जीव देखें)।

नियामक तंत्र

मुख्य रूप से विनियमन में मांसपेशियों की गतिविधिन्यूरॉन्स शामिल होते हैं, लेकिन ऐसे मामले भी होते हैं जहां हार्मोन (उदाहरण के लिए, एड्रेनालाईन और ऑक्सीटोसिन) चिकनी मांसपेशियों के संकुचन को भी नियंत्रित करते हैं। संकुचन संकेत को कई चरणों में विभाजित किया जा सकता है:

कोशिका झिल्ली से सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम तक

मोटर न्यूरॉन से जारी एक ट्रांसमीटर का प्रभाव मांसपेशी कोशिका की कोशिका झिल्ली पर एक क्रिया क्षमता का कारण बनता है, जो टी-ट्यूब्यूल्स नामक विशेष झिल्ली आक्रमण का उपयोग करके आगे प्रसारित होता है, जो झिल्ली से कोशिका में फैलता है। टी-ट्यूब्यूल्स से, सिग्नल सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम तक प्रेषित होता है - प्रत्येक मायोफिब्रिल के आसपास चपटी झिल्ली पुटिकाओं (मांसपेशी कोशिका के एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम) का एक विशेष डिब्बे। यह संकेत रेटिकुलम झिल्ली में Ca 2+ चैनल खोलने का कारण बनता है। पीछे Ca 2+ आयन झिल्ली कैल्शियम पंप - Ca 2+ -ATPase की मदद से रेटिकुलम में प्रवेश करते हैं।

Ca 2+ आयनों के निकलने से लेकर मायोफाइब्रिल्स के संकुचन तक

ट्रोपोनिन और ट्रोपोमायोसिन को ध्यान में रखते हुए मांसपेशियों के संकुचन का तंत्र

संकुचन को नियंत्रित करने के लिए, प्रोटीन ट्रोपोमायोसिन और तीन प्रोटीनों का एक कॉम्प्लेक्स - ट्रोपोनिन (इस कॉम्प्लेक्स की सबयूनिट को ट्रोपोनिन टी, आई और सी कहा जाता है) एक्टिन फिलामेंट से जुड़े होते हैं। ट्रोपोनिन सी एक अन्य प्रोटीन, कैल्मोडुलिन का करीबी समरूप है। प्रत्येक सात एक्टिन सबयूनिट में केवल एक ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स स्थित होता है। एक्टिन का ट्रोपोनिन I से बंधन ट्रोपोमायोसिन को ऐसी स्थिति में ले जाता है जो मायोसिन को एक्टिन से बांधने में हस्तक्षेप करता है। ट्रोपोनिन सी चार सीए 2+ आयनों से बंधता है और एक्टिन पर ट्रोपोनिन I के प्रभाव को कमजोर करता है, और ट्रोपोमायोसिन एक ऐसी स्थिति रखता है जो मायोसिन के साथ एक्टिन के कनेक्शन में हस्तक्षेप नहीं करता है।

मायोफाइब्रिल्स के प्रमुख प्रोटीन

प्रोटीन	प्रोटीन %	उसका घाट. मास, केडीए	इसका कार्य
मायोसिन	44	510	मोटे तंतु का मुख्य घटक। एक्टिन के साथ बंधन बनाता है। एटीपी हाइड्रोलिसिस के कारण एक्टिन के साथ चलता है।
एक्टिन	22	42	पतले तंतु का मुख्य घटक। मांसपेशियों के संकुचन के दौरान, मायोसिन इसके साथ चलता है।
टिटिन	9	2500	एक बड़ा लचीला प्रोटीन जो मायोसिन को जेड-डिस्क से बांधने के लिए एक श्रृंखला बनाता है।
ट्रोपोनिन	5	78	तीन प्रोटीनों का एक कॉम्प्लेक्स जो Ca 2+ आयनों से बंधे होने पर संकुचन को नियंत्रित करता है।
ट्रोपोमायोसिन	5	64	एक्टिन फिलामेंट्स से जुड़ा एक रॉड के आकार का प्रोटीन जो मायोसिन की गति को रोकता है।
नेबुलिन	3	600	ज़ेड-डिस्क से जुड़ा एक लंबा, अविभाज्य प्रोटीन और एक्टिन फिलामेंट्स के समानांतर चलता है।

साहित्य

• बी. अल्बर्ट्स, डी. ब्रे, जे. लुईस, एम. रेफ, के. रॉबर्ट्स, जे. वॉटसन, कोशिका का आणविक जीव विज्ञान - 3 खंडों में - ट्रांस। अंग्रेज़ी से - टी.2. - एम.: मीर, 1994. - 540 पी।
• एम. बी. बर्किनब्लिट, एस. एम. ग्लैगोलेव, वी. ए. फुरलेव, सामान्य जीव विज्ञान - 2 भागों में - भाग 1। - एम.: मिरोस, 1999. - 224 पी.: आईएल।

यह सभी देखें

मांसपेशी तंत्र

विकिमीडिया फ़ाउंडेशन. 2010.

• सैमसंग SGH-Z700
• सैमसंग SGH-E910

देखें अन्य शब्दकोशों में "मांसपेशियों का संकुचन" क्या है:

मांसपेशी में संकुचन- मोटर डिस्चार्ज के कारण होने वाली जलन की प्रतिक्रिया में मांसपेशियों का छोटा होना या तनाव। न्यूरॉन्स. एम. एस मॉडल को अपनाया गया है, जिसके अनुसार, जब मांसपेशी फाइबर झिल्ली की सतह उत्तेजित होती है, तो एक्शन पोटेंशिअल पहले सिस्टम के माध्यम से फैलता है... ... जैविक विश्वकोश शब्दकोश

मांसपेशी में संकुचन- राउमेंस सुसिट्राउकिमास स्टेटस टी स्रिटिस कूनो कुल्टुरा इर स्पोर्टास एपीब्रेज़टिस राउमेंस इलगियो किटिमास केमिनेई एनर्जिजाई वर्स्टेंट मैकेनिन इर सिलुमिन। स्किरियामास औक्सोटोनिनिस, इज़ोमेट्रिनिस, इज़ोटोनिनिस, मैक्सिमस इआर पाविएनिस रौमेन्स… … स्पोर्टो टर्मिनस ज़ोडिनास

मांसपेशी में संकुचन- राउमेन सुसिट्राउकिमास स्टेटसस टी स्रिटिस कूनो कुल्टुरा इर स्पोर्टस एपीब्रेज़टिस राउमेनी सुडारानसीओ स्केदुलो पैट्रम्पेजिमास अर्बा एतमपोस कितिमास एटलीकैंट ज्यूडेसी (वीक्सम)। atitikmenys: अंग्रेजी. मांसपेशी संकुचन वोक. मस्केलकॉन्ट्रेक्शन, एफ रस। मांसल… …स्पोर्टो टर्मिनस žodynas

मांसपेशी में संकुचन- संक्षिप्तीकरण देखें... बड़ा चिकित्सा शब्दकोश

मांसपेशी में संकुचन- मांसपेशियों का छोटा होना, जिसके परिणामस्वरूप यह यांत्रिक कार्य करता है। एमएस। जानवरों और मनुष्यों को क्षमता प्रदान करता है स्वैच्छिक गतिविधियाँ. मांसपेशी ऊतक का सबसे महत्वपूर्ण घटक (मांसपेशी ऊतक देखें) प्रोटीन (16.5... ...

मांसपेशी में संकुचन- मांसपेशी ऊतक का मुख्य कार्य मोटर न्यूरॉन्स के निर्वहन के कारण होने वाली जलन के जवाब में मांसपेशियों को छोटा करना या तनाव देना है। एमएस। सभी आंदोलनों का आधार है मानव शरीर. एम. एस हैं. आइसोमेट्रिक, जब मांसपेशी में बल विकसित होता है... ... साइकोमोटरिक्स: शब्दकोश-संदर्भ पुस्तक

सममितीय मांसपेशी संकुचन- एक मांसपेशी का संकुचन, एक स्थिर लंबाई के साथ उसके तनाव को बढ़ाने में व्यक्त (उदाहरण के लिए, एक अंग की मांसपेशी का संकुचन, जिसके दोनों सिरे गतिहीन होते हैं)। शरीर में I. m.s. प्रयास करते समय मांसपेशियों में उत्पन्न तनाव... निकट आ रहा है। महान सोवियत विश्वकोश