Которые различаются клеточной и тканевой организацией, иннервацией и в определенной степени механизмами функционирования. В то же время в молекулярных механизмах мышечного сокращения между этими типами мышц есть много общего.

Скелетные мышцы

Скелетная мускулатура является активной частью опорно-двигательного аппарата. В результате сократительной деятельности поперечно-полосатых мышц осуществляются:

• передвижение тела в пространстве;
• перемещение частей тела относительно друг друга;
• поддержание позы.

Кроме того, один из результатов мышечного сокращения — выработка тепла.

У человека, как и у всех позвоночных, волокна скелетных мышц обладают четырьмя важнейшими свойствами:

• возбудимость — способность отвечать на раздражитель изменениями ионной проницаемости и мембранного потенциала;
• проводимость - способность к проведению потенциала действия вдоль всего волокна;
• сократимость — способность сокращаться или изменять напряжение при возбуждении;
• эластичность - способность развивать напряжение при растягивании.

В естественных условиях возбуждение и сокращение мышц вызываются нервными импульсами, поступающими к мышечным волокнам из нервных центров. Чтобы вызвать возбуждение в эксперименте, применяют электрическую стимуляцию.

Непосредственное раздражение самой мышцы называется прямым раздражением; раздражение двигательного нерва, ведущее к сокращению иннервированной этим нервом мышцы (возбуждение нейромоторных единиц), — непрямым раздражением. Ввиду того что возбудимость мышечной ткани ниже, чем нервной, приложение электродов раздражающего тока непосредственно к мышце еще не обеспечивает прямого раздражения: ток, распространяясь по мышечной ткани, действует в первую очередь на находящиеся в ней окончания двигательных нервов и возбуждает их, что ведет к сокращению мышц.

Типы сокращения

Изотонический режим — сокращение, при котором мышца укорачивается без формирования напряжения. Такое сокращение возможно при пересечении или разрыве сухожилия или в эксперименте на изолированной (удаленной из организма) мышце.

Изометрический режим — сокращение, при котором напряжение мышцы возрастает, а длина практически не уменьшается. Такое сокращение наблюдается при попытке поднять непосильный груз.

Ауксотонический режим - сокращение, при котором длина мышцы изменяется по мере увеличения ее напряжения. Такой режим сокращений наблюдается при осуществлении трудовой деятельности человека. Если напряжение мышцы возрастает при ее укорочении, то такое сокращение называют концентрическим, а в случае увеличении напряжения мышцы при ее удлинении (например, при медленном опускании груза) - эксцентрическим сокращением.

Виды мышечных сокращений

Выделяют два вида мышечных сокращений: одиночное и тетаническое.

При раздражении мышцы одиночным стимулом возникает одиночное мышечное сокращение, в котором выделяют следующие три фазы:

• фаза латентного периода — начинается от начала действия раздражителя и до начала укорочения;
• фаза сокращения (фаза укорочения) — от начала сокращения до максимального значения;
• фаза расслабления — от максимального сокращения до начальной длины.

Одиночное мышечное сокращение наблюдается при поступлении к мышце короткой серии нервных импульсов моторных нейронов. Его можно вызвать воздействием на мышцу очень коротким (около 1 мс) электрическим стимулом. Сокращение мышцы начинается через временной промежуток до 10 мс от начала воздействия раздражителя, который и называют латентным периодом (рис. 1). Затем развиваются укорочение (длительность около 30-50 мс) и расслабление (50-60 мс). На весь цикл одиночного мышечного сокращения затрачивается в среднем 0,1 с.

Длительность одиночного сокращения у разных мышц может сильно варьировать и зависит от функционального состояния мышцы. Скорость сокращения и особенно расслабления замедляется при развитии утомления мышцы. К быстрым мышцам, имеющим кратковременное одиночное сокращение, относятся наружные мышцы глазного яблока, век, среднего уха и др.

При сопоставлении динамики генерации потенциала действия на мембране мышечного волокна и его одиночного сокращения видно, что потенциал действия всегда возникает раньше и лишь затем начинает развиваться укорочение, которое продолжается и после окончания реполяризации мембраны. Вспомним, что длительность фазы деполяризации потенциала действия мышечного волокна составляет 3-5 мс. В течение этого промежутка времени мембрана волокна находится в состоянии абсолютной рефрактерности, за которой следует восстановление се возбудимости. Поскольку длительность укорочения составляет около 50 мс, то очевидно, что еще во время укорочения мембрана мышечного волокна должна восстанавливать возбудимость и будет способна отвечать на новое воздействие сокращением на фоне еще незавершенного. Следовательно, на фоне развивающегося сокращения в мышечных волокнах на их мембране можно вызвать новые циклы возбуждения и следующие за ними суммирующиеся сокращения. Такое суммирующееся сокращение получило название тетанического (тетанус). Его можно наблюдать в одиночном волокне и целой мышце. Однако механизм тетанического сокращения в естественных условиях в целой мышце имеет особенности.

Рис. 1. Временные соотношения одиночных циклов возбуждения и сокращения волокна скелетной мышцы: а — соотношение потенциала действия, выхода Са 2+ в саркоплазму и сокращения: 1 — латентный период; 2 — укорочение; 3 — расслабление; б — соотношение потенциала действия, возбудимости и сокращения

Тетанусом называют сокращение мышцы, возникающее в результате суммирования сокращений ее моторных единиц, вызванных поступлением к ним множества нервных импульсов от моторных нейронов, иннервирующих данную мышцу. Суммирование усилий, развиваемых при сокращении волокон множества двигательных единиц, способствует увеличению силы тетанического сокращения мышцы и влияет на длительность сокращения.

Различают зубчатый и гладкий тетанус. Для наблюдения в эксперименте зубчатого тетануса мышцы ее стимулируют импульсами электрического тока с такой частотой, чтобы каждый последующий стимул наносился после фазы укорочения, но еще до окончания расслабления. Гладкое тетаническое сокращение развивается при более частых раздражениях, когда последующие воздействия наносятся во время развития укорочения мышцы. Например, если фаза укорочения мышцы составляет 50 мс, фаза расслабления — 60 мс, то для получения зубчатого тетануса необходимо раздражать эту мышцу с частотой 9-19 Гц, для получения гладкого — с частотой не менее 20 Гц.

Для демонстрации различных видов тетануса обычно используют графическую регистрацию на кимографе сокращений изолированной икроножной мышцы лягушки. Пример такой кимограммы представлен на рис. 2.

Если сравнивать амплитуды и усилия, развиваемые при различных режимах сокращения мышцы, то они при одиночном сокращении минимальны, увеличиваются при зубчатом тетанусе и становятся максимальными при гладком тетаническом сокращении. Одной из причин такого возрастания амплитуды и силы сокращения является то, что увеличение частоты генерации ПД на мембране мышечных волокон сопровождается увеличением выхода и накоплением в саркоплазме мышечных волокон ионов Са 2+ , способствующего большей эффективности взаимодействия между сократительными белками.

Рис. 2. Зависимость амплитуды сокращения от частоты раздражения (сила и длительность стимулов неизменны)

При постепенном увеличении частоты раздражения нарастание силы и амплитуды сокращения мышцы идет лишь до определенного предела — оптимума ответной реакции. Частоту раздражения, вызывающую наибольший ответ мышцы, называют оптимальной. Дальнейшее увеличение частоты раздражения сопровождается уменьшением амплитуды и силы сокращения. Это явление называют пессимумом ответной реакции, а частоты раздражения, превышающие оптимальную величину — пессимальными. Явления оптимума и пессимума были открыты Н.Е. Введенским.

В естественных условиях частота и режим посылки моторными нейронами нервных импульсов к мышце обеспечивают асинхронное вовлечение в процесс сокращения большего или меньшего (в зависимости от числа активных мотонейронов) количества двигательных единиц мышцы и суммацию их сокращений. Сокращение целостной мышцы в организме но своему характеру близко к гладкотеганическому.

Для характеристики функциональной активности мышц оценивают показатели их тонуса и сокращения. Тонусом мышцы называют состояние длительного непрерывного напряжения, вызванное попеременным асинхронным сокращением ее моторных единиц. При этом видимое укорочение мышцы может отсутствовать из-за того, что в процесс сокращения вовлекаются не все, а лишь те двигательные единицы, свойства которых наилучшим образом приспособлены к поддержанию тонуса мышцы и силы их асинхронного сокращения недостаточно для укорочения мышцы. Сокращения таких единиц при переходе от расслабления к напряжению или при изменении степени напряжения называют тоническими. Кратковременные сокращения, сопровождаемые изменением силы и длины мышцы, называют физическими.

Механизм мышечного сокращения

Мышечное волокно является многоядерной структурой, окруженной мембраной и содержащей специализированный сократительный аппарат-миофибриллы (рис. 3). Кроме этого, важнейшими компонентами мышечного волокна являются митохондрии, системы продольных трубочек — саркоплазматический ретикулум и система поперечных трубочек - Т-система.

Рис. 3. Строение мышечного волокна

Функциональной единицей сократительного аппарата мышечной клетки является саркомер, из саркомеров состоит миофибрилла. Саркомеры отделяются друг от друга Z-пластинками (рис. 4). Саркомеры в миофибрилле расположены последовательно, поэтому сокращения capкомеров вызывают сокращение миофибриллы и общее укорочение мышечного волокна.

Рис. 4. Схема строения саркомера

Изучение структуры мышечных волокон в световом микроскопе позволило выявить их поперечную исчерченносгь, которая обусловлена особой организацией сократительных белков протофибрилл — актина и миозина. Актиновые филаменты представлены двойной нитью, закрученной в двойную спираль с шагом около 36,5 нм. Эти филаменты длиной 1 мкм и диаметром 6-8 нм, количество которых достигает около 2000, одним концом прикреплены к Z-пластинке. В продольных бороздках актиновой спирали располагаются нитевидные молекулы белка тропомиозина. С шагом, равным 40 нм, к молекуле тропомиозина прикреплена молекула другого белка - тропонина.

Тропонин и тропомиозин играют (см. рис. 3) важную роль в механизмах взаимодействия актина и миозина. В середине саркомера между нитями актина располагаются толстые нити миозина длиной около 1,6 мкм. В поляризационном микроскопе эта область видна в виде полоски темного цвета (вследствие двойного лучепреломления) - анизотропный А-диск. В центре его видна более светлая полоска H. В состоянии покоя в ней нет актиновых нитей. По обе стороны А- диска видны светлые изотропные полоски - I-диски , образованные нитями актина.

В состоянии покоя нити актина и миозина незначительно перекрывают друг друга таким образом, что общая длина саркомера составляет около 2,5 мкм. При электронной микроскопии в центре H -полоски обнаружена М-линия - структура, которая удерживает нити миозина.

При электронной микроскопии видно, что на боковых сторонах миозиновой нити обнаруживаются выступы, получившие название поперечных мостиков. Согласно современным представлениям, поперечный мостик состоит из головки и шейки. Головка приобретает выраженную АТФазную активность при связывании с актином. Шейка обладает эластическими свойствами и представляет собой шарнирное соединение, поэтому головка поперечного мостика может поворачиваться вокруг своей оси.

Использование современной техники позволило установить, что нанесение электрического раздражения на область Z -пластинки приводит к сокращению саркомера, при этом размер зоны диска А не изменяется, а величина полосок Н и I уменьшается. Эти наблюдения свидетельствовали о том, что длина миозиновых нитей не изменяется. Аналогичные результаты были получены при растяжении мышцы — собственная длина актиновых и миозиновых нитей не изменялась. В результате экспериментов выяснилось, что изменялась область взаимного перекрытия актиновых и миозиновых нитей. Эти факты позволили X. и А. Хаксли предложить теорию скольжения нитей для объяснения механизма мышечного сокращения. Согласно этой теории при сокращении происходит уменьшение размера саркомера вследствие активного перемещения тонких актиновых нитей относительно толстых миозиновых.

Рис. 5. А — схема организации саркоплазматического ретикулума, поперечных трубочек и миофибрилл. Б — схема анатомической структуры поперечных трубочек и саркоплазматического ретикулума в индивидуальном волокне скелетной мышцы. В — роль саркоплазматического ретикулума в механизме сокращения скелетной мышцы

В процессе сокращения мышечного волокна в нем происходят следующие преобразования:

электрохимическое преобразование:

• генерация ПД;
• распространение ПД по T-системе;
• электрическая стимуляция зоны контакта T-системы и саркоплазматического ретикулума, активация ферментов, образование инозитолтрифосфата, повышение внутриклеточной концентрации ионов Са 2+ ;

хемомеханическое преобразование:

• взаимодействие ионов Са 2+ с тропонином, изменение конфигурации тропомиозина, освобождение активных центров на актиновых филаментах;
• взаимодействие миозиновой головки с актином, вращение головки и развитие эластической тяги;
• скольжение нитей актина и миозина относительно друг друга, уменьшение размера саркомера, развитие напряжения или укорочение мышечного волокна.

Передача возбуждения с двигательного мотонейрона на мышечное волокно происходите помощью медиатора ацетилхолина (АХ). Взаимодействие АХ с холинорецептором концевой пластинки приводит к активации АХ-чувствительных каналов и появлению потенциала концевой пластинки, который может достигать 60 мВ. При этом область концевой пластинки становится источником раздражающего тока для мембраны мышечного волокна и на участках клеточной мембраны, прилегающих к концевой пластинке, возникает ПД, который распространяется в обе стороны со скоростью примерно 3-5 м/с при температуре 36 °С. Таким образом, генерация ПД является первым этапом мышечного сокращения.

Вторым этапом является распространение ПД внутрь мышечного волокна по поперечной системе трубочек, которая служит связующим звеном между поверхностной мембраной и сократительным аппаратом мышечного волокна. Г-система тесно контактирует с терминальными цистернами саркоплазматической сети двух соседних саркомеров. Электрическая стимуляция места контакта приводит к активации ферментов, расположенных в месте контакта, и образованию инозитолтрифосфата. Инозитолтрифосфат активирует кальциевые каналы мембран терминальных цистерн, что приводит к выходу ионов Са 2+ из цистерн и повышению внутриклеточной концентрации Са 2+ " с 10 -7 до 10 -5 . Совокупность процессов, приводящих к повышению внутриклеточной концентрации Са 2+ , составляет сущность третьего этапа мышечного сокращения. Таким образом, на первых этапах происходит преобразование электрического сигнала ПД в химический — повышение внутриклеточной концентрации Са 2+ т.е. электрохимическое преобразование (рис. 6).

При повышении внутриклеточной концентрации ионов Са 2+ происходит их связывание с тропонином, который изменяет конфигурацию тропомиозина. Последний смешается в желобок межу нитями актина; при этом на актиновых нитях открываются участки, с которыми могут взаимодействовать поперечные мостики миозина. Это смещение тропомиозина обусловлено изменением формации молекулы белка тропонина при связывании Са 2+ . Следовательно, участие ионов Са 2+ в механизме взаимодействия актина и миозина опосредовано через тропонин и тропомиозин. Таким образом, четвертым этапом электромеханического сопряжения является взаимодействие кальция с тропонином и смещение тропомиозина.

На пятом этапе электромеханического сопряжения происходит присоединение головки поперечного мостика миозина к мостикуактина — к первому из нескольких последовательно расположенных стабильных центров. При этом миозиновая головка поворачивается вокруг своей оси, поскольку имеет несколько активных центров, которые последовательно взаимодействуют с соответствующими центрами на актиновом филаменте. Вращение головки приводит к увеличению упругой эластической тяги шейки поперечного мостика и увеличению напряжения. В каждый конкретный момент в процессе развития сокращения одна часть головок поперечных мостиков находится в соединении с актиновым филаментом, другая свободна, т.е. существует последовательность их взаимодействия с актиновым филаментом. Это обеспечивает плавность процесса сокращения. На четвертом и пятом этапах происходит хемомеханическое преобразование.

Рис. 6. Электромеханические процессы в мышце

Последовательная реакция соединения и разъединения головок поперечных мостиков с актиновым филаментом приводит к скольжению тонких и толстых нитей относительно друг друга и уменьшению размеров саркомера и общей длины мышцы, что является шестым этапом. Совокупность описанных процессов составляет сущность теории скольжения нитей (рис. 7).

Первоначально полагали, что ионы Са 2+ служат кофактором АТФазной активности миозина. Дальнейшие исследования опровергли это предположение. У покоящейся мышцы актин и миозин практически не обладают АТФазной активностью. Присоединение головки миозина к актину приводит к тому, что головка приобретает АТФазную активность.

Рис. 7. Иллюстрация теории скользящих нитей:

А. а — мышца в покое: А. 6 — мышца при сокращении: Б. а. б — последовательное взаимодействие активных центров миозиновой головки с центрами на активной нити

Гидролиз АТФ в АТФазном центре головки миозина сопровождается изменением конформации последней и переводом ее в новое, высокоэнергетическое состояние. Повторное присоединение миозиновой головки к новому центру на актиновом филаменте вновь приводит к вращению головки, которое обеспечивается запасенной в ней энергией. В каждом цикле соединения и разъединения головки миозина с актином расщепляется одна молекула АТФ на каждый мостик. Быстрота вращения определяется скоростью расщепления АТФ. Очевидно, что быстрые фазические волокна потребляют значительно больше АТФ в единицу времени и сохраняют меньше химической энергии во время тонической нагрузки, чем медленные волокна. Таким образом, в процессе хемомеханического преобразования АТФ обеспечивает разъединение головки миозина и акгинового филамента и энергетику для дальнейшего взаимодействия головки миозина с другим участком актинового филамента. Эти реакции возможны при концентрации кальция выше 10 -6 М.

Описанные механизмы укорочения мышечного волокна позволяют предположить, что для расслабления в первую очередь необходимо понижение концентрации ионов Са 2+ . Экспериментально было доказано, что саркоплазматическая сеть имеет специальный механизм — кальциевый насос, который активно возвращает кальций в цистерны. Активация кальциевого насоса осуществляется неорганическим фосфатом, который образуется при гидролизе АТФ. а энергообеспечение работы кальциевого насоса — также за счет энергии, образующейся при гидролизе АТФ. Таким образом, АТФ является вторым важнейшим фактором, абсолютно необходимым для процесса расслабления. Некоторое время после смерти мышцы остаются мягкими вследствие прекращения тонического влияния мотонейронов. Затем концентрация АТФ снижается ниже критического уровня и возможность разъединения головки миозина с актиновым филаментом исчезает. Возникает явление трупного окоченения с выраженной ригидностью скелетных мышц.

Функциональное значение АТФ при сокращении скелетной мускулатуры

• Гидролиз АТФ под действием миозина, в результате поперечные мостики получают энергию для развития тянущего усилия
• Связывание АТФ с миозином, ведущее к отсоединению поперечных мостиков, прикрепленных в актину, что создает возможность повторения цикла их активности
• Гидролиз АТФ (под действием Са 2+ -АТФазы) для активного транспорта ионов Са 2+ в латеральные цистерны саркоплазматического ретикулума, снижающий уровень цитоплазматического кальция до исходного уровня

Суммация сокращений и тетанус

Если в эксперименте на отдельное мышечное волокно или всю мышцу действуют два быстро следующих друг за другом сильных одиночных раздражения, то возникающие сокращения будут иметь большую амплитуду, чем максимальное сокращение при одиночном раздражении. Сократительные эффекты, вызванные первым и вторым раздражениями, как бы складываются. Это явление называется суммацией сокращений (рис. 8). Оно наблюдается как при прямом, так и непрямом раздражении мышцы.

Для возникновения суммации необходимо, чтобы интервал между раздражениями имел определенную длительность: он должен быть длиннее рефрактерного периода, в противном случае на второе раздражение не будет ответа, и короче всей длительности сократительного ответа, чтобы второе раздражение подействовало на мышцу раньше, чем она успеет расслабиться после первого раздражения. При этом возможны два варианта: если второе раздражение поступает, когда мышца уже начала расслабляться, то на миографической кривой вершина этого сокращения будет отделена от вершины первого западением (рис 8, Ж-Г); если же второе раздражение действует, когда первое еще не дошло до своей вершины, то второе сокращение полностью сливается с первым, образуя единую суммированную вершину (рис 8, А-В).

Рассмотрим суммацию в икроножной мышце лягушки. Продолжительность восходящей фазы ее сокращения примерно 0,05 с. Поэтому для воспроизведения на этой мышце первого типа суммации сокращений (неполная суммация) необходимо, чтобы интервал между первым и вторым раздражениями был больше 0,05 с, а для получения второго типа суммации (так называемая полная суммация) — меньше 0,05 с.

Рис. 8. Суммация мышечных сокращений 8 ответ на два стимула. Отметка времени 20 мс

Как при полной, так и при неполной суммации сокращений потенциалы действия не суммируются.

Тетанус мышцы

Если на отдельное мышечное волокно или на всю мышцу действуют ритмические раздражения с такой частотой, что их эффекты суммируются, наступает сильное и длительное сокращение мышцы, называемое тетаническим сокращением , или тетанусом.

Амплитуда его может быть в несколько раз больше величины максимального единичного сокращения. При относительно малой частоте раздражений наблюдается зубчатый тетанус , при большой частоте - гладкий тетанус (рис. 9). При тетанусе сократительные ответы мышцы суммированы, а электрические ее реакции — потенциалы действия — не суммируются (рис. 10) и их частота соответствует частоте ритмического раздражения, вызвавшего тетанус.

После прекращения тетанического раздражения волокна полностью расслабляются, их исходная длина восстанавливается лишь по истечении некоторого времени. Это явление называется послететанической, или остаточной, контрактурой.

Чем быстрее сокращаются и расслабляются волокна мышцы, тем чаще должны быть раздражения, чтобы вызвать тетанус.

Утомление мышцы

Утомлением называется временное понижение работоспособности клетки, органа или целого организма, наступающее в результате работы и исчезающее после отдыха.

Рис. 9. Тетанус изолированного мышечного волокна (по Ф.Н. Серкову):

а — зубчатый тетанус при частоте раздражения 18 Гц; 6 — гладкий тетанус при частоте раздражения 35 Гц; М — миограмма; Р — отметка раздражения; В — отметка времени 1 с

Рис. 10. Одновременная запись сокращения (а) и электрической активности (6) скелетной мышцы кошки при тетаническом раздражении нерва

Если длительно раздражать ритмическими электрическими стимулами изолированную мышцу, к которой подвешен небольшой груз, то амплитуда ее сокращений постепенно убывает до нуля. Регистрируемую при этом запись сокращений называют кривой утомления.

Понижение работоспособности изолированной мышцы при ее длительном раздражении обусловлено двумя основными причинами:

• во время сокращения в мышце накапливаются продукты обмена веществ (фосфорная, молочная кислоты и др.), оказывающие угнетающее действие на работоспособность мышечных волокон. Часть этих продуктов, а также ионы калия диффундируют из волокон наружу в околоклеточное пространство и оказывают угнетающее влияние на способность возбудимой мембраны генерировать потенциалы действия. Если изолированную мышцу, помещенную в небольшой объем жидкости Рингера, длительно раздражая, довести до полного утомления, то достаточно только сменить омывающий ее раствор, чтобы восстановились сокращения мышцы;
• постепенное истощение в мышце энергетических запасов. При длительной работе изолированной мышцы резко уменьшаются запасы гликогена, вследствие чего нарушается процесс ресинтеза АТФ и креатинфосфата, необходимый для осуществления сокращения.

И.М. Сеченов (1903) показал, что восстановление работоспособности утомленных мышц руки человека после длительной работы по подъему груза ускоряется, если в период отдыха производить работу другой рукой. Временное восстановление работоспособности мышц утомленной руки может быть достигнуто и при других видах двигательной активности, например при работе мышц нижних конечностей. В отличие от простого покоя такой отдых был назван И.М. Сеченовым активным. Он рассматривал эти факты как доказательство того, что утомление развивается прежде всего в нервных центрах.

В основе сокращения мышц лежит взаимное перемещение двух систем нитей, образованных актином и миозином. АТФ гидролизуется в активном центре, расположенном в головках миозина. Гидролиз сопровождается изменением ориентации головок миозина и перемещением нитей актина. Регуляция сокращения обеспечивается специальными Са-связывающими белками, расположенными на нитях актина или миозина.

Введение. Различные формы подвижности характерны практически для всех живых организмов. В ходе эволюции у животных возникли специальные клетки и ткани, главной функцией которых является генерация движения. Мышцы являются высоко специализированными органами, способными за счет гидролиза АТФ генерировать механические усилия и обеспечивать перемещение животных в пространстве. При этом в основе сокращения мышц практически всех типов лежит перемещение двух систем белковых нитей (филаментов), построенных в основном из актина и миозина.

Ультраструктура мышц. Для высокоэффективного преобразования энергии АТФ в механическую работу мышцы должны обладать строго упорядоченной структурой. Действительно, упаковка сократительных белков в мышце сравнима с упаковкой атомов и молекул в составе кристалла. Рассмотрим строение скелетной мышцы (рис. 1).

Веретенообразная мышца состоит из пучков мышечных волокон. Зрелое мышечное волокно практически полностью заполнено миофибриллами - цилиндрическими образованиями, сформированными из системы перекрывающихся толстых и тонких нитей, образованных сократительными белками. В миофибриллах скелетных мышц наблюдается правильное чередование более светлых и более темных участков. Поэтому часто скелетные мышцы называют поперечнополосатыми. Миофибрилла состоит из одинаковых повторяющихся элементов, так называемых саркомеров (см. рис. 1). Саркомер ограничен с двух сторон Z-дисками. К этим дискам с обеих сторон прикрепляются тонкие актиновые нити. Нити актина обладают низкой плотностью и поэтому под микроскопом кажутся более прозрачными или более светлыми. Эти прозрачные, светлые области, располагающиеся с обеих сторон от Z-диска, получили название изотропных зон (или I-зон) (см. рис.1). В середине саркомера располагается система толстых нитей, построенных преимущественно из другого сократительного белка, миозина. Эта часть саркомера обладает большей плотностью и образует более темную анизотропную зону (или А-зону).

В ходе сокращения миозин становится способным взаимодействовать с актином и начинает тянуть нити актина к центру саркомера (см. рис. 1). Вследствие такого движения уменьшается длина каждого саркомера и всей мышцы в целом. Важно отметить, что при такой системе генерации движения, получившей название системы скользящих нитей, не изменяется длина нитей (ни нитей актина, ни нитей миозина). Укорочение является следствием лишь перемещения нитей друг относительно друга.

Сигналом для начала мышечного сокращения является повышение концентрации Са 2+ внутри клетки. Концентрация кальция в клетке регулируется с помощью специальных кальциевых насосов, встроенных в наружную мембрану и мембраны саркоплазматического ретикулума, который оплетает миофибриллы (см. рис. 1). Приведенная схема дает общее представление о механизме сокращения мышц. Для понимания молекулярных основ этого процесса обратимся к анализу свойств основных сократительных белков.

Строение и свойства актина. Актин был открыт в 1948 году венгерским биохимиком Бруно Штраубом. Название этот белок получил из-за своей способности активировать (отсюда актин) гидролиз АТФ, катализируемый миозином. Актин является одним из вездесущих белков, он обнаружен практически во всех клетках животных и растений. Этот белок очень консервативен.

Мономеры актина (их часто называют G-актином, то есть глобулярным актином) могут взаимодействовать друг с другом, образуя так называемый фибриллярный (или F-актин). Процесс полимеризации можно инициировать повысив концентрацию одно- или двухвалентных катионов или добавив специальные белки. Процесс полимеризации становится возможным потому, что мономеры актина могут узнавать друг друга и образовывать межмолекулярные контакты.

Полимеризованный актин внешне похож на две скрученные друг относительно друга нитки бус, где каждая бусина представляет собой мономер актина (рис. 2, а). Молекула актина далеко не симметрична, поэтому для того, чтобы стала видна эта асимметрия, часть шарика актина на рис. 2, б затемнена. Процесс полимеризации актина строго упорядочен, и мономеры актина упаковываются в полимер только в определенной ориентации. Поэтому мономеры, расположенные на одном конце полимера, повернуты к растворителю одним, например, темным концом, а мономеры, расположенные на другом конце полимера, обращены к растворителю другим (светлым) концом (рис. 2, б). Вероятность присоединения мономера на темном и светлом концах полимера различна. Тот конец полимера, где скорость полимеризации больше, называют плюс-концом, а противоположный конец полимера обозначают как минус-конец.

Актин является уникальным строительным материалом, широко используемым клеткой для построения различных элементов цитоскелета и сократительного аппарата. Использование актина для строительных нужд клетки обусловлено тем, что процессы полимеризации и деполимеризации актина можно легко регулировать с помощью специальных, связывающихся с актином белков. Есть белки, связывающиеся с мономерным актином (например, профилин, рис. 2, б). Эти белки, находясь в комплексе с глобулярным актином, препятствуют его полимеризации. Есть специальные белки, которые, как ножницы, разрезают уже сформировавшиеся нити актина на более короткие фрагменты. Некоторые белки преимущественно связываются и формируют шапочку ("кепируют" от английского слова "cap", шапка) на плюс-конце полимерного актина. Другие белки кепируют минус-конец актина. Существуют белки, которые могут сшивать уже сформировавшиеся нити актина. При этом образуются либо крупноячеистые гибкие сети, либо упорядоченные жесткие пучки нитей актина (рис. 2, б).

Все нити актина в саркомере имеют постоянную длину и правильную ориентацию, при этом плюс-концы филаментов располагаются в Z-диске, а минус-концы - в центральной части саркомера. Вследствие такой упаковки нити актина, расположенные в левой и правой частях саркомера, имеют противоположную направленность (это показано на рис. 1 в виде противоположно направленных галочек на нитях актина в нижней части рис. 1).

Строение и свойства миозина. В настоящее время описано несколько (более десяти) различных видов молекул миозина. Рассмотрим строение наиболее подробно изученного миозина скелетных мышц (рис. 3, а). В состав молекулы миозина скелетных мышц входят шесть полипептидных цепей - две так называемые тяжелые цепи миозина и четыре легкие цепи миозина (ЛЦМ). Эти цепи прочно ассоциированы друг с другом (нековалентными связями) и образуют единый ансамбль, который собственно и является молекулой миозина.

Тяжелые цепи миозина имеют большую молекулярную массу (200000-250000) и сильно асимметричную структуру (рис. 3, а). У каждой тяжелой цепи есть длинный спирализованный хвост и маленькая компактная грушевидная головка. Спирализованные хвосты тяжелых цепей миозина скручены между собой наподобие каната (рис. 3, а). Этот канат обладает довольно высокой жесткостью, и поэтому хвост молекулы миозина образуют палочкообразные структуры. В нескольких местах жесткая структура хвоста нарушена. В этих местах располагаются так называемые шарнирные участки, обеспечивающие подвижность отдельных частей молекулы миозина. Шарнирные участки легко подвергаются расщеплению под действием протеолитических (гидролитических) ферментов, что приводит к образованию фрагментов, сохраняющих определенные свойства неповрежденной молекулы миозина (рис. 3, а).

В области шейки, то есть при переходе грушевидной головки тяжелой цепи миозина в спиральный хвост, располагаются короткие легкие цепи миозина, имеющие молекулярную массу 18000-28000 (эти цепи изображены в виде дуг на рис. 3, а). С каждой головкой тяжелой цепи миозина связаны одна регуляторная (красная дуга) и одна существенная (синяя дуга) легкая цепь миозина. Обе легкие цепи миозина тем или иным способом влияют на способность миозина взаимодействовать с актином и участвуют в регуляции мышечного сокращения.

Палочкообразные хвосты могут слипаться друг с другом за счет электростатических взаимодействий (рис. 3, б). При этом молекулы миозина могут располагаться либо параллельно, либо антипараллельно друг относительно друга (рис. 3, б). Параллельные молекулы миозина смещены друг относительно друга на определенное расстояние. При этом головки вместе со связанными с ними легкими цепями миозина располагаются на цилиндрической поверхности (образованной хвостами молекул миозина) в виде своеобразных выступов-ярусов.

Хвосты миозина скелетных мышц могут упаковываться как в параллельном, так и в антипараллельном направлении. Комбинация параллельной и антипараллельной упаковок приводит к формированию так называемых биполярных (то есть двухполюсных) филаментов миозина (рис. 3, б). Такой филамент состоит примерно из 300 молекул миозина. Половина молекул миозина повернута своими головами в одну сторону, а вторая половина - в другую сторону. Биполярный миозиновый филамент располагается в центральной части саркомера (см. рис. 1). Разная направленность головок миозина в левой и правой частях толстого филамента обозначена разнонаправленными галочками на нитях миозина в нижней части рис. 1.

Главной "моторной" частью миозина скелетных мышц является головка тяжелой цепи миозина вместе со связанной с ней легкими цепями миозина. Головки миозина могут дотягиваться до нитей актина и контактировать с ними. При замыкании таких контактов образуются так называемые поперечные мостики, которые собственно генерируют тянущее усилие и обеспечивают скольжение нитей актина относительно миозина. Попытаемся представить, как работает такой одиночный поперечный мостик.

Современные представления о механизме функционирования головок миозина. В 1993 году удалось закристаллизовать изолированные и специальным образом модифицированные головки миозина. Это позволило установить структуру головок миозина и сформулировать гипотезы о том, каким образом головки миозина могут перемещать нити актина.

А – головка миозина ориентирована таким образом, что актинсвязывающий центр (окрашен красным) расположен в правой части. Ясно видна щель ("рас- крытая пасть"), разделяющая две половинки (две "челюсти") актинсвязывающего центра б – схема одиночного шага головки миозина по нити актина. Актин изображен в виде гирлянды шариков. В нижней части головки изображена щель, разделя- ющая две части актинсвязывающего центра. Адено- зин обозначен А, а фосфатные группы – в виде ма- леньких кружков. Между состояниями 5 и 1 схемати- чески показана переориентация шейки миозина, происходящая при генерации тянущего усилия (по с изменениями и упрощениями)

Оказалось, что в головке миозина можно выявить три основные части (рис. 4). N-концевая часть головки миозина с молекулярной массой около 25000 (обозначена зеленым цветом на рис. 4, а) формирует АТФ-связывающий центр. Центральная часть головки миозина с молекулярной массой 50000 (обозначена красным цветом на рис. 4, а) содержит в своем составе центр связывания актина. Наконец, С-концевая часть с молекулярной массой 20000 (обозначена фиолетовым цветом на рис. 4, а) образует как бы каркас всей головки. Эта часть соединена гибким шарнирным сочленением со спирализованным хвостом тяжелых цепей миозина (см. рис. 4, а). В С-концевой части головки миозина располагаются центры связывания существенной (желтая на рис. 4, а) и регуляторной (светло-фиолетовая на рис. 4, а) легких цепей миозина. Общий контур головки миозина напоминает змею с приоткрытой "пастью". Челюсти этой "пасти" (окрашены красным на рис. 4, а) формируют актинсвязывающий центр. Предполагается, что в ходе гидролиза АТФ происходит периодическое открывание и закрывание этой "пасти". В зависимости от положения "челюстей" головка миозина более или менее прочно взаимодействует с актином.

Рассмотрим цикл гидролиза АТФ и перемещение головки по актину. В исходном состоянии головка миозина не насыщена АТФ, "пасть" закрыта, актинсвязывающие центры ("челюсти") сближены и головка прочно взаимодействует с актином. При этом спирализованная "шейка" ориентирована под углом 45? относительно нити актина (состояние 1 на рис. 4, б). При связывании АТФ в активном центре "пасть" раскрывается, актинсвязывающие участки, расположенные на двух "челюстях" пасти, удаляются друг от друга, прочность связи миозина с актином ослабевает и головка диссоциирует от нити актина (состояние 2 на рис. 4, б). Гидролиз АТФ в активном центре диссоциировавшей от актина головки миозина приводит к закрыванию щели активного центра, изменению ориентации "челюстей" и переориентации спирализованной шейки. После гидролиза АТФ до АДФ и неорганического фосфата шейка оказывается повернутой на 45? и занимает положение, перпендикулярное длинной оси нити актина (состояние 3 на рис. 4, б). После всех этих событий головка миозина вновь оказывается способной взаимодействовать с актином. Однако если в состоянии 1 головка контактировала со вторым сверху мономером актина, то сейчас из-за поворота шейки головка зацепляется и взаимодействует уже с третьим сверху мономером актина (состояние 4 на рис. 4, б). Образование комплекса с актином вызывает структурные изменения в головке миозина. Эти изменения позволяют выбросить из активного центра миозина неорганический фосфат, который образовался в ходе гидролиза АТФ. Одновременно происходит переориентация шейки. Она занимает положение под углом 45° по отношению к нити актина и в ходе переориентации развивается тянущее усилие (состояние 5 на рис. 4, б). Головка миозина проталкивает нить актина на шаг вперед. После этого из активного центра выбрасывается другой продукт реакции, АДФ. Цикл замыкается, и головка переходит в исходное состояние (состояние 1 на рис. 4, б).

Каждая из головок генерирует маленькое тянущее усилие (несколько пиконьютонов). Однако все эти маленькие усилия суммируются, и вследствие этого мышца может развивать достаточно большие напряжения. Очевидно, что, чем больше область перекрытия тонких и толстых филаментов (то есть чем больше головок миозина может зацепиться за нити актина), тем большее усилие может генерироваться мышцей.

Механизмы регуляции мышечного сокращения. Мышца не могла бы выполнять свою функцию, если она постоянно находилась бы в сокращенном состоянии. Для эффективной работы необходимо, чтобы в мышце были специальные "выключатели", которые позволяли бы головке миозина шагать по нити актина только в строго определенных условиях (например, при химической или электрической стимуляции мышцы). Стимуляция приводит к кратковременному увеличению концентрации Са 2+ внутри мышцы с 10 -7 до 10 -5 М. Ионы Са 2+ являются сигналом для начала мышечного сокращения.

Таким образом, для регуляции сокращения необходимы специальные регуляторные системы, которые могли бы отслеживать изменения концентрации Са 2+ внутри клетки. Регуляторные белки могут располагаться на тонком и толстом филаментах или находиться в цитоплазме. В зависимости от того, где располагаются Са-связывающие белки, принято различать так называемый миозиновый и актиновый типы регуляции сократительной активности.

Миозиновый тип регуляции сократительной активности. Простейший способ миозиновой регуляции описан для некоторых мышц моллюсков. Миозин моллюсков по своему составу не отличается от миозина скелетных мышц позвоночных. В обоих случаях в состав миозина входят две тяжелые цепи (с молекулярной массой 200000-250000) и четыре легкие цепи (с молекулярной массой 18000-28000) (см. рис. 3). Считается, что при отсутствии Са 2+ легкие цепи обернуты вокруг шарнирного участка тяжелой цепи миозина. При этом подвижность шарнира сильно ограничена. Головка миозина не может совершать колебательных движений, она как бы заморожена в одном положении относительно ствола толстого филамента (рис. 5, а). Очевидно, что в таком состоянии головка не может осуществлять колебательные ("загребательные") движения и вследствие этого не может перемещать нить актина. При связывании Са 2+ происходят изменения структуры легких и тяжелых цепей миозина. Резко повышается подвижность в области шарнира. Теперь после гидролиза АТФ головка миозина может осуществлять колебательные движения и проталкивать нити актина относительно миозина.

Для гладких мышц позвоночных (таких, как мышцы сосудов, матка), а также для некоторых форм немышечной подвижности (изменение формы тромбоцитов) также характерен так называемый миозиновый тип регуляции. Как и в случае мышц моллюсков, миозиновый тип регуляции гладких мышц связан с изменением структуры легких цепей миозина. Однако в случае гладких мышц этот механизм заметно усложнен.

Оказалось, что с миозиновыми филаментами гладких мышц связан специальный фермент. Этот фермент получил название "киназа легких цепей миозина" (КЛЦМ). Киназа легких цепей миозина относится к группе протеинкиназ, ферментов, способных переносить концевой остаток фосфата АТФ на оксигруппы остатков серина или треонина белка. В состоянии покоя при низкой концентрации Са 2+ в цитоплазме киназа легких цепей миозина неактивна. Это связано с тем, что в структуре фермента есть специальный ингибиторный (блокирующий активность) участок. Ингибиторный участок попадает в активный центр фермента и, не давая возможности взаимодействовать с истинным субстратом, полностью блокирует активность фермента . Таким образом, фермент как бы усыпляет сам себя.

А – гипотетическая схема механизма регуляции сокращения мышц моллюсков. Изображе- ны одна головка миозина с легкими цепями и нить актина в виде пяти кружков. В состоянии расслабления (а) легкие цепи миозина уменьшают подвижность шарнира, соединяющего головку со стволом миозинового филамента. После связывания Са 2+ (б) подвижность шарнира повышается, головка миозина осуществляет колебательные движения и проталкивает актин относительно миозина. Б – схема регуляции сократительной активности гладких мышц позвоночных. СаМ – каль- модулин; КЛЦМ – киназа легких цепей миозина; ФЛЦМ – фосфатаза легких цепей миозина; Р-миозин – фосфорилированный миозин (по с упрощениями и изменениями)

В цитоплазме гладких мышц есть специальный белок кальмодулин, содержащий в своей структуре четыре Са-связывающих центра . Связывание Са 2+ вызывает изменения в структуре кальмодулина. Насыщенный Са 2+ кальмодулин оказывается способным взаимодействовать с КЛЦМ (рис. 5, Б). Посадка кальмодулина приводит к удалению ингибиторного участка из активного центра, и киназа легких цепей миозина как бы просыпается. Фермент начинает узнавать свой субстрат и переносит остаток фосфата от АТФ на один (или два) остатка серина, расположенных около N-конца регуляторной легкой цепи миозина. Фосфорилирование регуляторной легкой цепи миозина приводит к значительным изменениям структуры как самой легкой цепи, так, по-видимому, и тяжелой цепи миозина в области ее контакта с легкой цепью. Только после фосфорилирования легкой цепи миозин оказывается способным взаимодействовать с актином и начинается мышечное сокращение (рис. 5, Б).

Понижение концентрации кальция в клетке вызывает диссоциацию ионов Са 2+ из катионсвязывающих центров кальмодулина. Кальмодулин диссоциирует от киназы легких цепей миозина, которая тут же теряет свою активность под действием своего же ингибиторного пептида и опять как бы впадает в спячку. Но пока легкие цепи миозина находятся в фосфорилированном состоянии, миозин продолжает осуществлять циклическое протягивание нитей актина. Для того чтобы остановить циклические движения головок, надо удалить остаток фосфата с регуляторной легкой цепи миозина. Этот процесс осуществляется под действием другого фермента - так называемой фосфатазы легких цепей миозина (ФЛЦМ на рис. 5, Б). Фосфатаза катализирует быстрое удаление остатков фосфата с регуляторной легкой цепи миозина. Дефосфорилированный миозин не способен осуществлять циклические движения своей головкой и подтягивать нити актина. Наступает расслабление (рис. 5, Б).

Таким образом, как в мышцах моллюсков, так и в гладких мышцах позвоночных основой регуляции является изменение структуры легких цепей миозина.

Рис. 6. Структурные основы актинового типа регуляции сокращения мышц а – актиновый филамент с расположенным в канавках спирали непрерывным тяжем молекул тропомиозина; б – взаимное расположение тонких и толстых филаментов в саркомере поперечнополосатых и сердечных мышц. Укрупненное изображение части актинового филамента в состоянии расслабления (в) и сокращения (г). TnC, TnI и TnT соответственно тропонин С, тропонин I и тропонин Т. Буквами N, I и C обозначены соответственно N-концевая, ингибиторная и С-концевая части тропонина I (по с изменениями и упрощениями)

Актиновый механизм регуляции мышечного сокращения. Связанный с актином механизм регуляции сократительной активности характерен для поперечнополосатых скелетных мышц позвоночных и сердечной мышцы. Нити фибриллярного актина в скелетных и сердечных мышцах имеют вид двойной нитки бус (рис. 2 и 6, а). Нитки бус актина перекручены друг относительно друга, поэтому с двух сторон филамента образуются канавки. В глубине этих канавок размещается сильно спирализованный белок тропомиозин. Каждая молекула тропомиозина состоит из двух одинаковых (или очень похожих друг на друга) полипептидных цепей, которые перекручены друг относительно друга наподобие девичьей косы. Располагаясь внутри канавки актина, палочкообразная молекула тропомиозина контактирует с семью мономерами актина. Каждая молекула тропомиозина взаимодействует не только с мономерами актина, но и с предыдущей и последующей молекулами тропомиозина, вследствие чего внутри всей канавки актина формируется непрерывный тяж молекул тропомиозина. Таким образом, внутри всего актинового филамента проложен своеобразный кабель, образованный молекулами тропомиозина.

На актиновом филаменте помимо тропомиозина располагается еще и тропониновый комплекс. Этот комплекс состоит из трех компонентов, каждый из которых выполняет характерные функции . Первый компонент тропонина, тропонин С, способен связывать Са 2+ (аббревиатура С указывает именно на способность этого белка связывать Са 2+). По структуре и свойствам тропонин С очень похож на кальмодулин (подробнее см. ). Второй компонент тропонина, тропонин I, был обозначен так потому, что он может ингибировать (подавлять) гидролиз АТФ актомиозином. Наконец, третий компонент тропонина называется тропонином Т потому, что этот белок прикрепляет тропонин к тропомиозину. Полный тропониновый комплекс имеет форму запятой, размеры которой сопоставимы с размерами 2-3 мономеров актина (см. рис. 6, в, г). Один тропониновый комплекс приходится на семь мономеров актина.

В состоянии расслабления концентрация Са 2+ в цитоплазме очень мала. Регуляторные центры тропонина С не насыщены Са 2+ . Именно поэтому тропонин С только своим С-концом слабо взаимодействует с тропонином I (рис. 6, в). Ингибиторный и С-концевой участки тропонина I взаимодействуют с актином и с помощью тропонина Т выталкивают тропомиозин из канавки на поверхность актина. До тех пор пока тропомиозин располагается на периферии канавки, доступность актина для головок миозина ограниченна. Контакт актина с миозином возможен, но площадь этого контакта мала, вследствие чего головка миозина не может переместиться по поверхности актина и не может генерировать тянущее усилие.

При повышении концентрации Са 2+ в цитоплазме происходит насыщение регуляторных центров тропонина С (рис. 6, г). Тропонин С образует прочный комплекс с тропонином I. При этом ингибиторная и С-концевая части тропонина I диссоциируют от актина. Теперь ничто не удерживает тропомиозин на поверхности актина, и он закатывается на дно канавки. Такое перемещение тропомиозина увеличивает доступность актина для головок миозина, увеличивается площадь контакта актина с миозином, и головки миозина приобретают возможность не только контактировать с актином, но и прокатываться по его поверхности, генерируя при этом тянущее усилие.

Таким образом, Са 2+ вызывает изменение структуры тропонинового комплекса. Эти изменения структуры тропонина приводят к перемещению тропомиозина. Из-за того, что молекулы тропомиозина взаимодействуют друг с другом, изменения положения одного тропомиозина повлечет за собой перемещение предыдущей и последующей молекул тропомиозина. Именно поэтому локальные изменения структуры тропонина и тропомиозина быстро распространяются вдоль всего актинового филамента.

Заключение. Мышцы являются наиболее совершенным и специализированным приспособлением для перемещения в пространстве. Сокращение мышц осуществляется за счет скольжения двух систем нитей, образованных основными сократительными белками (актином и миозином) друг относительно друга. Скольжение нитей становится возможным за счет циклического замыкания и размыкания контактов между нитями актина и миозина. Эти контакты формируются головками миозина, которые могут гидролизовать АТФ и за счет освободившейся энергии генерировать тянущее усилие.

Регуляция сокращения мышц обеспечивается специальными Са-связывающими белками, которые могут располагаться либо на миозиновом, либо на актиновом филаменте. В одних типах мышц (например, в гладких мышцах позвоночных) главная роль принадлежит регуляторным белкам, расположенным на миозиновом филаменте, а в других типах мышц (скелетные и сердечные мышцы позвоночных) главная роль принадлежит регуляторным белкам, расположенным на актиновом филаменте.

Литература

1. Rayment I., Rypniewski W.R., Schmidt-Base K. et al.// Science. 1993. Vol. 261. P. 50-58.
2. Гусев Н.Б. Внутриклеточные Са-связывающие белки // Соросовский Образовательный Журнал. 1998. № 5. С. 2-16.
3. Walsh M. // Mol. Cell. Biochem. 1994. Vol. 135. P. 21-41.
4. Farah C.S., Reinach F.C. // FASEB J. 1995. Vol. 9. P. 755-767.
5. Davidson V.L., Sittman D.B. Biochemistry. Philadelphia, Harwal Publ., 1994. 584 p.
6. Wray M., Weeds A. // Nature. 1990. Vol. 344. P. 292-294.
7. Pollack G.A. Muscles and Molecules. Seattle: Ebner and Sons Publ., 1990. 300 p.

Рецензент статьи Н. К. Наградова

Николай Борисович Гусев , доктор биологических наук, профессор кафедры биохимии биологического факультета МГУ. Область научных интересов - структура белков, биохимия мышц. Автор более 90 научных работ.

Конспект лекции | Резюме лекции | Интерактивный тест | Скачать конспект

» Структурная организация скелетной мышцы
» Молекулярные механизмы сокращения скелетной мышцы
» Сопряжение возбуждения и сокращения в скелетной мышце
» Расслабление скелетной мышцы
»
» Работа скелетной мышцы
» Структурная организация и сокращение гладких мышц
» Физиологические свойства мышц

Мышечное сокращение является жизненно важной функцией организма, связанной с оборонительными, дыхательными, пищевыми, половыми, выделительными и другими физиологическими процессами. Все виды произвольных движений – ходьба, мимика, движения глазных яблок, глотание, дыхание и т. п. осуществляются за счет скелетных мышц. Непроизвольные движения (кроме сокращения сердца) – перистальтика желудка и кишечника, изменение тонуса кровеносных сосудов, поддержание тонуса мочевого пузыря – обусловлены сокращением гладких мышц. Работа сердца обеспечивается сокращением сердечной мускулатуры.

Структурная организация скелетной мышцы

Мышечное волокно и миофибрилла (рис. 1). Скелетная мышца состоит из множества мышечных волокон, имеющих точки прикрепления к костям и расположенных параллельно друг другу. Каждое мышечное волокно (миоцит) включает множество субъединиц – миофибрилл, которые построены из повторяющихся в продольном направлении блоков (саркомеров). Саркомер является функциональной единицей сократительного аппарата скелетной мышцы. Миофибриллы в мышечном волокне лежат таким образом, что расположение саркомеров в них совпадает. Это создает картину поперечной исчерченности.

Саркомер и филламенты. Саркомеры в миофибрилле отделены друг от друга Z -пластинками, которые содержат белок бета-актинин. В обоих направлениях от Z -пластинки отходят тонкие актиновые филламенты. В промежутках между ними располагаются более толстые миозиновые филламенты.

Актиновый филламент внешне напоминает две нитки бус, закрученные в двойную спираль, где каждая бусина – молекула белка актина. В углублениях актиновых спиралей на равном расстоянии друг от друга лежат молекулы белка тропонина, соединенные с нитевидными молекулами белка тропомиозина.

Миозиновые филламенты образованы повторяющимися молеку-лами белка миозина. Каждая молекула миозина имеет головку и хвост. Головка миозина может связываться с молекулой актина, образуя так называемый поперечный мостик.

Клеточная мембрана мышечного волокна образует инвагинации (поперечные трубочки), которые выполняют функцию проведения возбуждения к мембране саркоплазматического ретикулума. Саркоплазматичекий ретикулум (продольные трубочки) представляет собой внутриклеточную сеть замкнутых трубочек и выполняет функцию депонирования ионов Са++ .

Двигательная единица. Функциональной единицей скелетной мышцы является двигательная единица (ДЕ). ДЕ – совокупность мышечных волокон, которые иннервируются отростками одного мотонейрона. Возбуждение и сокращение волокон, входящих в состав одной ДЕ, происходит одновременно (при возбуждении соответствующего мотонейрона). Отдельные ДЕ могут возбуждаться и сокращаться независимо друг от друга.

Молекулярные механизмы сокращения скелетной мышцы

Согласно теории скольжения нитей, мышечное сокращение происходит благодаря скользящему движению актиновых и миозиновых филламентов друг относительно друга. Механизм скольжения нитей включает несколько последовательных событий.

• Головки миозина присоединяются к центрам связывания актинового филламента (рис. 2, А).

• Взаимодействие миозина с актином приводит к конформационным перестройкам молекулы миозина. Головки приобретают АТФазную активность и поворачиваются на 120 ° . За счет поворота головок нити актина и миозина передвигаются на «один шаг» друг относительно друга (рис. 2, Б).

• Рассоединение актина и миозина и восстановление конформации головки происходит в результате присоединения к головке миозина молекулы АТФ и ее гидролиза в присутствии Са++ (рис. 2, В).

• Цикл «связывание – изменение конформации – рассоединение – восстановление конформации» происходит много раз, в результате чего актиновые и миозиновые филламенты смещаются друг относительно друга, Z -диски саркомеров сближаются и миофибрилла укорачивается (рис. 2, Г).

Сопряжение возбуждения и сокращения в скелетной мышце

В состоянии покоя скольжения нитей в миофибрилле не происходит, так как центры связывания на поверхности актина закрыты молекулами белка тропомиозина (рис. 3, А, Б). Возбуждение (деполяризация) миофибриллы и собственно мышечное сокращение связаны с процессом элетромеханического сопряжения, который включает ряд последовательных событий.

• В результате срабатывания нейромышечного синапса на постсинаптической мембране возникает ВПСП, который генерирует развитие потенциала действия в области, окружающей постсинаптическую мембрану.

• Возбуждение (потенциал действия) распространяется по мембране миофибриллы и за счет системы поперечных трубочек достигает саркоплазматического ретикулума. Деполяризации мембраны саркоплазматического ретикулума приводит к открытию в ней Са++ -каналов, через которые в саркоплазму выходят ионы Са++ (рис. 3, В).

• Ионы Са++ связываются с белком тропонином. Тропонин изменяет свою конформацию и смещает молекулы белка тропомиозина, которые закрывали центры связывания актина (рис. 3, Г).

• К открывшимся центрам связывания присоединяются головки миозина, и начинается процесс сокращения (рис. 3, Д).

Для развития указанных процессов требуется некоторый период времени (10–20 мс). Время от момента возбуждения мышечного волокна (мышцы) до начала ее сокращения называют латентным периодом сокращения.

Расслабление скелетной мышцы

Расслабление мышцы вызывается обратным переносом ионов Са++ посредством кальциевого насоса в каналы саркоплазматического ретикулума. По мере удаления Са++ из цитоплазмы открытых центров связывания становится все меньше и в конце концов актиновые и миозиновые филламенты полностью рассоединяются; наступает расслабление мышцы.

Контрактурой называют стойкое длительное сокращение мышцы, сохраняющееся после прекращения действия раздражителя. Кратковременная контрактура может развиваться после тетанического сокращения в результате накопления в саркоплазме большого количества Са++ ; длительная (иногда необратимая) контрактура может возникать в результате отравления ядами, нарушений метаболизма.

Фазы и режимы сокращения скелетной мышцы

Фазы мышечного сокращения

При раздражении скелетной мышцы одиночным импульсом электрического тока сверхпороговой силы возникает одиночное мышечное сокращение, в котором различают 3 фазы (рис. 4, А):

• латентный (скрытый) период сокращения (около 10 мс), во время которого развивается потенциал действия и протекают процессы электромеханического сопряжения; возбудимость мышцы во время одиночного сокращения изменяется в соответствии с фазами потенциала действия;

• фаза укорочения (около 50 мс);

• фаза расслабления (около 50 мс).

Режимы мышечного сокращения

В естественных условиях в организме одиночного мышечного сокращения не наблюдается, так как по двигательным нервам, иннервирующим мышцу, идут серии потенциалов действия. В зависимости от частоты приходящих к мышце нервных импульсов мышца может сокращаться в одном из трех режимов (рис. 4, Б).

• Одиночные мышечные сокращения возникают при низкой частоте электрических импульсов. Если очередной импульс приходит в мышцу после завершения фазы расслабления, возникает серия последовательных одиночных сокращений.

• При более высокой частоте импульсов очередной импульс может совпасть с фазой расслабления предыдущего цикла сокращения. Амплитуда сокращений будет суммироваться, возникнет зубчатый тетанус – длительное сокращение, прерываемое периодами неполного расслабления мышцы.

• При дальнейшем увеличении частоты импульсов каждый следующий импульс будет действовать на мышцу во время фазы укорочения, в результате чего возникнет гладкий тетанус – длительное сокращение, не прерываемое периодами расслабления.

Оптимум и пессимум частоты

Амплитуда тетанического сокращения зависит от частоты импульсов, раздражающих мышцу. Оптимумом частоты называют такую частоту раздражающих импульсов, при которой каждый последующий импульс совпадает с фазой повышенной возбудимости (рис. 4, A) и соответственно вызывает тетанус наибольшей амплитуды. Пессимумом частоты называют более высокую частоту раздражения, при которой каждый последующий импульс тока попадает в фазу рефрактерности (рис. 4, A), в результате чего амплитуда тетануса значительно уменьшается.

Работа скелетной мышцы

Сила сокращения скелетной мышцы определяется 2 факторами:

• числом ДЕ, участвующих в сокращении;

• частотой сокращения мышечных волокон.

Работа скелетной мышцы совершается за счет согласованного изменения тонуса (напряжения) и длины мышцы во время сокращения.

Виды работы скелетной мышцы:

• динамическая преодолевающая работа совершается, когда мышца, сокращаясь, перемещает тело или его части в пространстве;

• статическая (удерживающая) работа выполняется, если благодаря сокращению мышцы части тела сохраняются в определенном положении;

• динамическая уступающая работа совершается, если мышца функционирует, но при этом растягивается, так как совершаемого ею усилия недостаточно, чтобы переместить или удержать части тела.

Во время выполнения работы мышца может сокращаться:

• изотонически – мышца укорачивается при постоянном напряжении (внешней нагрузке); изотоническое сокращение воспроизводится только в эксперименте;

• изометричеки – напряжение мышцы возрастает, а ее длина не изменяется; мышца сокращается изометрически при совершении статической работы;

• ауксотонически – напряжение мышцы изменяется по мере ее укорочения; ауксотоническое сокращение выполняется при динамической преодолевающей работе.

Правило средних нагрузок – мышца может совершить максимальную работу при средних нагрузках.

Утомление – физиологическое состояние мышцы, которое развивается после совершения длительной работы и проявляется снижением амплитуды сокращений, удлинением латентного периода сокращения и фазы расслабления. Причинами утомления являются: истощение запаса АТФ, накопление в мышце продуктов метаболизма. Утомляемость мышцы при ритмической работе меньше, чем утомляемость синапсов. Поэтому при совершении организмом мышечной работы утомление первоначально развивается на уровне синапсов ЦНС и нейро-мышечных синапсов.

Структурная организация и сокращение гладких мышц

Структурная организация. Гладкая мышца состоит из одиночных клеток веретенообразной формы (миоцитов), которые располагаются в мышце более или менее хаотично. Сократительные филламенты расположены нерегулярно, вследствие чего отсутствует поперечная исчерченность мышцы.

Механизм сокращения аналогичен таковому в скелетной мышце, но скорость скольжения филламентов и скорость гидролиза АТФ в 100–1000 раз ниже, чем в скелетной мускулатуре.

Механизм сопряжения возбуждения и сокращения. При возбуждении клетки Cа++ поступает в цитоплазму миоцита не только из саркоплазматичекого ретикулума, но и из межклеточного пространства. Ионы Cа++ при участии белка кальмодулина активируют фермент (киназу миозина), который переносит фосфатную группу с АТФ на миозин. Головки фосфорилированного миозина приобретают способность присоединяться к актиновым филламентам.

Сокращение и расслабление гладких мышц. Скорость удаления ионов Са++ из саркоплазмы значительно меньше, чем в скелетной мышце, вследствие чего расслабление происходит очень медленно. Гладкие мышцы совершают длительные тонические сокращения и медленные ритмические движения. Вследствие невысокой интенсивности гидролиза АТФ гладкие мышцы оптимально приспособлены для длительного сокращения, не приводящего к утомлению и большим энергозатратам.

Физиологические свойства мышц

Общими физиологическими свойствами скелетных и гладких мышц являются возбудимость и сократимость. Сравнительная характеристика скелетных и гладких мышц приведена в табл. 6.1. Физиологические свойства и особенности сердечной мускулатуры рассматриваются в разделе «Физиологические механизмы гомеостаза».

Таблица 7.1.Сравнительная характеристика скелетных и гладких мышц

Свойство	Скелетные мышцы	Гладкие мышцы
Скорость деполяризации		медленная
Период рефрактерности	короткий	длительный
Характер сокращения	быстрые фазические	медленные тонические
Энергозатраты
Пластичность
Автоматия
Проводимость
Иннервация	мотонейронами соматической НС	постганглионарными нейронами вегетативной НС
Осуществляемые движения	произвольные	непроизвольные
Чувствительность к химическим веществам
Способность к делению и дифференцировке

Пластичность гладких мышц проявляется в том, что они могут сохранять постоянный тонус как в укороченном, так и в растянутом состоянии.

Проводимость гладкой мышечной ткани проявляется в том, что возбуждение распространяется от одного миоцита к другому через специализированные электропроводящие контакты (нексусы).

Свойство автоматии гладкой мускулатуры проявляется в том, что она может сокращаться без участия нервной системы, за счет того, что некоторые миоциты способны самопроизвольно генерировать ритмически повторяющиеся потенциалы действия.

Все мышцы организма делят на гладкие и поперечнополосатые.

Механизмы сокращения скелетных мышц

Поперечнополосатые мышцы подразделяются на два типа: скелетные мышцы и миокард.

Строение мышечного волокна

Мембрана мышечных клеток, называемая сарколеммой, электровозбудима и способна проводить потенциал действия. Эти процессы в мышечных клетках происходят по тому же принципу, что и в нервных. Потенциал покоя мышечного волокна составляет приблизительно -90 мВ, то есть ниже, чем у нервного волокна (-70 мВ); критическая деполяризация, по достижении которой возникает потенциал действия, такая же, как у нервного волокна. Отсюда: возбудимость мышечного волокна несколько ниже возбудимости нервного, так как мышечную клетку требуется деполяризировать на большую величину.

Ответом мышечного волокна на возбуждение является сокращение , которое совершает сократительный аппарат клетки – миофибриллы . Они представляют собой тяжи, состоящие из двух видов нитей: толстых – миозиновых , и тонких – актиновых . Толстые нити (диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм) имеют в своем составе только один белок – миозин. Тонкие нити (диаметром 7 нм и длиной 1 мкм) содержат три вида белков: актин, тропомиозин и тропонин.

Актин представляет собой длинную белковую нить, которая состоит из отдельных глобулярных белков, сцепленных между собой таким образом, что вся структура представляет собой вытянутую цепь. Молекулы глобулярного актина (G-актина) имеют боковые и концевые центры связывания с другими такими же молекулами. В результате они объединяются таким образом, что образуют структуру, которую часто сравнивают с двумя нитками бус, соединенных вместе. Образованная из молекул G-актина лента закручена в спираль. Такая структура называется фибриллярным актином (F-актином). Шаг спирали (длина витка) составляет 38 нм, на каждый виток спирали приходится 7 пар G-актина. Полимеризация G-актина, то есть образование F-актина, происходит за счет энергии АТФ, и, наоборот, при разрушении F-актина выделяется энергия.

Рис.1. Объединение отдельных глобул G-актина в F-актин

Вдоль спиральных желобков актиновых филаментов располагается белок тропомиозин, Каждая нить тропомиозина, имеющая длину 41 нм, состоит из двух идентичных α-цепей, вместе закрученных в спираль с длиной витка 7 нм. Вдоль одного витка F-актина расположены две молекулы тропомиозина. Каждая тропомиозиновая молекула соединяется, немного перекрываясь, со следующей, в результате тропомиозиновая нить простирается вдоль актина непрерывно.

Рис.2. Строение тонкой нити миофибриллы

В клетках поперечнополосатых мышц в состав тонких нитей кроме актина и тропомиозина входит ещё и белок тропонин. Этот глобулярный белок имеет сложное строение. Он состоит из трех субъединиц, каждая из которых выполняет свою функцию в процессе сокращения.

Толстая нить состоит из большого числа молекул миозина , собранных в пучок. Каждая молекула миозина длиной 155 нм и диаметром 2 нм состоит из шести полипептидных нитей: двух длинных и четырех коротких. Длинные цепи вместе закручены в спираль с шагом 7,5 нм и образуют фибриллярную часть миозиновой молекулы. На одном из концов молекулы эти цепи раскручиваются и образуют раздвоенный конец. Каждый из этих концов образует комплекс двумя короткими цепями, то есть на каждой молекуле имеются две головки. Это глобулярная часть миозиновой молекулы.

Рис.3. Строение молекулы миозина.

В миозине выделяют два фрагмента: легкий меромиозин (ЛММ) и тяжелый меромиозин (ТММ), между ними находится шарнир. ТММ состоит из двух субфрагментов: S1 и S2. ЛММ и субфрагмент S2 вложены в пучок нитей, а субфрагмент S1 выступает над поверхностью. Этот выступающий конец (миозиновая головка) способен связываться с активным центром на актиновой нити и изменять угол наклона к пучку миозиновых нитей. Объединение отдельных молекул миозина в пучок происходит за счет электростатических взаимодействий между ЛММ. Центральная часть нити не имеет головок. Весь комплекс миозиновых молекул простирается на 1,5 мкм. Это одна из самых больших биологических молекулярных структур, известных в природе.

При рассматривании в поляризационный микроскоп продольного среза поперечнополосатой мышцы видны светлые и темные участки. Темные участки (диски) являются анизотропными: в поляризованном свете они выглядят прозрачными в продольном направлении и непрозрачными – в поперечном, обозначаются буквой А. Светлые участки являются изотропными и обозначаются буквой I. Диск I включает в себя только тонкие нити, а диск А – и толстые, и тонкие. В середине диска А видна светлая полоска, называемая Н-зоной. Она не имеет тонких нитей. Диск I разделен тонкой полосой Z, которая представляет собой мембрану, содержащую структурные элементы, скрепляющие между собой концы тонких нитей. Участок между двумя Z-линиями называется саркомером .

Рис.4. Структура миофибриллы (поперечный срез)

Рис.5. Строение поперечнополосатой мышцы (продольный срез)

Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, а каждая тонкая нить – тремя толстыми. Таким образом, в поперечном срезе мышечное волокно имеет правильную гексагональную структуру.

Сокращение мышцы

При сокращении мышцы длина актиновых и миозиновых филаментов не изменяется. Происходит лишь их смещение относительно друг друга: тонкие нити задвигаются в промежуток между толстыми. При этом длина диска А остается неизменной, а диск I укорачивается, полоска Н почти исчезает. Такое скольжение оказывается возможным благодаря существованию поперечных мостиков (миозиновых головок) между толстыми и тонкими нитями. При сокращении возможно изменение длины саркомера приблизительно от 2,5 до 1,7 мкм.

Миозиновая нить имеет на себе множество головок, которыми она может связываться с актином. Актиновая же нить, в свою очередь, имеет участки (активные центры), к которым могут прикрепляться головки миозина. В покоящейся мышечной клетке эти центры связывания прикрыты молекулами тропомиозина, что препятствует образованию связи между тонкими и толстыми нитями.

Для того чтобы актин и миозин могли взаимодействовать, необходимо присутствие ионов кальция. В покое они находятся в саркоплазматическом ретикулуме. Эта органелла представляет собой мембранные полости, содержащие кальциевый насос, который за счет энергии АТФ транспортирует ионы кальция внутрь саркоплазматического ретикулума. Его внутренняя поверхность содержит белки, способные связывать Ca2+, что несколько уменьшает разность концентраций этих ионов между цитоплазмой и полостью ретикулума. Распространяющийся по клеточной мембране потенциал действия активирует близко расположенную к поверхности клетки мембрану ретикулума и вызывает выход Ca2+ в цитоплазму.

Молекула тропонина обладает высоким сродством к кальцию.

Под его влиянием она изменяет положение тропомиозиновой нити на актиновой таким образом, что открывается активный центр, ранее прикрытый тропомиозином. К открывшемуся активному центру присоединяется поперечный мостик. Это приводит к взаимодействию актина с миозином. После образования связи миозиновая головка, ранее расположенная под прямым углом к нитям, наклоняется и протаскивает актиновую нить относительно миозиновой приблизительно на 10 нм. Образовавшийся атин-миозиновый комплекс препятствует дальнейшему скольжению нитей относительно друг друга, поэтому необходимо его разъединение. Это возможно только за счет энергии АТФ. Миозин обладает АТФ-азной активностью, то есть способен вызывать гидролиз АТФ. Выделяющаяся при этом энергия разрывает связь между актином и миозином, и миозиновая головка способна взаимодействовать с новым участком молекулы актина. Работа мостиков синхронизирована таким образом, что связывание, наклон и разрыв всех мостиков одной нити происходит одновременно. При расслаблении мышцы активизируется работа кальциевого насоса, что понижает концентрацию Ca2+ в цитоплазме; следовательно, связи между тонкими и толстыми нитями уже не могут образовываться. В этих условиях при растяжении мышцы нити беспрепятственно скользят относительно друг друга. Однако такая растяжимость возможна только в присутствии АТФ. Если в клетке отсутствует АТФ, то актин-миозиновый комплекс не может разорваться. Нити остаются жестко сцепленными между собой. Это явление наблюдается при трупном окоченении.

Рис.6. Сокращение саркомера: 1 – миозиновая нить; 2 – активный центр; 3 – актиновая нить; 4 – миозиновая головка; 5 — Z-линия.

а) взаимодействие между тонкими и толстыми нитями отсутствует;

б) в присутствии Ca2+ миозиновая головка связывается с активным центром на актиновой нити;

в) поперечные мостики наклоняются и протаскивают тонкую нить относительно толстой, вследствие чего длина саркомера уменьшается;

г) связи между нитями разрываются за счет энергии АТФ, миозиновые головки готовы взаимодействовать с новыми активными центрами.

Существует два режима сокращения мышцы: изотоническое (изменяется длина волокна, а напряжение остается неизменным) и изометрическое (концы мышцы неподвижно закреплены, вследствие чего изменяется не длина, а напряжение).

Мощность и скорость сокращения мышцы

Важными характеристиками мышцы являются сила и скорость сокращения. Уравнения, выражающие эти характеристики, были эмпирически получены А.Хиллом и впоследствии подтверждены кинетической теорией мышесного сокращения (модель Дещеревского).

Уравнение Хилла , связывающее между собой силу и скорость сокращения мышцы, имеет следующий вид: (P+a)(v+b) = (P0+a)b = a(vmax+b) , где v – скорость укорочения мышцы; P – мышечная сила или приложенная к ней нагрузка; vmax — максимальная скорость укорочения мышцы; P0 — сила, развиваемая мышцей в изометрическом режиме сокращения; a,b — константы. Общая мощность , развиваемая мышцей, определяется по формуле: Nобщ = (P+a)v = b(P0-P) . КПД мышцы сохраняет постоянное значение (около 40% ) в диапазоне значений силы от 0,2 P0 до 0,8 P0. В процессе сокращения мышцы выделяется некоторое количество теплоты. Эта величина называется теплопродукцией . Теплопродукция зависит только от изменения длины мышцы и не зависит от нагрузки. Константы a и b имеют постоянные значения для данной мышцы. Константа а имеет размерность силы, а b – скорости. Константа b в значительной степени зависит от температуры. Константа а находится в диапазоне значений от 0,25 P0 до 0,4 P0. По этим данным оценивается максимальная скорость сокращения для данной мышцы: vmax = b (P0 / a) .

Характеристика мышечной ткани.

Сокращение скелетной мышцы и его механизмы

Виды мышечной ткани. Актино-миозиновый комплекс и механизмы его функционирования.

Существует 3 вида животных тканей 1)мыщечная, 2) нервная, 3) секреторная. Первая отвечает на возбуждение сокращением и осуществлением работы перемещения. Вторые – способностью проводить и анализировать импульсы, третьи – выделять различные секреты.

Различают 3 вида мышечной ткани: 1. поперечно-полосатая, 2. гладкая, 3.сердечная.

Характеристики	поперчно-полосатая	гладкая	сердечная
специализация	очень высокая	наименее специализ.	средняя специализ.
строение	длинные до 10 см волокна, разделены на субъединицы — саркомеры. Волокна соединены между собой соединительной тканью, кровеносными сосудами. К волокнам подходят нервные окончания, образующие нервно- мышечные соединения	Состоит из отдельных веретеноподобн. кл., соединенных в пучки.	Клетки на концах разветвляются, соединяются др. с др. помощью отростков.
ядро	Несколько ядер у переферии	1 ядро в центе	несколько ядер в центре
цитоплазма	содержит митохондрии, саркоплазм. ретикулум, Т трубки, гликоген, жировые капли	сод. митохондр., саркоплазм. ретикулум, Ттрубки,	сод. митохондр., саркоплазм. ретикулум, Т трубки,
сарколемма	есть	нет	есть
регуляция	нейрогенная	нейрогенная	нейрог. и гуморальная
поперечные полосы	есть	нет	есть
Активность соединения.	мощные, быстрые сокращения. Период рефрактерности мал- время отдыха мало.быстрое уставание.	медленный ритм	быстрый ритм, большое рефрактерное время -нет усталости.

Актино-миозиновый комплекс. Все мышечные кл. содержат большое количество специальных сократительных белков — их 60-80% от общего количества белков мышц. Главными сократительными

белками являются фибриллярные белки: — миозин — образует толстые нити; — актин — образует тонкие нити. Для регуляции сокращения используются глобулярные белки: тропонин-тропомиозин.

Миозин — 2-х цепочечная структура 1=180 нм и 0=2,5 нм. Актин — 2-х спиральная пептидная цепь.

Механизм сокращения: Актин и миозин в фибрилле пространственно разделены. Нервный импульс вызываетвыделение ацетилхолина в синапртическую щель нервно-мышечного соединения. Это

вызывает деполяризацию постсинаптической мембраны после связывания медиатора и

распространения потенциала действия по клеточным мембранам и внутрь мышечного

волокна по Т трубкам. В результате взаимодействия актин-миозин происходит сокращение фибрилл. Это достигается за счет проталкивания головкой миозина актиновой нити в результате образования мостика. Когда импульс исчезает Са2+ восстанавливается, мостик между актином и миозином разрушается и мышца возвращается в исходное состояние.

Тропонин — глобулярный белок, имеющий 3 центра:

— Т — связывает с тропомиозином

— С — связывает Са2+

— 1 — ингибирует взаимодействие актин-миозин.

Фазы сокращения:

1. Латентный период — 0,05 сек.

2. Фаза сокращения — 0,1 сек

3. Период расслабления — 0,2 сек.

Биохимия работы мышц

1. АТФ + миозин-актиновый комплекс——-АДФ + Миозин + актин + Ф + энергия

2. АДФ + креатинин-фосфат——АТФ + креатин

3. Гликоген—Глюкоза ——Глюкоза + О2—-СО2 + Н2О + 38 АТФ (аэробный процесс)

4. Глюкоза—-2 молочная кислота + 2 АТФ (анаэробный процесс-разлр.нервн. оконч.-

5. Молочная к-та + О2—СО2 + Н2О (отдых) или Мол.к-та—глюкоза—гликоген.

Механизм сокращения скелетной мышцы

Укорочение мышцы является результатом сокращения множества саркомеров. При укорочении актиновые нити скользят относительно миозиновых, в результате чего длина каждого саркомера мышечного волокна уменьшается. При этом длина самих нитей остается неизменной. Миозиновые нити имеют поперечные выступы (поперечные мостики) длиной около 20 нм. Каждый выступ состоит из головки, которая соединена с миозиновой нитью посредством «шейки» (рис. 23).

При расслабленном состоянии мышцы головки поперечных мостиков не могут взаимодействовать с актиновыми нитями, поскольку их активные участки (места взаимного контакта с головками) изолированы тропомиозином. Укорочение мышцы является результатом конформационных изменений поперечного мостика: его головка совершает наклон с помощью сгибания «шейки».

Рис. 23. Ространственная организация сократительных и регуляторных белков в исчерченной мышце. Показано положение миозинового мостика (гребковый эффект, шейка согнута) в процессе взаимодействия сократительных белков в мышечных волокне (сокращение волокна)

Последовательность процессов, обеспечивающих сокращение мышечного волокна (электромеханическое сопряжение):

1. После возникновения ПД в мышечном волокне вблизи синапса (за счет электрического поля ПКП) возбуждение распространяется по мембране миоцита , в том числе по мембранам поперечных Т-трубочек . Механизм проведения ПД по мышечному волокну такой же, как и по безмиелиновому нервному волокну - возникший ПД вблизи синапса посредством своего электрического поля обеспечивает возникновение новых ПД в соседнем участке волокна и т.д. (непрерывное проведение возбуждения).

2. Потенциал действия Т-трубочек за счет своего электрического поля активирует потенциалуправляемые кальциевые каналы на мембране СПР , вследствие чего Са2+ выходит из цистерн СПР согласно электрохимическому градиенту.

3. В межфибриллярном пространстве Са2+ контактирует с тропонином , что приводит к его конформации и смещению тропомиозина, в результате чего на нитях актина обнажаются активные участки , с которыми соединяются головки миозиновых мостиков.

4. В результате взаимодействия с актином АТФазная активность головок миозиновых нитей усиливается , обеспечивая освобождение энергии АТФ, которая расходуется на сгибание миозинового мостика, внешне напоминающего движение весел при гребле (гребковое движение) (см. рис. 23), обеспечивающее скольжение актиновых нитей относительно миозиновых . На совершение одного гребкового движения расходуется энергия одной молекулы АТФ. При этом нити сократительных белков смещаются на 20 нм. Присоединение новой молекулы АТФ к другому участку головки миозина ведет к прекращению зацепления ее, но при этом энергия АТФ не расходуется. При отсутствии АТФ головки миозина не могут оторваться от актина - мышца напряжена; таков, в частности, механизм трупного окоченения.

5. После этого головки поперечных мостиков в силу своей эластичности возвращаются в исходное положение и устанавливают контакт со следующим участком актина ; далее вновь происходит очередное гребковое движение и скольжение актиновых и миозиновых нитей. Подобные элементарные акты многократно повторяются. Одно гребковое движение (один шаг) вызывает уменьшение длины каждого саркомера на 1%. При сокращении изолированной мышцы лягушки без нагрузки 50% укорочение саркомеров происходит за 0,1 с. Для этого необходимо совершение 50 гребковых движений.

Механизм мышечного сокращения

Миозиновые мостики сгибаются асинхронно, но в связи с тем, что их много и каждая миозиновая нить окружена несколькими актиновыми нитями, сокращение мышцы происходит плавно.

Расслабление мышцы происходит благодаря процессам, протекающим в обратной последовательности. Реполяризация сарколеммы и Т-трубочек ведет к закрытию кальциевых потенциалуправляемых каналов мембраны СПР. Са-насосы возвращают Са2+ в СПР (активность насосов возрастает при увеличении концентрации свободных ионов).

Снижение концентрации Са2+ в межфибриллярном пространстве вызывает обратную конформацию тропонина, в результате чего тропомиозиновые нити изолируют активные участки актиновых филаментов, что делает невозможным взаимодействие с ними головок поперечных мостиков миозина. Скольжение актиновых нитей вдоль миозиновых в обратном направлении происходит под действием сил гравитации и эластической тяги элементов мышечного волокна, что восстанавливает исходные размеры саркомеров.

Источником энергии для обеспечения работы скелетных мышц является АТФ, расходы которой значительны. Даже в условиях основного обмена на функционирование мускулатуры организм затрагивает около 25% всех своих энергоресурсов. Затраты энергии резко возрастают во время выполнения физической работы.

Запасы АТФ в мышечном волокне незначительны (5 ммоль/л) и могут обеспечить не более 10 одиночных сокращений.

Расход энергии АТФ необходим для осуществления следующих процессов.

Во-первых, энергия АТФ расходуется на обеспечение работы Nа/К-насоса (он поддерживает градиент концентрации Na+ и К+ внутри и вне клетки, формирующих ПП и ПД, обеспечивающего электромеханическое сопряжение) и работы Са-насоса, который понижает концентрацию Са2+ в саркоплазме по-сле сокращения мышечного волокна, что приводит к расслаблению.

Во-вторых, энергия АТФ расходуется на гребковое движение миозиновых мостиков (сгибание их).

Ресинтез АТФ осуществляется с помощью трех энергетических систем организма.

1. Фосфогенная энергетическая система обеспечивает ресинтез АТФ за счет имеющегося в мышцах высокоэнергоемкого КФ и образовавшейся при расщеплении АТФ аденозиндифосфорной кислоты (аденозиндифосфат, АДФ) с образованием креатина (К): АДФ + + КФ → АТФ + К. Это мгновенный ресинтез АТФ, при этом мышца может развивать большую мощность, но кратковременно - до 6 с, поскольку запасы КФ в мышце ограниченны.

2. Анаэробная гликолитическая энергетическая система обеспечивает ресинтез АТФ за счет энергии анаэробного расщепления глюкозы до молочной кислоты. Этот путь ресинтеза АТФ является быстрым, но тоже кратковременным (1-2 мин), так как накопление молочной кислоты тормозит активность гликолитических ферментов. Однако лактат, вызывая местный сосудорасширяющий эффект, улучшает кровоток в работающей мышце и снабжение ее кислородом и питательными веществами.

3. Аэробная энергетическая система обеспечивает ресинтез АТФ с помощью окислительного фосфорилирования углеводов и жирных кислот , протекающего в митохондриях мышечных клеток. Этот способ может обеспечить энергией работу мышц в течение нескольких часов и является основным способом энергетического обеспечения работы скелетных мышц.

Виды мышечных сокращений

В зависимости от характера сокращений мышцы различают три их вида: изометрическое, изотоническое и ауксотоническое .

Ауксотоническое сокращение мышцы заключается в одновременном изменении длины и напряжения мышцы. Этот вид сокращения характерно для натуральных двигательных актов и бывает двух видов: эксцентрическое, когда напряжение мышцы сопровождается ее удлинением - например, в процессе приседания (опускания), и концентрическое, когда напряжение мышцы сопровождается ее укорочением - например, при разгибании нижних конечностей после приседания (подъем).

Изометрическое сокращение мышцы - когда напряжение мышцы возрастает, а длина ее не изменяется. Этот вид сокращения можно наблюдать в эксперименте, когда оба конца мышцы зафиксированы и отсутствует возможность их сближения, и в естественных условиях - например, в процессе приседания и фиксации положения.

Изотоническое сокращение мышцы заключается в укорочении мышцы при ее постоянном напряжении. Этот вид сокращения возникает, когда сокращается ненагруженная мышца с одним закрепленным сухожилием, не поднимая (не перемещая) никакого внешнего груза либо поднимая груз без ускорения.

В зависимости от длительности сокращений мышцы выделяют два их вида: одиночное и тетаническое.

Одиночное сокращение мышцы возникает при однократном раздражении нерва или самой мышцы. Обычно мышца укорачивается на 5-10% от исходной длины. На кривой одиночного сокращения выделяют три основных периода: 1) латентный - время от момента нанесения раздражения до начала сокращения; 2) период укорочения (или развития напряжения) ; 3) период расслабления . Продолжительность одиночных сокращений мышц человека вариабельна. Например, у камбаловидной мышцы она составляет 0,1 с. В латентный период возникает возбуждение мышечных волокон и его проведение вдоль мембраны. Соотношения длительности одиночного сокращения мышечного волокна, его возбуждения и фазовые изменения возбудимости мышечного волокна показаны на рис. 24.

Длительность сокращения мышечного волокна значительно дольше таковой ПД потому, что необходимо время на работу Са-насосов для возвращения Са2+ в СПР и окружающую среду и большей инерционности механических процессов по сравнению с электрофизиологическими.

Рис. 24. Соотношение времени возникновения ПД (А) и одиночного сокращения (Б) медленного волокна скелетной мышцы теплокровного. Стрелка – момент нанесения раздражения. Время сокращения быстрых волокон в несколько раз короче

Тетаническое сокращение - это длительное сокращение мышцы, возникающее под действием ритмического раздражения, когда каждое последующее раздражение или нервные импульсы поступают к мышце, пока она еще не расслабилась. В основе тетанического сокращения лежит явление суммации одиночных мышечных сокращений (рис. 25) - увеличение амплитуды и длительности сокращения при нанесении на мышечное волокно или целую мышцу двух и более быстро следующих друг за другом раздражений.

Рис. 25. Суммация сокращений икроножной мышцы лягушки: 1 – кривая одиночного сокращения в ответ на первое раздражение расслабленной мышцы; 2 – кривая одиносного сокращения той же мышцы в ответ на второе раздражние; 3 – кривая суммированного сокращения, полученного в результате спаренного раздражения сокращающейся мышцы (обозначено стрелками )

При этом раздражения должны поступать в период предыдущего сокращения. Увеличение амплитуды сокращений объясняется увеличением концентрации Са2+ в гиалоплазме при повторном возбуждении мышечных волокон, поскольку Са-помпа не успевает возвращать его в СПР. Са2+ обеспечивает увеличение числа зон зацепления миозиновых мостиков с нитями актина.

Если повторные импульсы или раздражения поступают в фазу расслабления мышц, возникает зубчатый тетанус . Если повторные раздражения приходятся на фазу укорочения, возникает гладкий тетанус (рис. 26).

Рис. 26. Сокращение икроножной мышцы лягушки при различной частоте раздражения седалищного нерва: 1 – одиночное сокращение (частота 1 Гц); 2,3 – зубчатый тетанус (15-20 Гц); 4,5 – гладкий тетанус (25-60 Гц); 6 – расслабление при пессимальной частоте раздражения (120 Гц)

Амплитуда сокращения и величина напряжения, развиваемые мышечными волокнами при гладком тетанусе, обычно в 2-4 раза больше, чем при одиночном сокращении. Тетаническое сокращение мышечных волокон, в отличие от одиночных сокращений, быстрее вызывает их утомление.

При возрастании частоты стимуляции нерва или мышцы амплитуда гладкого тетануса увеличивается. Максимальный тетанус получил название оптимума. Увеличение тетануса объясняется накоплением Са2+ в гиалоплазме. При дальнейшем увеличении частоты стимуляции нерва (около 100 Гц) мышца расслабляется вследствие развития блока проведения возбуждения в нервно-мышечных синапсах - пессимум Введенского (частота раздражения пессимальная ) (см. рис. 26). Пессимум Введенского можно получить и при прямом, но более частом раздражении мышцы (около 200 имп./с), однако при этом для чистоты эксперимента следует заблокировать нервно-мышечные синапсы. Если после возникновения пессимума уменьшить частоту стимуляции до оптимальной, то амплитуда мышечного сокращения мгновенно возрастает - свидетельство того, что пессимум не является результатом утомления мышцы или истощением энергетических ресурсов.

В естественных условиях отдельные мышечные волокна чаще сокращаются в режиме зубчатого тетануса, однако сокращение целой мышцы напоминает гладкий тетанус, вследствие асинхронности их сокращения.

Подвижность является характерным свойством всех форм жизни. Направленное движение имеет место при расхождении хромосом в процессе клеточного деления, активном транспорте молекул, пе­ремещении рибосом в ходе белкового синтеза, сокращении и рас­слаблении мышц. Мышечное сокращение – наиболее совершенная форма биологической подвижности. В основе любого движения, в том числе и мышечного, лежат общие молекулярные механизмы.

У человека различают несколько видов мышечной ткани. По­перечно-полосатая мышечная ткань составляет мышцы скелета (скелетные мышцы, которые мы можем сокращать произвольно). Гладкая мышечная ткань входит в состав мышц внутренних орга­нов: желудочно-кишечного тракта, бронхов, мочевыводящих путей, кровеносных сосудов. Эти мышцы сокращаются непроиз­вольно, независимо от нашего сознания.

В данной лекции мы рассмотрим строение и процессы сокращения и расслабления скелетных мышц, поскольку именно они пред­ставляют наибольший интерес для биохимии спорта.

Механизм мышечного сокращения до настоящего времени раскрыт не полностью.

Достоверно известно следующее.

1. Источником энергии для мышечного сокращения являются молекулы АТФ.

2. Гидролиз АТФ катализируется при мышечном сокращении миозином, обладающим ферментативной активностью.

3. Пусковым механизмом мышечного сокращения является повышение концентрации ионов кальция в саркоплазме миоцитов, вызываемое нервным двигательным импульсом.

4. Во время мышечного сокращения между тонкими и толстыми нитями миофибрилл возникают поперечные мостики или спайки.

5. Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

Гипотез объясняющих механизм мышечного сокращения много, но наиболее обоснованной является так называемая гипотеза (теория) «скользящих нитей» или «гребная гипотеза».

В покоящейся мышце тонкие и толстые нити находятся в разъединенном состоянии.

Под воздействием нервного импульса ионы кальция выходят из цистерн саркоплазматической сети и присоединяются к белку тонких нитей – тропонину. Этот белок меняет свою конфигурацию и меняет конфигурацию актина. В результате образуется поперечный мостик между актином тонких нитей и миозином толстых нитей. При этом повышается АТФазная активность миозина. Миозин расщепляет АТФ и за счет выделившейся при этом энергии миозиновая головка подобно шарниру или веслу лодки поворачивается, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу.

Совершив поворот, мостики между нитями разрываются. АТФазная активность миозина резко снижается, прекращается гидролиз АТФ. Однако при дальнейшем поступлении нервного импульса поперечные мостики вновь образуются, так как процесс, описанный выше, повторяется вновь.

В каждом цикле сокращения расходуется 1 молекула АТФ.

В основе мышечного сокращения лежат два процесса:

спиральное скручивание сократительных белков;

циклически повторяющееся образование и диссоциация ком­плекса между цепью миозина и актином.

Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва, где выделяется нейрогормон ацетилхолин, функцией которого яв­ляется передача импульсов. Сначала ацетилхолин взаимодействует с ацетилхолиновыми рецепторами, что приводит к распростране­нию потенциала действия вдоль сарколеммы. Все это вызывает увеличение проницаемости сарколеммы для катионов Na + , которые устремляются внутрь мышечного волокна, нейтрализуя отрицатель­ный заряд на внутренней поверхности сарколеммы. С сарколеммой связаны поперечные трубочки саркоплазматического ретикулума, по которым распространяется волна возбуждения. От трубочек волна возбуждения передается мембранам пузырьков и цистерн, которые оплетают миофибриллы на участках, где происходит взаи­модействие актиновых и миозиновых нитей. При передаче сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума, последние начина­ют освобождать находящийся в них Са 2+ . Высвобожденный Са 2+ связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее на актин. Актин как бы освобождается из комплекса с компонентами тонких филаментов, в котором он находился. Далее актин взаимодействует с мио­зином, и результатом такого взаимодействия является образова­ние спайки, что делает возможным движение тонких нитей вдоль толстых.

Генерация силы (укорочение) обусловлена характером взаи­модействия между миозином и актином. На миозиновом стержне имеется подвижный шарнир, в области которого происходит по­ворот при связывании глобулярной головки миозина с опреде­ленным участком актина. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленных участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов (тонких нитей) в Н-зону. Здесь они контактируют (при макси­мальном укорочении) или даже перекрываются друг с другом, как это показано на рисунке.

в

Рисунок. Механизм сокращения: а – состояние покоя; б – умеренное сокращение; в – максимальное сокращение

Энергию для этого процесса поставляет гидролиз АТФ. Когда АТФ присоединяется к головке молекулы миозина, где локализо­ван активный центр миозиновой АТФазы, связи между тонкой и толстой нитями не образуется. Появившийся катион кальция нейтрализует отрицательный заряд АТФ, способствуя сближению с активным центром миозиновой АТФазы. В результате происхо­дит фосфорилирование миозина, т. е. миозин заряжается энергией, которая используется для образования спайки с актином и для продвижения тонкой нити. После того как тонкая нить про­двинется на один «шаг», АДФ и фосфорная кислота отщепляются от актомиозинового комплекса. Затем к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, и весь процесс повторяет­ся со следующей головкой молекулы миозина.

Затрата АТФ необходима и для расслабления мышц. После прекращения действия двигательного импульса Са 2+ переходит в цистерны саркоплазматического ретикулума. Тн-С теряет свя­занный с ним кальций, следствием этого являются конформаци-онные сдвиги в комплексе тропонин-тропомиозин, и Тн-I снова закрывает активные центры актина, делая их неспособными взаимодействовать с миозином. Концентрация Са 2+ в области со­кратительных белков становится ниже пороговой, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин.

В этих условиях эластические силы стромы, деформированной в момент сокращения, берут верх, и мышца расслабляется. При этом тонкие нити извлекаются из пространства между толстыми нитями диска А, зона Н и диск I приобретают первоначальную длину, линии Z отдаляются друг от друга на прежнее расстояние. Мышца становится тоньше и длиннее.

Скорость гидролиза АТФ при мышечной работе огромна: до 10 мк моль на 1 г мышцы за 1 мин. Общие запасы АТФ невелики, поэтому для обеспечения нормальной работы мышц АТФ должна восстанавливаться с той же скоростью, с какой она расходуется.

Расслабление мышцы происходит после прекращения поступления длительного нервного импульса. При этом проницаемость стенки цистерн саркоплазматической сети уменьшается, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, используя энергию АТФ, уходят в цистерны. Удаление ионов кальция в цистерны ретикулума после прекращения двигательного импульса требует значительных энерготрат. Так как удаление ионов кальция происходит в сторону более высокой концетрации, т.е. против осмотического градиента, то на удаление каждого иона кальция затрачивается две молекулы АТФ. Концентрация ионов кальция в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня. Белки вновь приобретают конформацию характерную для состояния покоя.

Введение

Основой всех типов мышечного сокращения служит взаимодействие актина и миозина . В скелетных мышцах за сокращение отвечают миофибриллы (примерно две трети сухого веса мышц). Миофибриллы - структуры толщиной 1 - 2 мкм, состоящие из саркомеров - структур длиной около 2,5 мкм, состоящих из актиновых и миозиновых (тонких и толстых) филаментов и Z-дисков, соединённых с актиновыми филаментами. Сокращение происходит при увеличении концентрации в цитоплазме ионов Ca 2+ в результате скольжения миозиновых филаментов относительно актиновых. Источником энергии сокращения служит АТФ . КПД мышечной клетки около 50 %.

Скольжение миозина относительно актина

Головки миозина расщепляют АТФ и за счет высвобождающейся энергии меняют конформацию, скользя по актиновым филаментам. Цикл можно разделить на 4 стадии:

1. Свободная головка миозина связывается с АТФ и гидролизует его до АДФ и фосфата и остаётся связанной с ними. (Обратимый процесс - энергия, выделившаяся в результате гидролиза, запасается в изменённой конформации миозина).
2. Головки слабо связываются со следующей субъединицей актина, фосфат отделяется, и это приводит к прочному связыванию головки миозина с актиновым филаментом. Эта реакция уже необратима.
3. Головка претерпевает конформационное изменение, производящее подтягивание толстого филамента к Z-диску (или, что эквивалентно, свободных концов тонких филаментов друг к другу).
4. Отделяется АДФ, за счёт этого головка отделяется от актинового филамента. Присоединяется новая молекула АТФ.

Далее цикл повторяется до уменьшения концентрации ионов Ca 2+ или исчерпании запаса АТФ (в результате смерти клетки). Скорость скольжения миозина по актину ≈15 мкм/сек. В миозиновом филаменте много (около 500) молекул миозина и, следовательно, при сокращении цикл повторяется сотнями головок сразу, что и приводит к быстрому и сильному сокращению. Следует заметить, что миозиин ведёт себя как фермент - актин-зависимая АТФаза. Так как каждое повторение цикла связано с гидролизом АТФ, а следовательно, с положительным изменением свободной энергии , то процесс однонаправленный. Миозин движется по актину только в сторону плюс-конца.

Последовательные стадии

Источник энергии для сокращения

Для сокращения мышцы используется энергия гидролиза АТФ, но мышечная клетка имеет крайне эффективную систему регенерации запаса АТФ, так что в расслабленной и работающей мышце содержание АТФ примерно равно. Фермент фосфокреатинкиназа катализирует реакцию между АДФ и креатинфосфатом , продукты которой - АТФ и креатин . Креатинфосфат содержит больше запасённой энергии, чем АТФ. Благодаря этому механизму при вспышке активности в мышечной клетке падает содержание именно креатинфосфата, а количество универсального источника энергии - АТФ - не изменяется. Механизмы регенерации запаса АТФ могут различаться в зависимости от парциального давления кислорода в окружающих тканях (см. Анаэробные организмы).

Механизм регуляции

В основном в регуляции мышечной активности участвуют нейроны , но есть случаи, когда сокращением гладкой мускулатуры управляют и гормоны (например, адреналин и окситоцин). Сигнал о сокращении можно разделить на несколько этапов:

От клеточной мембраны до саркоплазматического ретикулума

Воздействие медиатора, выделившегося из мотонейрона , вызывает потенциал действия на клеточной мембране мышечной клетки, который передаётся далее с помощью специальных впячиваний мембраны, называемых Т-трубочками , которые отходят от мембраны внутрь клетки. От Т-трубочек сигнал передаётся саркоплазматическому ретикулуму - особому компартменту из уплощенных мембранных пузырьков (эндоплазматической сети мышечной клетки), окружающих каждую миофибриллу. Этот сигнал вызывает открытие Ca 2+ -каналов в мембране ретикулума. Обратно ионы Ca 2+ попадают в ретикулум с помощью мембранных кальциевых насосов - Ca 2+ -АТФазы .

От выделения ионов Ca 2+ до сокращения миофибрилл

Механизм сокращения мышц с учётом тропонина и тропомиозина

Для того, чтобы контролировать сокращение, к актиновому филаменту прикрепляется белок тропомиозин и комплекс из трёх белков - тропонин (субъединицы этого комплекса называются тропонинами T,I и C). Тропонин C - близкий гомолог другого белка, кальмодулина . Через каждые семь субъединиц актина расположен только один тропониновый комплекс. Связь актина с тропонином I перемещает тропомиозин в положение, мешающее связи миозина с актином. Тропонин C связывается с четырьмя ионами Ca 2+ и ослабляет действие тропонина I на актин, и тропомиозин занимает положение, не препятствующее связи актина с миозином.

Основные белки миофибрилл

Белок	Доля белка %	Его мол. масса, kDa	Его функция
Миозин	44	510	Главный компонент толстых филаментов. Образует связи с актином. Движется по актину за счёт гидролиза АТФ.
Актин	22	42	Главный компонент тонких филаментов. Во время сокращения мышцы по нему движется миозин.
Титин	9	2500	Большой гибкий белок, образующий цепь для связывания миозина с Z-диском.
Тропонин	5	78	Комплекс из трёх белков, регулирующий сокращение при связывании с ионами Ca 2+ .
Тропомиозин	5	64	Связанный с актиновыми филаментами стержневидный белок, блокирующий движение миозина.
Небулин	3	600	Длинный нерастяжимый белок, связанный с Z-диском и идущий параллельно актиновым филаментам.

Литература

• Б. Альбертс, Д. Брей, Дж. Льюис, М. Рефф, К. Робертс, Дж. Уотсон, Молекулярная биология клетки - В 3-х т. - Пер. с англ. - Т.2. - М.: Мир, 1994. - 540 с.
• М. Б. Беркинблит, С. М. Глаголев, В. А. Фуралев, Общая биология - В 2-х ч. - Ч.1. - М.:МИРОС, 1999. - 224 с.: ил.

См. также

Мышечная система

Wikimedia Foundation . 2010 .

• Samsung SGH-Z700
• Samsung SGH-E910

Смотреть что такое "Мышечное сокращение" в других словарях:

МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ - укорочение или напряжение мышц в ответ на раздражение, вызываемое разрядом двигат. нейронов. Принята модель М. с, согласно к рой при возбуждении поверхности мембраны мышечного волокна потенциал действия распространяется сначала по системе… … Биологический энциклопедический словарь

мышечное сокращение - raumens susitraukimas statusas T sritis Kūno kultūra ir sportas apibrėžtis Raumens ilgio kitimas cheminei energijai virstant mechanine ir šilumine. Skiriamas auksotoninis, izometrinis, izotoninis, maksimalusis ir pavienis raumens… … Sporto terminų žodynas

мышечное сокращение - raumens susitraukimas statusas T sritis Kūno kultūra ir sportas apibrėžtis Raumenį sudarančių skaidulų patrumpėjimas arba įtampos kitimas atliekant judesį (veiksmą). atitikmenys: angl. muscle contraction vok. Muskelkontraktion, f rus. мышечное… … Sporto terminų žodynas

мышечное сокращение - см. Сокращение … Большой медицинский словарь

Мышечное сокращение - укорочение мышцы, в результате которого она производит механическую работу. М. с. обеспечивает способность животных и человека к произвольным движениям. Наиболее важная составная часть мышечной ткани (См. Мышечная ткань) белки (16,5… …

МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ - основная функция мышечной ткани укорочение или напряжение мышц в ответ на раздражение, вызываемое разрядом двигательных нейронов. М. с. лежит в основе всех движений человеческого тела. Различают М. с. изометрическое, когда мышца развивает усилие… … Психомоторика: cловарь-справочник

Изометрическое мышечное сокращение - сокращение мышцы, выражающееся в усилении её напряжения при неизменной длине (например, сокращение мышцы конечности, оба конца которой закреплены неподвижно). В организме к И. м. с. приближается напряжение, развиваемое мышцей при попытке… … Большая советская энциклопедия