Большую роль в этом процессе играют ионы кальция и саркоплазматические белки - кальсеквестрин и белок с высоким сродством к кальцию. Мембраны саркоплазматического ретикулума окружают мышечные нити. Эти белки расположены в цистернах СПР на внутренней мембране, где связывают ионы Са 2+ . Кальсеквестрин - кислый гликопротеин (ММ 45 000 Да), способен присоединять 45 ионов Са 2+ , белок с высоким сродством к кальцию (ММ 55 000 Да) связывает 25 ионов Са 2+ . Перенос Са 2+ из цистерн происходит по градиенту концентрации простой диффузией; перенос Са 2+ из цитоплазмы в цистерны - против градиента при участии Са 2+ -зависимой АТФазы и АТФ. В состоянии покоя система активного транспорта накапливает кальций в цистернах. Сокращение мышцы начинается с прихода потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва. В синапс выделяется ацетилхолин , который связывается с постсинаптическими рецепторами мышечного волокна. Далее потенциал действия распространяется вдоль сарколеммы к поперечным трубочкам Т-системы. В области Z-линий происходит передача сигнала от поперечных трубочек на цистерны саркоплазматического ретикулума.

Деполяризация мембран цистерн приводит к высвобождению кальция и началу мышечного сокращения. Кальций связывается с субъединицей С тропонина. Это изменяет конформацию всей молекулы тропонина - субъединица I перестает мешать взаимодействию актина с миозином; изменение конформации субъединицы Т передается на тропомиозин. Далее тропомиозин поворачивается на 20° и открывает закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Головка миозина, которая в покое представляет собой комплекс АДФ+Ф н +миозин, присоединяется к актину перпендикулярно, причем актин обладает к этому комплексу большим сродством (образование поперечных мостиков). Присоединение актина вызывает быстрое освобождение АДФ и Ф н из миозина. Это приводит к изменению конформации, и головка миозина поворачивается на 45° (рабочий ход). Поворот головки, связанной с актином, вызывает перемещение тонкой нити относительно миозина. К головке миозина вместо ушедших АДФ и Ф н вновь присоединяется АТФ, образуя комплекс М+АТФ. Актин обладает к нему малым сродством, что вызывает отсоединение головки миозина (разрыв поперечных мостиков). Она вновь становится перпендикулярно тонкой нити. В головке миозина, не связанной с актином, происходит гидролиз АТФ. Вновь образуется комплекс АДФ+Ф н +миозин, и все повторяется. Присоединение АТФ к миозину и гидролиз АТФ происходят очень быстро, однако продукты гидролиза АДФ и Ф н отщепляются от миозина медленно.

После прекращения действия двигательного импульса Са 2+ с помощью Са 2+ -зависимой АТФазы переходит в саркоплазматический ретикулум. Уход кальция из комплекса тропонина приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина, делая его неспособным взаимодействовать с миозином, - мышца расслабляется.

Для здоровья мышечной ткани важны процессы нервно-мышечной передачи. 1) При миастении в крови находят антитела против собственных рецепторов ацетилхолина, что проявляется мышечной слабостью.
2). Ряд лекарственных препаратов (атропин, сукцинилхолин, яд кураре) ингиби­руют рецепторные белки, ч ем блокируют нервно-мышечное проведение.
3). Лекарственные препараты (неостигмин, эзерин) ингибируют ацетилхолин-эстеразу , тем самым, усиливая действие ацетилхолина.
4). Более мощными ингибиторами фермента являются органические фтор­фосфаты. Они образуют прочную связь с ацетилхолинэстеразой и вызывают смерть от остановки дыхания. Это нервно-паралитические яды - табун, зарин.

по предмету

«Биохимия»

«Биохимия мышечного сокращения»

Выполнил: студент 3 курса ЕГФ

отделения «Валеология», гр. 1А

Литвиченко Е.М.

Проверил: Сайкович Е.Г.

г. Новосибирск 2000 г.

Интерес биохимии к процессам происходящим в сокращающихся мышцах основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может быть даже более важным – это раскрытие механизма превращения электрической энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.

Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы происходящие в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна. Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы – особым образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки. Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин , а тонких – актин . Миозиновые и актиновые нити – главный компонент всех сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей в миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер – участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине, и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь прикреплены к Z-пластинам.

Сокращение происходит путем скольжения тонких актиновых и толстых миозиновых нитей навстречу друг другу или вдвигания актиновых нитей между миозиновыми в направлении М-линии. Максимальное укорочение достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются к концам миозиновых нитей. При сокращении саркомер укорачивается на 25-50 %.

Саркоплазма, вмещающая миофибриллы, пронизана между ними сетью цистерн и трубочек эндоплазматического ретикулума, а также системой поперечных трубочек, которые тесно контактируют с ним, но не сообщаются.

Строение миозиновых нитей.

Миозиновые нити образованы белком миозином, молекула которого содержит две идентичные тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой около 200 000 и четыре легкие цепи (около 20 000). Каждая тяжелая цепь на большей части своей длины имеет конформацию a-спирали, и обе тяжелые цепи скручены между собой, образуя часть молекулы в форме палочки. С противоположных концов каждой цепи присоединены по две легкие цепи, вместе с глобулярной формой этих концов цепи они образуют «головки» молекул. Палочкообразные концы молекул могут соединяться друг с другом продольно, образуя пучки, головки молекул при этом располагаются кнаружи от пучка по спирали. Кроме того, в области М-линии пучки соединяются между собой «хвост в хвост». Каждая миозиновая нить содержит около 400 молекул миозина.

молекулы актина

молекулы тропонина молекулы тропомиозина

Другой белок, входящий в актиновые нити – тропомиозин – имеет форму палочек, он располагается вблизи желобков спиральной ленты фибриллярного актина, вдоль нее. Размер его в длину в 8 раз больше размера глобулярного актина, потому одна молекула тропомиозина контактирует сразу с семью молекулами актина и концами связаны друг с другом, образуя третью продольную спирально закрученную цепочку.

Третий белок актиновых нитей – тропонин – состоит из трех разных субъединиц и имеет глобулярную форму. Он нековалентно связан и с актином и тропомиозином таким образом, что на одну молекулу тропонина приходится одна молекула тропомиозина, кроме того одна из его субъединиц содержит Ca- связывающие центры. Тонкие актиновые нити прикреплены к Z-пластинам, тоже белковым структурам.

Механизм сокращения мышцы.

Сокращение мышц есть результат укорочения каждого саркомера, максимальное укорочение саркомера достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются вплотную к концам миозиновых нитей.

В сокращении мышц у актиновых и миозиновых нитей свои роли: миозиновые нити содержат активный центр для гидролиза АТФ, устройство для превращения энергии АТФ в механическую энергию, устройство для сцепления с актиновыми нитями и устройства для восприятия регуляторных сигналов со стороны актиновых нитей, актиновые нити имеют механизм сцепления с миозиновыми нитями и механизм регуляции сокращения и расслабления.

Сокращение мышцы включается потенциалом действия нервного волокна, который через нервно-мышечный синапс при посредстве медиатора трансформируется в потенциал действия сарколеммы и трубочек Т-системы. Ответвления трубочек окружают каждую миофибриллу и контактируют с цистернами саркоплазматического ретикулума. В цистернах в значительной концентрации содержится Ca . Потенциал действия, поступающий по трубочкам, вызывает высвобождение ионов Ca 2+ из цистерн саркоплазматического ретикулума. Ионы Ca 2+ присоединяются к Сa-связывающей субъединице тропонина. В присутствии ионов Ca 2+ на мономерах актиновых нитей открываются центры связывания миозиновых головок, причем по всей системе тропонин – тропомиозин – актин. Как результат этих изменений – миозиновая головка присоединяется к ближайшему мономеру актина.

Головки миозина обладают высоким сродством к АТФ, так что в мышце большинство головок содержит связанный АТФ. Присоединение головки миозина к актину, активирует АТФ-азный центр, АТФ гидролизуется, АДФ и фосфат покидают активный центр, что приводит к изменению конформации миозина: возникает дополнительное напряжение, стремящееся уменьшить угол между головкой и хвостом молекулы миозина, т.е. наклонить головку в направлении М-линии. Поскольку миозиновая головка соединена с актиновой нитью, то, наклоняясь в сторону М-линии она смещает в этом же направлении и актиновую нить.

АДФ, высвобождаемые с множества головок проходят следующую трансформацию:

2 АДФ ® АТФ + АМФ

Освобожденные от АТФ головки снова притягивают к себе АТФ в связи с его высоким сродство, о чем уже упоминалось выше, присоединение АТФ уменьшает сродство миозиновой головки с актиновыми нитями и миозин возвращается в исходное состояние. Далее повторяется весь цикл с самого начала, но поскольку в предыдущем цикле актиновая нить за счет своего движения приблизила Z-пластинку, то та же самая головка миозина присоединяется уже к другому мономеру актина ближе к Z-пластинке.

Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити работают одновременно, втягивая таким образом актиновую нить.

Источники энергии мышечного сокращения.

Скелетная мышца, работающая с максимальной интенсивностью, потребляет в сотни раз больше энергии, чем покоящаяся, причем переход от состояния покоя к состоянию максимальной работы происходит за доли секунды. В связи с этим у мышц совсем по-другому построен механизм изменения скорости синтеза АТФ в очень широких пределах.

Как уже упоминалось при мышечном сокращении большое значение имеет процесс синтеза АТФ из АДФ, высвобождаемых из миозиновых головок. Это происходит при помощи, имеющегося в мышцах высокоэнергетического вещества креатинфосфата , которое образуется из креатина и АТФ при действии креатинкиназы :

C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2

N-CH 3 +АТФ- N-CH 3 + АДФ

Креатин Креатинфосфат

Эта реакция легко обратима и идет анаэробно, что обеспечивает быстрое включение мышц в работу на ранних этапах. При продолжении нагрузки роль такого энергетического обеспечения снижается, а на его замену приходят гликогеновые механизмы обеспечения большим количеством АТФ.

Библиография:

Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983

Д. Мецлер «Биохимия», М., 1980

А. Ленинджер «Основы биохимии», М., 1985

1 стадия – в стадии покоя миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Ф н, но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Образуется стабильный комплекс: миозин-АДФ-Ф н.

2 стадия – возбуждение двигательного нерва приводит к освобождению ионов Са 2+ из саркоплазматического ритикулума мышечного волокна. Ионы Са 2+ связываются тропонином С (Тн-С). В результате этого взаимодействия изменяется конформация всей молекулы тропонина, а затем – тропомиозина. Вследствие этого в актине открываются центры связывания с миозином. Миозиновая «головка» связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол около 90 0 .

3 стадия – присоединение актина к миозину обеспечивает высвобождение АДФ и Ф н из актин-миозинового комплекса. Это приводит к изменению конформации этого комплекса и угол между актином и миозиновой «головкой» изменяется с 90 0 до 45 0 . В результате изменения угла филаменты актина втягиваются между филаментами миозина, т. е. происходит их скольжение навстречу друг другу. Укорачиваются саркомеры, сокращаются мышечные волокна.

4 стадия – новая молекула АТФ связывается с комплексом актин-миозин.

5 стадия – комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F-актина. Филаменты возвращаются в исходное состояние, мышца расслабляется. Затем цикл возобновляется.

Н 2 О

актин

АТФ-миозин

актин-миозин-АТФ миозин-АДФ-Ф н

АТФ актин

актин-миозин актин-миозин-АДФ-Ф н

АДФ, Ф н

Рис. 33.1. Цикл мышечного сокращения

Движущая сила мышечного сокращения – энергия, освобождающаяся при гидролизе АТФ.

Роль ионов кальция в регуляции мышечного сокращения

Ключевая роль в регуляции мышечного сокращения принадлежит ионам кальция (Са 2+). Миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться лишь при наличии в среде определенных концентраций ионов кальция. В покоящейся мышце концентрация ионов Са 2+ поддерживается ниже пороговой величины при участии Са 2+ -зависимой АТФазы. В состоянии покоя эта система активного транспорта накапливает кальций в цистернах саркоплазматического ретикулума и трубочках Т-системы.

Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва. В синапс выделяется ацетилхолин, который связывается с постсинаптическими рецепторами мышечного волокна. Далее потенциал действия распространяется вдоль сарколеммы к поперечным трубочкам Т-системы и происходит передача сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума. Последние начинают освобождать находящийся в них кальций в саркоплазму. Концентрация Са 2+ увеличивается с 10 -7 до 10 -5 ммоль/л. Кальций связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее  на актин. Открываются закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Актин взаимодействует с миозином, что инициирует сокращение мышечного волокна.

После прекращения действия двигательного импульса кальций с помощью Са 2+ -зависимой АТФазы откачивается из цитоплазмы в цистерны саркоплазматического ретикулума. Уход кальция из комплекса с Тн-С приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина. Миозиновая «головка» отсоединяется от актина. Мышца расслабляется.

Кальций является аллостерическим модулятором мышечного сокращения.

Рассмотрим, к чему сводятся представления о механизме попеременного сокращения и расслабления мышц. В настоящее время принято считать, что биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий (рис. 20.8):

1) миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Н 3 РО 4 (P i), но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза . Поэтому данный процесс носит скорее стехиометрический, чем каталитический, характер (см. рис. 20.8, а);

По современным представлениям, в покоящейся мышце (в миофибрил-лах и межфибриллярном пространстве) концентрация ионов Са 2+ поддерживается ниже пороговой величины в результате связывания их структурами (трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети и так называемой Т-системой при участии особого Са 2+ -связывающего белка , получившего название кальсеквестрина, входящего в состав этих структур.

Возможность пребывания живой мышцы в расслабленном состоянии при наличии в ней достаточно высокой концентрации АТФ объясняется снижением в результате действия кальциевой помпы концентрации ионов Са 2+ в среде, окружающей миофибриллы, ниже того предела, при котором еще возможны проявление АТФазной активности и сократимость акто-миозиновых структур волокна. Быстрое сокращение мышечного волокна при его раздражении от нерва (или электрическим током) является результатом внезапного изменения проницаемости мембран и как следствие выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и Т-системы некоторого количества ионов Са 2+ в саркоплазму.

Как отмечалось, «чувствительность» актомиозиновой системы к ионам Са 2+ (т.е. потеря актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са 2+ до 10 –7 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе (на нитях F-акти-на)

Рубрика: "Биохимия". Морфологическая организация скелетной мышцы. Роль внутриклеточных структур в жизнедеятельности мышечной клетки. Структурная организация и молекулярное строение миофибрилл. Химический состав мышцы. Роль АТФ в сокращении и расслаблении мышечного волокна. Механизм мышечного сокращения. Последовательность химических реакций в мышце при ее сокращении. Расслабление мышцы.

Специфической функцией мышц является обеспечение двигательной функции - сокращения и расслабления. В связи с выполнением этой важной функции строение мышечной клетки и ее химический состав имеет ряд специфических особенностей.
70-80% массы мышц составляет вода, 20-26% сухой остаток.
Характерным для мышц является высокое содержание белка 16,5-20,9%. Это обусловлено тем, что кроме белков, присущим и другим клеткам, в мышцах имеются специфические сократительные белки, составляющие 45% всех белков мышечной клетки. Остальную массу белков составляют белки саркоплазмы (около 30%) и белки стромы (15% от общего количества).
Скелетная мышца состоит из пучков волокон, заключенных в общую соединительную оболочку-сарколемму. Внутри каждого волокна находится около сотни или более миофибрилл, длинных специализированных органелл мышечной клетки, осуществляющих функции сокращения. Каждая миофибрилла состоит из нескольких параллельных нитей, так называемых филаментов двух типов - толстых и тонких, которые располагаются в ней гексагонально; каждый толстый филамент окружен шестью тонкими. Структурная связь между филаментами осуществляется только регулярно расположенными «поперечными мостиками». При сокращении и расслаблении филаменты тонкие скользят вдоль толстых и не изменяют своей длины. При этом связи между филаментами двух типов разрушаются и возникают вновь. Толстые нити главным образом состоят из белка миозина, а тонкие- из актина. Сократительный белок миозин характеризуется высокой молекулярной массой (более 440000).
Особенностью миозина является то, что он имеет участки, обладающие ферментативной активностью (АТФ - азная активность), проявляющаяся в присутствии Са2+. Под влиянием миозина АТФ расщепляется на АДФ и неорганический фосфат (Н3РО4). Выделяющаяся энергия используется для мышечного сокращения.
Актин – сократительный белок, с более низкой молекулярной массой (около 420000). Он может существовать в двух формах: глобулярной (G -актин) и фибриллярной (F - актин). F- актин- полимер G- актина. F – актин - активирует АТФ - азу миозина, что создает движущую силу, вызывающую скольжение тонких и толстых нитей друг относительно друга. Кроме этих двух основных белков сократительная система содержит регуляторные белки, локализованные в тонких (актиновых нитях) –тропомиозин В и тропонин, состоящий из трех субъединиц: J, С и Т.
Тропомиозин В имеет нитчатую спирализованную структуру и расположен в бороздке спиральной цепи F-актина. Тропонин связан с тропомиозином В и может образовывать комплексы с актином и миозином.
Комплекс тропомиозин В–тропонин называют расслабляющим белком, так как он связан с прцессом расслабления сократившейся фибриллы. Из тонких нитей выделены еще 2 белка: и – актин , являющийся, видимо, белками, укрепляющими сложную структуру тонких нитей. Ориентировочно в миофибрилле содержится миозина, актина, тропомиозина и тропонина по отношению к общему белку 55, 25, 15 и 5 % соответственно. Следует отметить еще два мышечных белка: миостромин и миоглобин . Миостромины составляют основу мышечной стромы, это труднорастворимые белки, не извлекаемые из мышцы солевыми растворами. Мышечная строма обладает эластичностью, что имеет существенное значение для расслабления мышцы после ее сокращения. Миоглобин – белок, содержащий железо и близкий по строению и функциям к белку эритроцитов – гемоглобину. Он обладает значительно - большим сродством к кислороду, чем гемоглобин и, накапливая приносимый кровью кислород, является запасным резервуаром кислорода в мышце.
Из небелковых веществ следует отметить кроме АТФ прежде всего креатинфосфат (КФ) и гликоген . КФ – первый мощный резерв ресинтеза (восстановления) АТФ, затрачиваемый на мышечные сокращения. Гликоген – основной запасной углеводный источник энергии мышцы. Мышца содержит ряд промежуточных продуктов обмена углеводов: (пировиноградная, молочная кислоты и др.) и большое количество минеральных ионов. Наиболее высокое содержание в мышце К+ и РО4--, несколько меньше Nа +, Mg ++, Ca ++, Cl -, Fе3+, SО4--_.
Внутри мышечного волокна, под сарколеммой, находится саркоплазма – жидкий белковый раствор, окружающий сократительные элементы мышечного волокна – миофибриллы, а также другие структурные компоненты – органоиды, выполняющие определенную функцию. Это прежде всего – саркоплазматический ретикулум и Т-система , имеющие прямое отношение к мышечному сокращению. Саркоплазматический ретикулум непосредственно связан с сокращением и расслаблением мышцы, регулируя освобождение из своих элементов и обратный транспорт Са2+ в мышечном волокне. По Т-системе передается изменение электрического потенциала поверхностной мембраны элементам ретикулума, что приводит в них к освобождению ионов Са, поступающих к фибриллам и запускающих процесс мышечного сокращения. Митохондрии – содержат ферменты окислительных процессов, осуществляющие образование основного источника энергии мышечного сокращения – АТФ.
В основе мышечного сокращения лежит продольное перемещение миозиновых и актиновых филаментов друг относительно друга без изменения длины самих филаментов. Связь между филаментами осуществляется с помощью «поперечных мостиков» - головок миозина, выступающих с поверхности миозинового филамента и способных взаимодействовать с актином. Стимулом для включения сложного механизма мышечного сокращения служит нервный импульс, передаваемый на мышечную клетку двигательным нервом, быстро распространяющийся через сарколемму и вызывающий на окончании двигательного нерва (синапса) освобождение ацетилхолина – химического посредника (медиатора) в передаче нервного возбуждения. Выделение ацетилхолина на поверхность мембраны клетки создает разность потенциалов между ее наружной и внутренней поверхностью, связанную с изменением ее проницаемости для ионов Na+ и К+. В момент деполяризации сарколеммы деполяризуется и Т- система мышечной клетки. Так как Т-система контактирует со всеми фибриллами волокна, электрический импульс распространяется одновременно на все его саркомеры. Изменения в Т-системе сразу же передаются тесно прилегающим к ней мембранам ретикулума, вызывая увеличение их проницаемости, следствием чего является выход кальция в саркоплазму и миофибриллы. Сокращение происходит при увеличении концентрации Са2+ в пространстве между филаментами актина и миозина до 10-5 М.
Ионы Са2+ присоединяются к тропонину С (кальмодулину), что влечет за собой изменение конформации всего комплекса, тропомиозин отклоняется от головки миозина примерно на 20о, открывая активные центры актина, способные соединиться с миозином (заряженным энерг ией АТФ и находящимся в комплексе с АДФ и Фн в присутствии Mg++), образуя комплекс актомиозин.
Изменяется конформация глобулярной части молекулы миозина (головки), которая отклоняется на определенный угол, примерно на 45о от направления оси миозинового филамента и перемещает за собой тонкий актиновый филамент: происходит сокращение. Конформационное изменение миозина приводит к гидролизу АТФ под действием его АТФазы. АДФ и фосфатная группа выделяются в среду. Их место занимает другая молекула АТФ. В результате восстанавливается исходное состояние и рабочий цикл может повторяться. Частота рабочего цикла и его продолжительность определяется концентрацией Са2+ и наличием АТФ.
После прекращения действия двигательного импульса происходит обратный транспорт ионов Са2+ в саркоплазматический ретикулум, концентрация его между филаментами актина и миозина падает ниже 10-7 М, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин, укорачиваться и развивать тянущее напряжение в присутствии АТФ.
Происходит расслабление мышцы. Обратный транспорт Са2+осуществляется за счет энергии, получаемой при расщеплении АТФ ферментом Са2+ - АТФазой. На перенос каждого иона Са2+ затрачивается 2 молекулы АТФ. Таким образом, энергия для сокращения и расслабления обеспечивается поступлением АТФ. Следовательно, между сокращениями постоянно должны возобновляться запасы АТФ. Мышцы обладают весьма мощными и совершенными механизмами восполнения (ресинтеза) расходуемой АТФ и поддержания ее концентрации на необходимом, оптимальном уровне для обеспечения различной по длительности и мощности работы.
Этой цели, наряду с высоким исходным АТФ, служит высокая активность дыхательных ферментов и способность мышцы в сравнительно короткое время (1-3 мин) увеличить уровень окислительного процесса во много раз. Увеличение кровоснабжения мышц при работе способствует увеличению притока кислорода и питательных веществ.
В начальный период может быть использован кислород, связанный с миоглобином. Возможность ресинтеза АТФ обеспечивается и внутренними механизмами клетки – высоким уровнем креатинфосфата, также высокой концентрацией гликогена и активностью ферментов гликолиза.